232 Achtunddreißigstes Kapitel: Die Reserveproteide der Samen. 



getragen, durch welche bestätigt wurde, daß die Hauptmasse der Samen- 

 proteide aus globulinartigen Körpern besteht, wozu noch weniger ver- 

 breitet und spärlicher vorkommend Albumine treten, ferner die auf Gräser 

 beschränkten alkohollöslichen Eiweißstoffe des Klebers, die man über 

 Vorschlag Osbornes als Prolamine bezeichnet, schließlich die GluteHne, 

 deren Vertreter das Glutenin aus Weizen darstellt. 



1., Albumine. — Der von Osborne als Leucosin bezeichnete 

 albuminartige Eiweißstoff bildet etwa 0,4 7o des Weizenkorns, aber 10 7o 

 des Embryos, weshalb die Substanz nicht zu den typischen Proteiden 

 des Nährgewebes gezählt werden kann (1). Es koaguliert bei etwa b2^, 

 ist durch Sättigung mit NaCl oder MgSOi aus der wässerigen Lösung 

 fällbar und liefert bei der Spaltung über 11% an Leucin. Die Analyse 

 ergab 53,02 7o C, 16,8 Vo N, 1,28 V^ S. Das Legumehn (2) ist ein in 

 verschiedenen Leguminosensamen, wie Pisum, Lens, Vicia, Vigna, Glycine, 

 in der Menge von etwa 1,5 'Vo» oder auch etwas mehr, vorhandenes 

 Albumin von ähnlichen Eigenschaften wie Leucosin. Die Hydrolyse liefert 

 hier mehr Glutaminsäure als Leucin. Bei Phaseolus vulgaris wird es 

 durch das noch näher zu untersuchende Phaselin vertreten. Im Ricinus- 

 samen fand Osborne (3) das albuminartige Ricin, gleichfalls in einer 

 Ausbeute von etwa 1,5% des entfetteten Materials, Er meint, daß dieser 

 Stoff wahrscheinlich der Träger der toxischen Eigenschaften sei. 



2., Globuline. — Die Hauptproteide der Samennährgewebe sind 

 unstreitig die von Osborne als Globuline bezeichneten Stoffe, die früher 

 Weyl als Phytovitelline benannt hatte. Unstreitig sind diese Stoffe den 

 tierischen Globulinen durch ihre Eigenschaften, vor allem durch ihre 

 Löslichkeitsverhältnisse, sehr ähnlich. Doch unterscheiden sie sich durch 

 die Krystallisationsfähigkeit und die häufig deutlich ausgesprochene 

 basische Natur von jenen so scharf, daß man Bedenken tragen kann, den 

 Namen Globulin schlechthin für die Samenproteide zu gebrauchen. Die 

 in neuerer Zeit wiederholt aufgetauchte Meinung, daß es sich in den 

 Samenglobulinen um phosphorhaltige Stoffe, analog den tierischen Vitellinen 

 und Caseinen handle (4), hat sich nach Osborne in keiner Weise be- 

 stätigen lassen (5). Man kennt derzeit schon eine sehr bedeutende Zahl 

 verschiedener Samenglobuline, die einander zum großen Teile sehr ähnlich 

 sind. So ist das Edestin aus Hanfsamen der Typus einer ganzen Gruppe 

 von Reserveproteinen aus verschiedenen Samen, die man früher mit dem 

 Cannabisproteid für identisch angesehen hatte, jetzt aber wieder trennt. 

 Edestin, durch seine große Krystallisationsfähigkeit ausgezeichnet, koaguliert 

 in seiner Lösung in 10 7o NaCl erst bei Temperaturen nahe an 100°, ist 

 wohl durch Alkalisulfate, aber nicht durch Natriumchlorid aussalzbar (6). 



The vegetable Proteins, London 1909; Abderhalden, Biochem. Handlexikon, Bd. IV, 

 p. 1 (1910); Osborne. A Collection of Papers on Proteid Constituents of Several 

 Seeds. New Haven Conn. (1890—1901). Biochem. Handlexikon, 9, 1 (1915). E. Schulze, 

 Landw. Vers.stat., 73, 35 (1910); 0. Rosenheim, Sei. Progr., 2, 676 (1908). 



1) Leucosin: Th. B. Osborne u. J. F. Harris, Amer. Journ. Physiol., 17, 

 223 (1906); Osborne, The Proteins of the Wheat Kernel, Washington (1907), 

 Carnegie-Istitut. A. J. Vandevelde u. L. Bosmans, Bull. Soc. Chim. Belg., 27, 

 28 (1913). — 2) Legumelin: Th. B. Osborne u. Harris, Journ. of Biol. Chem., j, 

 213 (1907). — 3) Ricin: Osborne, Mendel u. Harris, Amer. Journ. Physiol., 14, 

 259 (1905). — 4) WiMAN, Malys Jahresber. Tierchem., 27, 21 (1897). K. Weiss, 

 Botan. Zentr., S7, 13 (1901). — 5) Osborne, Ztsch. physiol. Chem., j6, 130 (1902). 

 Extraktion der Globuline mit Natriumbenzoat 7%: G. Reeves, Biochem. .Journ., 

 9, 508 (1915). — 6) Salzlöslichkeit: Osborne u. Harris, Amer. Journ. of Physiol., 

 14, 151 (1905); Fällungsgrenzen: Journ. Am. Chem. Soc, 25, 837. 



