236 Achtunddreißigstes Kapitel: Die Reserveproteide der Samen. 



und man kann das zugesetzte Gliadin wieder vollständig im Kleber auf- 

 finden. An den Weizenkleber knüpfen sich auch die später für die Eiweiß- 

 chemie wichtig gewordenen Versuche von Wood und Hardy (1) über 

 die Bildung von kolloiden Lösungen durch den Einfluß sehr verdünnter 

 Säuren und Alkalien, welche durch die Bildung von Eiweiß-Ionen erklärt 

 wurde. Zusatz von Salzen hemmt diese Wirkung, nach der Annahme 

 Hardys durch Zurückdrängung der loneneiweißbildung. 



Gegenüber der Ansicht Ritthausens, daß die alkohollösliche Kleber- 

 fraktion aus mehreren Eiweißkörpern bestehe, haben einige neuere Forscher, 

 wie GÜNSBERG, Martin und Osborne (2), auf die TADDEische Auf- 

 fassung zurückgegriffen, daß nur ein einziges alkohollösliches Proteid im 

 Weizenkleber vorhanden sei, welchem der Name Gliadin zu verbleiben 

 hätte. O'Brien, in gewissem Sinne auch Kutscher, schließen sich hin- 

 gegen der Ansicht Ritthausens an (3). Das Glutenfibrin, Mucedin und 

 Gliadin Ritthausens sind nur durch die verschiedene LösHchkeit in 

 kaltem 60 Zeigen Alkohol unterschieden worden. Kutscher (4) meint das 

 Glutenfibrin außerdem durch seinen großen Gehalt an Tyrosingruppen 

 und den geringeren Gehalt an Glutaminsäure charakterisieren zu können, 

 während Gliadin und Mucedin auch nach Kutschers Ansicht als ein- 

 heitliches Proteid aufzufassen wären. Das Gliadin aus Weizen ist oft 

 der Totalhydrolyse unterworfen worden (5), wobei sich besonders der 

 hohe Gehalt an Glutaminsäure (37,33 7o) und an Prolin (7,06%) als be- 

 merkenswert ergaben. Lysin ist, wie erwähnt, darin nicht nachzuweisen 

 gewesen. Zur quantitativen Bestimmung des Gliadins, die in praktischer 

 Hinsicht wichtig ist (6), geht man am besten so vor, daß der im koagulablen 

 Teil des Alkoholextraktes enthaltene Stickstoff bestimmt wird (durch die 

 Differenz zwischen Gesamt-N und dem im Filtrat enthaltenen N), oder man 

 benutzt die polarimetrische Methode. 



Das im Roggen enthaltene Prolamin ist zwar dem Weizengliadin 

 sehr ähnlich, doch ist nach Osborne spezifische Drehung und das Mengen- 

 verhältnis der Hydrolysenprodukte so konstant verschieden, daß man 

 besser tut, das Roggenprolamin als vom Gliadin verschieden anzusehen (7). 

 Das Prolamin der Gerste ist schon durch seine große Löslichkeit in 

 Wasser und Neutralsalzlösungen vom Gliadin different und wird alsHordein 

 bezeichnet (8). Hinsichtlich des Prolamins aus Avena, welches bisher nur 



1) T. B. Wood u. W. B. Hardy, Koll.Ztsch., 4, 213 (1909). Kolloide Quellung 

 von Weizengluten: Upson u. Calvin, Journ. Amer. Cliem. Soc, 37, 1295 (1915). — 

 2) GÜNSBERG. Journ. prakt. Chem., 85, 213; Osborne u. Harris, Amer. Journ. 

 Physiol., 13, 35 (1905). Gröh u. Friedl, Biochem. Ztsch., 66, 154 (1914)). Mar- 

 chadier u. Goujou, Journ. Pharm, et Chim. (7), 10, 191 (1914). — 3) M. O'Brien, 

 Ann. of Botan., 9, 172 (1895). — 4) Kutscher, Ztsch. physiol. Chem., 38, 133 

 j(1903). — 5) Kutscher, 1. c. E. Abderhalden u. F. Samuely, Ebenda, 44, 276 

 (1905). P. Bergell, Chem. Zentr. (1905), II, 1103. Th. B. Osborne u. S. H. Clapp, 

 Amer. Journ. Physiol., 17, 231 (1906). Ztsch. analyt. Chem., 47, 81 (1907); Osborne 

 u. H. Guest, Journ. Biol. Chem., 9, 425 (1911); Osborne u. Ch. S. Leavenworth, 

 Ebenda, 14, 481 (1913). Osborne, Slyke u. Leavenworth, Ebenda, 22, 259 (1915). 

 Veränderungen des Klebers bei Oxydationen: Jelinek u. Spousta, Ztsch. Getreidewes., 

 8, 113 (1918). — 6) Lit. Geo. A. Olson, Journ. Ind. Eng. Chem., 5, 917 (1913); 

 K HoAGLAND, Ebenda (1911), p. 838; J. E. Greaves, Univ. Californ. Publ. Physiol., 

 4, 31 (1911); Journ. biol. Chem., 9, 271 (1911). W. E. Mathewson. Jouru. Am. 

 Chem. Soc, 30, 74 (1908). Bailey u. Blish, Journ. Biol. Chem., 23, 345 (1915). 

 Olson, Journ. Ind. Eng. Chem., 6, 211 (1914). — 7) Kolloidchemisch stimmen beide 

 Stoffe nach Lüers, Koll. Ztsch., 25, 230(1919) völlig überein. — 8) Hordein: Lindet 

 u. L. Ammann, Compt. rend., 145, 253 (1907); H. Schjerning, Compt. rend. Carls- 

 berg, 9, 237 (1913). Lake, Osborne u. Wells, Journ. Infect. Diseas., 14, 364 



