§ 1. Die proteolytischen Enzyme von Pilzen und Bacterien. 129 



resp. Pilztrypsine bezeichnet. Nach der Entdeckung des Erepsins im Dünn- 

 darm durch CoHNHEiM wurde man darauf aufmerksam, daß auch in Pilzen 

 Enzyme, welche nur Albumosen, nicht aber native Proteine angreifen, 

 vorkommen. Enzyme, welche Polypeptide spalten, vom Typus der pepto- 

 lytischen Fermente, haben sich gleichfalls bei Bacterien und Pilzen er- 

 geben. Hingegen ist es unsicher, ob bei Pilzen und Bacterien Enzyme vor- 

 kommen, die wie Magenpepsin wohl proteolytisch, aber nicht peptoiytisch 

 wirken. Immerhin ist es, wie Vines (1) hervorgehoben hat, nicht aus- 

 geschlossen, daß manche für einheithch tryptische Enzyme angesehene 

 Proteasen sich als Gemische von peptolytischen und proteolytischen 

 Enzymen ergeben können. Seit langer Zeit kennt man endhch Labenzym 

 von Bacterien und Pilzen. Scharf von den eigenthchen Proteasen sind die 

 Nucleasen zu trennen. Hingegen ist es fraghch, ob die von Eijkman(2) 

 bei manchen Bacterien beobachtete starke Wirkung auf Elastin einem 

 besonderen Enzym entspricht, und ob wir das Eeclit haben, von speziellen 

 Keratin lösenden Enzymen zu sprechen. Selbst für die Fähigkeit, Gelatine 

 zu verflüssigen, hat man ein besonderes Enzym anzunehmen geglaubt, 

 ,, Gelatinase" (3). Diese gelatinelösende Wirkung ist, wie Fermi (4) 

 für Bacterien, Will (5) für Hefen, und Hansen und Wehmer(6) für 

 Schimmelpilze näher untersuchte, ungemein verbreitet, und eignet sich 

 gut dazu, um die Gegenwart und Wirkungsweise proteolytischer Enzyme 

 in Kulturen zu studieren. 



Wie Hansen an Schimmelpilzen zeigte, und Fermi (7) durch die 

 proteolytische Wirksamkeit der Alkoholfällung aus der Bacterienkultur- 

 flüssigkeit erwiesen hat, diffundiert das proteolytische Enzym sehr häufig 

 in die Kulturflüssigkeit hinaus. Teils liegt Exosmose aus lebenden in- 

 takten Zellen, also Bildung eines echten Sekretionsenzyms vor, mindestens 

 in gewissen Lebensstadien, teils handelt es sich um Enzymaustritt aus 

 bereits abgestorbenen Zellen. In beiden Fällen wird der biologische Zweck 

 für den Saprophyten die Eiweißstoffe des Substrates sich zugängUch zu 

 machen, voll erreicht. Andererseits gibt es bei der Bildung proteolytischer 

 Enzyme durch Pilze Fälle, in denen ähnlich wie bei der Maltase aus Hefe 

 und dem Invertin aus Monilia kein Ferment nach außen abgegeben wird, 

 sondern die Enzyme richtige Endoenzyme darstellen. Hefen z. B. ver- 

 flüssigen häufig Gelatine in Stichkulturen nur sehr langsam, während ihr 

 Preßsaft ungleich stärkere Proteolyse erzeugt. Auch Bacterien mögen nicht 

 selten analoge Verhältnisse bieten. 



In der Anwendung von Carbolgelatine, auf welche auch Mycel- 

 stückchen usw. von höheren Pilzen gelegt werden können, hat Fermi 

 ein praktisches Hilfsmittel zum Nachweise von Proteasen eingeführt. 

 Nach 1^3tägigcm Aufenthalte der Präparate im Brutofen beobachtet 

 man einen verflüssigten Hof um die aufgelegten Objekte (8). Doch darf 

 man aus negativen Kesultaten keinen Schluß auf die Abwesenheit proteo- 

 lytischer Enzyme ziehen, wenn auch die Probe künsthchen Trypsinzusatz 

 sehr empfindlich anzeigt. Nach Fermi läßt sich aus der Kulturflüssigkeit 



1) S. H. Vines. Ann. of Bot., 23, 1 (1909); 24, 213 (1910). — 2) C. Eijkman, 

 Zentr. Bakt., I, 35, 1 (1903). — 3) P. Bertau, Zentr. Bakt., I, 74, 374 (1914). — 

 4) Cl. Permi, Ebenda, j2,713 (1892). Brunton u. Mac Fadyen, Proc. Roy. Soc. 

 (1890), 46, 542. — 5) H. Will, Ztsch. ges. Brauwes., 21, 139 (1898); ebenda (1901), 

 p. 113. Zentr. Bakt., II, 7, 794 (1901). W. Henneberg, Ztsch. Spir.-Ind., 27 

 (1904). — 6) Ad. Hansen, Flora, 72, 88 (1889). C. Wehmer, Chem.-Ztg., 19, 2038 

 (1895). — 7) Cl. Permi, Arch. Hyg., 10, i (1890); 12 (1891). — 8) Fermi u. 

 BuscALiONi, Zentr. Bakt., II, 5, Nr. 1 (1899). F. M. Marras, Zentr. Bakt., I, 74, 

 505 (1914); Arch. farm. sper., 24, 3 (1917). 



Czapek, Biochemie der Pflanzen. 2. Aufl., II. Bd. 9 



