246 Neununddreißigstes Kapitel: Eiweißresorption bei der Samenkeimung usw. 



globulinartigen Eiweißstoffes, des Bynedestins, welches mit konzentriertem 

 NaCl nicht aussalzbar ist, mit MgS04 nur teilweise fällt, und auch bei 100*^ 

 noch nicht völlig koaguliert. Es ist erheblich stickstoffärmer und C-reicher 

 als das Hordeum-Edestin und dürfte vielleicht durch sehr geringe Spaltung 

 aus dem Edestin entstehen. 



Hordeum-Edestin . 50,80 "/„ C 6,65 "i^ H 18,10 7^ N 24,37 »/^ S und 

 Bynedestin . . . 53,19 »/„ C 6,69 % H 15,68 «/„ N 1,25 »/o S und 23,19 »/o 0. 



Analog ist auch Bynin stickstoffärmer als das Hordein. Nach Lüers(I) 

 aber handelt es sich im Bynin um unverändertes Hordein. 



Ob bei der Bildung des Bynedestins Proteosenkomplexe abgespalten 

 werden, ist nicht bekannt. Im Mobilisierungsprozesse der Gerstenproteide 

 bei der Keimung finden wir demnach, daß sich die unlöslichen Proteide 

 vermindern um 15,56%, die alkohollöslichen vermehren um 31,25%, die 

 chlornatriumlöslichen vermehren um 19,54 %. 



Hier schließen sich nun die eingehenden Untersuchungen von ScH jerning 

 über die Veränderungen der Gerstenproteide beim Mälzen an. Zu der nach- 

 folgenden Tabelle sei bemerkt, daß ,, Albumin I" Schjerning identisch ist 

 mit Leucosin, ,, Albumin 11" mit Edestin oder Bynedestin. 



Bezüglich der weiteren Veränderungen der Hordeumproteide während 

 der lOtägigen Keimungsperiode in der Malzbereitung kommt Schjerning 

 in seinen umfangreichen Untersuchungen zu dem Ergebnis, daß das unlös- 

 liche Eiweiß der Gerste teilweise durch ein oder mehrere Zwischenstufen 

 in ein wasserlösliches Proteid vom analytischen Verhalten des Edestins 

 übergeht. Dieses verwandelt sich weiter in ein anderes, welches sich so ver- 

 hält, wie Leucosin und dann in der Proteolyse in Proteosen, Pepton über- 

 geht. Auch das Hordein verwandelt sich über Bynin in ein wasserlösliches 

 echtes Protein vom analytischen Verhalten des Edestins und weiter, wie 

 eben erwähnt, in Leucosin und Proteosen. Ebenso geht Edestin selbst über 

 Bynedestin in Leucosin über. Die leucosinartigen Stoffe aus unlöslichem 

 Protein, Hordein und Edestin verändern sich rasch unter der Einwirkung 

 der Protease in die Abbauprodukte, während das präexistente Leucosin 

 und das aus den Edestinsalzen entstehende anscheinend recht resistent 

 gegen die proteolytische Einwirkung ist. 



Bei der Untersuchung der Malzkeime fand Yoshimura (2) Histidin, 

 Cholin und Betain, aber kein Arginin, Vernin und Asparagin. 



Für Hehanthus annuus hat endlich Frankfurt (3) folgende Daten 

 gegeben : 



1) H. LüERS, Biochem. Ztsch., 96, 117 (1919). —2) K. Yoshimura, Ebenda, 

 3r, 221 (1911). — 3) S. Frankfurt, Landw. Vers.stat., 43, 143 (1894). 



