150 Vierunddreißigstes Kap.: Die Resorption v, Eiweißstoffen durch Bacterien u. Pilze. 



Vor allem ist die Abspaltung von Ammoniak aus den primär 

 formierten Eiweißspaltungsprodukten eine bedeutungsvolle Tatsache. Bei 

 Aspergillus niger hatte Wehmer (1 ) gezeigt, wie reichlich Ammoniumoxalat 

 auftritt, wenn der Pilz auf Witte- Pepton gezüchtet wird, und Butkewitsch 

 sowie Emmerling (2) haben dies bestätigt. Emmerling hat die einzelnen 

 Aminosäuren hinsichtlich dieses Verhaltens als Nährboden geprüft und 

 konnte beim Verarbeiten der meisten Monaminosäuren durch Aspergillus, 

 mit Ausnahme von Leucin und Phenylalanin, diese Erscheinung feststellen, 

 während sie bei Darreichung von Diaminosäuren ausblieb. Marchal (3) 

 fand, daß viele Schimmelpilze, auf 10% Hühnereiweiß ohne Zusatz erzogen, 

 Ammoniak bilden, besonders Aspergillus terricola und Cephalothecium 

 roseum. Letztere Arten sind verbreitete Bodenpilze und lenken die Auf- 

 merksamkeit auf den Anteil solcher Organismen bei der Ammonisation 

 im Boden. Trichoderma soll von den Bodenpilzen am wirksamsten ammoni- 

 sieren (4). Für Fusarium liegen Angaben von Molliard vor, für Glomerella 

 von Reed (5). WiLEY (6) bestätigte Marchals Angaben und fügte Befunde 

 über Sproßpilze hinzu. So wie bei Bacterien Zuckerzufuhr die Desamidierung 

 hemmt, so wurde auch bei der durch Wehmer und Butkewitsch an 

 Schimmelpilzen studierten NH 3- Abspaltung erwiesen, daß sie durch Zucker- 

 darreichung beschränkt, ja ganz zum Schwinden gebracht werden kann. 

 Butkewitsch sah ferner wie zugesetztes Ammoniumtartrat in Zucker- 

 Peptonkulturen von Aspergillus rasch verschwand, was man dahin deuten 

 kann, daß die Weiterverai-beitung des gebildeten Ammoniaks bei Zucker- 

 zufuhr sehr erleichtert ist. Andererseits wird freilich auch durch erschwerten 

 Luftzutritt oder bei Bindung der formierten Oxalsäure durch CaCOg-Zusatz 

 die Ammoniakbildung gehemmt, wo man von einer leichteren NH 3- Ver- 

 arbeitung gewiß nicht sprechen kann. Nach anderer Richtung hat Shibata(7) 

 die Desamidierungsfrage gefördert, indem er zeigte, daß Acetondauerpräparate 

 von Aspergillus niger eine spaltende Wirkung auf Harnstoff, Acetamid, 

 Oxamid und auch auf Alanin entfalten; Guanidin und Harnsäure wurden 

 nicht angegriffen. Präparate von Pilzdesamidase wurden sodann nach der 

 Preßsaftmethode durch H. Pringsheim (8) gewonnen. Über Amidase- 

 gewinnung aus Hefe berichtete Effront (9), und Palladin (1 0) konnte durch 

 abgetötete Hefe Ammoniakabspaltung erzielen. Asparaginspaltung durch 

 Hefeenzym sah Kurono (11). Es ist auch hier nicht klar, ob der Amid-N 

 durch dasselbe Enzym abgespalten wird, welches die Monaminosäuren an- 

 greift. Effront berichtet, daß seine Hefeamidase auch Leucin, Glutamin- 

 säure, nicht nur Asparagin spaltete. Ebenso soll das Enzympräparat Sm- 

 BATAS, wie erwähnt, auf Alanin wirksam gewesen sein. Wie dem auch sei, 

 jedenfalls werden die Monaminosäuren in N-freie Stoffe übergeführt, be- 

 sonders reichlich, wenn kein Zucker dargeboten wird. 



Das Schicksal der N-freien Reste der Aminosäuren hat die Forschung 

 in den letzten Jahren sehr beschäftigt. Den Ausgangspunkt bildete die 



1) C. Wehmer, Justs Jahresber. (1892), T, 192. Übersicht des Eiweißabbaues 

 bei Pilzen: Lafars Handb. d. techn. Mykologie, 4, 255 (1907). — 2) W. Butkewitsch, 

 Jahrb. wiss. Bot., 38, 147 (1902). 0. Emmerling, Zentr. Bakt., jo, 273 (1903). — 

 3) E. Marohal, Rec. Instit. botan. Briixelles, 2, 55 (1906). — 4) Mo Lean u. 

 Wilson, Science, 40, 140 (1914). — 5) M. Molliard, Bull. Soc. Bot., 56; (4). 9, 

 332 (1909). H. S. Reed, Ann. Rep. Va. Pol. Inst. Agr. Ex. Sta. 1911/12, p. 51. — 

 6) W. WiLEY, Chem. News (1897), Nr. 1954. Muntz u. Coudon, Compt. rend., 

 116, 395 (1893). — 7) K. Shibata, Hof meist. Beitr., 5, 384 (1904). — 8) H. Prings- 

 heim, Biochem. Ztsch., 12, 15 (1908). — 9) J. Effront, Compt. rend., 146, 779 

 (1908). — 10) W. Palladin u. Iwanow, Bull. Ac. Imp. Petersb. (1912), 573. — 

 11) K. Kurono, Journ. Agr. Coli. Tokyo, i, 295 (1911). 



