§ 1. Allgemeine Orientierung und Vorkommen. 235 



Die alkohollöslichen Prolamine sind der Hauptbestandteil des Klebers 

 der Gramineensamen. Schon die älteren Forscher wußten, daß der Kleber, 

 den sie aber mehrfach von anderen pflanzlichen Proteinen nicht unter- 

 schieden, partiell in Alkohol löslich sei (1). Analysen der Kleberproteine 

 lieferten Mulder, Boussingault u. a. Forscher (2). Taddei (3) nannte 

 den in Alkohol löslichen Anteil „Gliadin" oder Pflanzenleim, den Rück- 

 stand „Zymom". Dumas und Cahours bezeichneten eine dritte Fraktion, 

 welche sich aus dem Extrakte mit heißem verdünnten Alkohol beim Er- 

 kalten abscheidet, als „Casein". 



Ritthausen unterschied später vier Fraktionen des Klebers als 

 Gliadin (Pflanzenleim), Glutenfibrin, Glutencasein und Mucedin. Das Glut- 

 encasein Ritthausens ist identisch mit Taddeis Zymom, Liebigs Pflanzen- 

 fibrin und Berzelius' unlöslichem Pflanzenalbumin, und bleibt bei Be- 

 handlung des Klebers mit kaltem verdünnten Weingeist ungelöst zurück. 

 Ritthausen gab selbst die variable Zusammensetzung dieser Präparate 

 zu. Außerdem schließt der Kleber ansehnliche Mengen von Nichteiweiß 

 ein (4). Gegenüber der von Morishima und Schmiedeberg (5) ge- 

 äußerten Ansicht, daß der gesamte Kleber nur aus einer einzigen Eiweiß- 

 substanz, dem „Artolin", bestehe, werden wir mit guten Gründen an der 

 von Taddei begründeten Scheidung der alkohollöslichen und unlöslichen 

 Proteide festhalten. Kossel und Kutscher (6) haben darauf aufmerksam 

 gemacht, daß Lysin nur bei der Hydrolyse der alkoholunlöslichen Fraktion 

 erhalten wird, während die alkohollöslichen Anteile kein Lysin ergeben. 

 Eine andere Frage ist es, ob die beiden Kleberfraktionen schon im 

 Samen präexistieren, oder ob bei der Behandlung des Mehles mit Wasser 

 eine fermentative Spaltung des nativen Klebers eintritt. Diese Frage 

 ist von Weyl und Bischoff (7) tatsächlich aufgeworfen worden. Auch 

 Kjeldahl und Martin schlössen sich solchen Auffassungen an, wogegen 

 Johannsen, O'Brien, Balland (8) die Meinung vertraten, daß beide 

 Fraktionen schon a priori vorhanden sind. So ist die Frage der Kleber 

 bildenden Substanz noch ungelöst. Durch die Versuche von Osborne 

 und Vorhees ist gezeigt worden, daß ein vom alkohollöslichen Gliadin 

 befreites Mehl keinen Kleber mehr zu bilden vermag; andererseits bildete 

 auch Gliadin, mit Maisstärke gemischt, keinen kleberhaltigen Teig. Daher 

 sind beide Kleberbestandteile irgendwie zur Teigbildung nötig (9). Setzt 

 man Mehl Gliadin zu, so wird ein viel zäherer Teig als sonst erhalten. 



Kritik bei G. Lakom, Naturwiss. Ztsch. Forst- u. Landw., 9, 285 (1911). Mikr. 

 Unters, von Getreidekörnern aus altägypt. Gräbern: E. Gain, Compt. rend., 132, 

 1248 (1901). C. Brahm u. J. Buchwald, Ztsch. Unters. Nähr. Gen. mittel. 7. 12 

 (1904). Grenzen der Keimfähigkeit von Grassamen: A. Burgerstein, Zool. Bot. 

 Ges. Wien., 51, 645 (1902). 



1) Ältere Literatur über Kleber: Candolle, Physiologie, j, 301; Treviranus, 

 Physiologie, 2, 39; Cadet, Ann. de Chira., 41, 315 (1802); Proust gab den Kleber 

 von verschiedenen Samen, Früchten und Blättern an; Fabroni unterschied ihn nicht 

 einmal von Hefe (vgl. Davy, Agric. Chem. (1814), p. 95 u. 148). Histor. Daten 

 ferner bei M. O'Brien, Ann. of Botan., 9, 172 (1895). Ritthausen, Eiweißkörper 

 (1872), p. 1. — 2) Boussingault, Ann. de Chim. et Phys. (2), 65, 301 (1837). 

 Mulder, Berzelius Jahresber., 25, 577 (1846). — 3) Taddei, Schweigg. Journ., 29^ 

 514. — 4) J. S. Chamberlain, Journ. Am. Chem. Soc, 28, 1657 (1906) gibt 25% 

 Niehtprotein an. — 5) Morishima, Arch. exp. Pathol., 41, 345 (1898). H. Hayashi, 

 Ebenda, 52, 289 (1905). — 6) Kossel u. Kutscher, Ztsch. physiol. Chem., 31, 212 

 (1900). — 7) Th. Weyl u. Bischoi-f, Ber. chem. Ges., 13, 367 (1880). — 



8) W. Johannsen, Chera. Zentr. (1888), II, 1369; Botan. Zentr., 39, 22 (1889); 

 Compt. rend. Carlsbcig, 2, 199 (1888). Balland, Compt. rend., jj6, 202 (1893). — 



9) Vgl. auch B. v. Fenyvessy, Ztsch. Nähr. Gen.mittel, 21, 658 (1911). 



