§ 2. Die Produkte der bacteriellen Eiweißzersetzung. Eiweißfäulnis. 147 



dem Dioxydiamin der Form CHgNHa • (CH0H)2 • CH2 • CH2NH2. Anderer- 

 seits hat Ackermann (1) gezeigt, daß das Putridin oder <5-Aminovalerian- 

 säure als partielles Desamidierungsprodukt von Ornithin anzusehen ist. 

 Ob die Desamidierung des Ornithins noch weiterschreitet ist nicht bekannt. 

 Da Guanidin bei der Eiweißfäulnis nicht gefunden wird und Harnstoff 

 stets auftritt, so hat man anzunehmen, daß Arginin zu Harnstoff und Ornithin 

 primär hydrolysiert wird. Dabei ist ein Enzym zu supponieren, welches man 

 als Arginase in tierischen Organen bereits nachgewiesen hat (2). Ob der 

 in Bacterienkulturen auftretende Harnstoff (3) nur dem Arginin entstammt, 

 ist allerdings fraglich. Nach FosSE (4) wäre es sogar nicht ausgeschlossen, 

 daß sich Harnstoff bei energischer Oxydation von Kohlenhydraten bei 

 Gegenwart von Ammoniak bilden kann. 



Auf Pepton kultivierte Bacterien bilden vielfach, wie z. B. Bac, coli,. 

 Kreatinin (5), und auch aus Erdboden wurde Kreatinin durch Schreiner 

 und Shorey (6) isoliert, wo es offenbar mikrobischen Ursprunges ist. Kre- 

 atinin dürfte wahrscheinlich aus dem Arginin hervorgehen: 



Argmm: NH:C<p^jj2 ^^^ ^^^ ^^^ CHNH2 • COOH 



NH, NH CO 



Kreatin:NH:C< ^ und Kreatinin: NH:C< 



N(CH3).CH2-C00H N(CH3).CH2 



Bei der Fäulnis von Kreatinin entsteht, wie zu erwarten, Methyl- 

 aminoessigsäure oder Sarcosin NH(CH3) • CHg • COOH (7). 



Der Abbau des Histidins stimmt in vielen Stücken mit dem von Arginin 

 überein. Wichtig ist vor allem, daß verbreitet Decarbonisierung unter Bildung 

 des entsprechenden Amins eintritt, hier jö-Imidazolyläthylamin: 



NH.CH:N 



Histidin: • 



CK — C . CH2 . CHNHg . COOH 



.. ., , , , , . NH.CH:N 

 ^-Im.dazolyläthylamm: ^H — C CH^ • CH^NH^ 



Die Bildung dieses Amins hat man sowohl durch Darmbacterien (8) 

 festgestellt, als auch in faulenden Sojasamen gefunden (9). Außerdem kennt 



1)D. Ackermann, Ztsch. physiol. Chem., 54^ 1 (1907); 56, 305 (1908); 60, 

 482 (1909). Ornithinfäulnis auch C. Neuberg, Biochem. Ztsch., 37, 507 (1911). — 

 2) A. KossELu. H. D. Dakin, Ztsch. physiol. Chem., 41, 321; 42, 181 (1904). Edl- 

 bacher, Ebenda, 95, 81 (1915); Clement:, Acc. Lincei (5), 23, 612 (1914); 26, I, 

 261 (1917). — 3) A. J. Kendall u. Walker, Journ. biol. Chem., 15, 277 (1913). — 

 4) R. Fosse, Compt. rend., 154, 1448 (1912). Bull. Sei. Pharm., 19, 464 (1912). 

 — 5) N. Antonoff, Zentr. Bakt., I, 43, 209 (1907). T. German, Ebenda, 63, 515 

 (1912). Kreatin: Benedict, Journ. Biol. Chem., 17, 363 (1914); Thompson, Wal- 

 lace, Clotworthy, Biochem. Journ., 7, 445 (1914); Thomas u. Goerne, Ztsch. 

 physiol. Chem., 92, 163 (1914); Shaffer, Journ. Biol. Chem., 18, 525 (1914). 

 Kreatinin: E. Bauer u. Trümpler, Ztsch. Unt. Nähr., 27, 697 (1914); 0. Folin, 

 Journ. Biol. Chem., 17, 463, 469, 475 (1914); Cathcart u. Orr, Journ. of Physiol., 

 48, 31 (1914); Benedict, Journ. Biol. Chem., 18, 183 (1914). — 6) 0. Schreiner, 

 Shorey u. Sulliyan u. Skinner, U. S. Dept. Agr. Bull., Nr. 83 (1912). E. C. Shorey, 

 Journ. Am. Chem. Soc, 34, 99 (1912). — 7) D. Ackermann, Ztsch. Biol., 63, 78 

 (1913); 62, 208 (1913); Kreatinspaltung durch Fäcalmikroben: F. W. Twort u. 

 E. Mellanby, Journ. of Physiol, 44, 43 (1912;); 45, 53 (1912). HNO,- Wirkung auf 

 Kreatinin: E. Schmidt, Arch. Pharm., 250, 330 (1912). — 8) A. Berthelot u. 

 Bertrand, Compt. rend., 154, 1643 u. 1826 (1912); 156, 1029 (1913), Mellanby 

 u. Twort. Journ. of Physiol., 45, 53 (1912). F. Hoffmann -La Roche, Chem. 

 Zentr., 1913, I, 671. — 9) K. Yoshimura, Biochem. Ztsch., 28, 16(1910). Synthese 

 von Histamin: Koessler u. Hanke, Journ. Amer. Chem. Soc, 40, 171(5 (1918). 



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