§ 1. Die proteolytischen Enzyme von Pilzen und Bacterien. 137 



Flügge, Warington, Conn, Gorini, Huysse, Kalischer und anderer 

 Forscher (1 ) erwähnt. Bei der Bacterienflora der Milch ist die labende 

 Wirkung sehr ausgeprägt. Die Mikroben können auf das Casein erst labend 

 und dann peptonisierend wirken; es kommt gar nicht zur Labgerinnung, 

 wenn das Casein rasch weiter hydrolysiert wird. Nach Gorini bildet Micro- 

 coccus prodigiosus das Labenzym nicht nur bei Gegenwart von Milch- 

 casein und Milchzucker. Conn gelang es, das Bacterienlab durch Porzellan- 

 kerzen zu filtrieren und aus dem Filtrate zu fällen. 



Mit dem Labferment der höheren Pilze hat sich besonders Gerber (2) 

 eingehend befaßt. Es handelt sich um Fermente, welche bei schwach saurer 

 Reaktion am besten wirken, gegen Alkali sehr empfindlich sind und durch 

 Gegenwart von Kalksalzen stark in ihrer Wirkung gefördert werden. Schwer- 

 metalle in kleinen Mengen stimulieren die Wirkung. Bruhne (3) fand 

 labende Wirkung bei Hormodendron hordei, Saito (4) auch bei Aspergillus 

 oryzae. Das Labenzym der Hefe hat Rapp (5) näher bekannt gemacht. 

 Angaben über das Labferment von Rhizopus nigricans bei Durandard (6). 



Nach den vorliegenden Erfahrungen haben die proteolytischen Enzyme 

 allgemein die Bedeutung körperfremde heterogene Eiweißstoffe der Nahrung 

 zu zerstören und zu Materialien umzuwandeln, die zur Herstellung von 

 körpereigenen Proteinstoffen tauglich sind (7). Sollte es sich herausstellen, 

 daß die proteolytischen Enzyme auch bei der Eiweißsynthese tätig sind, 

 so hätten wir in ihnen geradezu die Vermittler zur Herstellung des arteigenen 

 Eiweiß der Organismen zu erblicken. Dabei ist zu berücksichtigen, daß, 

 nach den Differenzen der Antienzyme zu schließen, die proteolytischen 

 Enzyme selbst differente und arteigene Stoffe darstellen. 



Unerledigt ist noch die Frage für den Eiweißstoffwechsel der Bacterien 

 und Pilze, ob dargereichte Eiweißstoffe unbedingt bis zu Aminosäuren auf- 

 gespalten werden müssen, bevor der Organismus daraus sein eigenes Eiweiß 

 aufbaut, oder ob größere Komplexe, wie Polypeptide, Peptone oder selbst 

 Albumosen in das arteigene Eiweiß übernommen werden können. Doch 

 ist es unwahrscheinhch, daß größere Komplexe des Nahrungseiweiß in Körper- 

 eiweiß direkt übergehen; einfacher zusammengesetzte Peptide könnten unter 

 Umständen ohne Hydrolyse bei der Synthese Verwendung finden. Die Studien 

 der Tierphysiologen, wie sie von 0. Loewi angebahnt, und besonders durch 

 Abderhalden durchgeführt worden sind, führten zu der Überzeugung, 

 daß der Eiweißbedarf höherer Tiere vollständig durch das Aminosäuren- 

 gemisch aus abgebautem Eiweiß gedeckt werden kann (8). Es ist derzeit 

 die wahrscheinlichste Ansicht, daß bei der Eiweißresorption der Bacterien 

 und Pilze ganz analoge Verhältnisse vorliegen. Doch fehlen experimentelle 

 Arbeiten auf dem Gebiete der Pilzphysiologie noch ganz, sowie es der Fest- 



1) HuEPPE, Deutsche med. Woch.schr. (1884), Nr. 48. Duclaux, Compt. 

 rend. (1891). Flügge, Ztsch. Hyg., j/, 272. Warington, Zentr. Bakt., 6, 648. 

 H. W. Conn, Ebenda, 9, 653; 12, 223 (1892); 16, 916. Gorini, Kochs Jahresber. 

 (1893), p. 290. Chem. Zentr. (1893), II, 457. Zentr. Bakt., II, 8, 137 (1902); 16, 

 236 (1905). A. C. Huysse, Chem. Zentr. (1894), II, 613. Kalischer, Arch. Hyg., 

 37, 30. A. LoEB, Zentr. Bakt., I, 32, 6 (1902). — 2) C. Gerber, Compt. rend.. 

 149, 944 (1909). Soc. biol, 67, 612, 867 (1909); 68, 201, 382(1910). Labenzym in 

 Polyporus squamosus: Buller, Ann. of Bot. (1906), p. 49. Coprinus: J. R. Weir, 

 Flora, 103, 270 (1911). — 3) H. Bruhne, Zopfs Beitr., i, 26 (1894). — 4) K. Saito. 

 Bot. Mag. Tokyo, 17, Nr. 201 (1903). — 5) R. Rapp, Zentr. Bakt., II, 9, 625 

 (1902). — 6) M. Durand ARD, Compt. rend., 158, 270 (1914). — 7) Vgl. hierzu: 

 F. Hamburger, Arteigenheit und Assimilation. Leipzig u. Wien 1903. — 8) Zu- 

 samenfassung bei H. Lüthje, Ergebn. d. Physiol., 7, 795(1908). E. Abderhalden, 

 Synthese der Zellbausteine bei Pflanzen und Tieren. Berlin 1912. E. Abderhalden, 

 Ztsch. physiol. Chem., 64, 158; 67, 405 (1910); 77, 22 (1912); 81, 323 (1912). 



