§ 1. Allgemeine Orientierung und Vorkommen. 229 



Säuren oder Hitzekoagulation fällbar sind; „koaguliertes Eiweiß" nannte 

 er die in Wasser unlöslichen schwefel- und phosphorhaltigen Stoffe. 

 Später unterschied Liebig Pflanzenfibrin, Pflanzenalbumin und Pflanzen- 

 casein. Proust (1) gewann zuerst das „Amandin'* aus Mandeln. Denis (2) 

 fand 1859, daß man aus Mandeln, Leguminosensamen, Weizenmehl durch 

 Digerieren mit 10% Kochsalzlösung Eiweißstoffe isolieren kann. Er 

 nannte dieselben „glutine". 



Hoppe-Seyler (3) stellte diese Substanzen denjenigen tierischen 

 Eiweißstoffen zur Seite, welche er schon früher als „Globuline" be- 

 zeichnet hatte. Am ausführlichsten hatte sich bis zum Jahre 1870 Ritt- 

 hausen (4) mit der Darstellung und dem Studium der Eigenschaften der 

 pflanzlichen Samenproteide befaßt, welche er im wesentlichen durch die 

 Einwirkung sehr verdünnter kalter Alkalilauge auf das zerkleinerte Samen- 

 material darstellte. A. Schmidt (5) machte aber in einer aus Hoppe- 

 Seylers Laboratorium stammenden Arbeit darauf aufmerksam, daß man 

 auf diese W^eise die nativen Samenproteide nicht mehr gewinnen kann. 

 Ritthausen hatte folgende Gruppen von Eiweißstoffen aus Samen zu 

 unterscheiden versucht: 1. Pflanzeneiweiß: in Wasser löslich beim Er- 

 hitzen koagulierend; 2, Pflanzencasein: in W^ asser wenig löslich, reichlich 

 löslich in Kaliwasser und in basischem Kaliumphosphat. Davon wurden 

 unterschieden: Legumin, Glutencasein aus Kleber und Conglutin als 

 einzelne Arten. Die Legumin- und Glutencaseinpräparate Ritthausens 

 waren in 10 — 20 7o Neutralsalzen unlöslich; 3. Kleberproteine: löslich 

 in Alkohol. Ritthausen unterschied hiervon Gliadin, Mucedin und 

 Glutenfibrin. 



Maschke (6) gewann 1859 zuerst das Reserveproteid der Paranuß 

 aus dem Extrakt als künstlichen krystallisierten Niederschlag, was von 

 Sachsse (7) wiederholt wurde. Die grundlegenden Ideen von Hoppe- 

 Seyler über die Natur der Samenproteide finden sich zuerst 1877 in 

 einer Arbeit von Th. Weyl (8) ausführlich behandelt, in der gezeigt 

 wird, daß die Reserveproteide der Samen viele Analogien mit den 

 tierischen Globulinen aufweisen; ein Teil der Samenproteide wurde in 

 konzentrierter Natriumchloridlösung löslich, ein anderer Teil darin un- 

 löshch gefunden. Die ersteren verglich Weyl mit richtigem Blicke mit 

 den tierischen Vitellinen und zeigte, daß die krystallisierbare Eiweiß- 

 substanz von Bertholletia hierzu gehört. Die letzteren verglich er mit 

 dem Myosin der quergestreiften Muskeln. Später suchte Palladin (9) 

 darzutun, daß dieses Pflanzenmyosin nur Kalkverbindungen der NaCl- 

 löslichen Phytovitelline in sich begreift. 



Wahrscheinlich ist der allergrößte Teil der Reserveproteine der 

 Samen in den bekannten „Aleuronkörnern" oder „Proteinkörnern" der 

 Nährgewebszellen enthalten. Dieselben pflegen besonders schön und 

 groß ausgebildet in Fettsamen aufzutreten; doch führen auch stärkehaltige 

 Nälirgewebe häufig neben dem Amylum Proteinkörner. Die Protein- 



1) Proust, Journ. Phys. et Chim., 54, 199. — 2) Denis, Mem. sur le sang 

 (1859), p. 171. — 3) F. Hoppe-Seyler, Med.chem. Untersuch. (1867), p. 219. 

 Handb. d. physiol. Chem., 4. Aufl., p. 228. — 4) H. Pvitthausen, Die Eiweißkörper 

 der Getreidearten, Hülsenfrüchte u. Ölsamen. Bonn 1872. Dort die Zusammen- 

 stellung aller früheren Untersuchungen; Pflüg. Arch., 19, 1,5 (1879). Journ. prakt. 

 ehem., 29, 360, 448 (1884). — 5) A. Schmidt, Über Emulsin u. Legumin. Tübingen 

 1871. — 6) 0. Maschke, Botan. Ztg. (1859), p. 409. Journ. prakt. Chem., 74, 436 

 (1858). — 7) Sachsse, Sitz.ber. Nat.forsch. Ges. Leipzig (1876). — 8) Th. Weyl, 

 Ztsch. physiol. Chem., j, 72 (1877). — 9) W. Palladin. Ztsch. Biol. (1895), p. 191- 



