252 Neununddreißigstes Kapitel: Eiweißresorption bei der Samenkeimung usw. 



und erreichte am 6. Tage ihr Maximum. Wo das Enzym im Samen 

 gebildet wird, liei3 sich bisher noch nicht eruieren. Beim Eintritt leb- 

 hafter Proteolyse zeigen sich an den Aleuronzellen nach Brown und 

 Morris (1) noch keine Veränderungen, sondern die Aleuronkörner ver- 

 lieren erst ihre regelmäßige Form und werden durchsichtig, wenn der 

 Blattkeim 4 — 5 mm lang geworden ist. Die Stärkekörner werden jeden- 

 falls viel früher aufgelöst. In der zitierten Arbeit von Weis und bei 

 ScHjERNiNG finden sich auch zahlreiche Angaben über die Abhängigkeit 

 der Malzenzymwirkung von der Temperatur, Fermentkonzentration und 

 Eiweißkonzentration, und über fördernde und hemmende Zusatzstoffe (2). 

 Die optimale Temperatur für die peptische Wirkung liegt bei 55 °, um 

 etwa 10 höher als das Optimum für die tryptische Wirkung (3). Erwähnt 

 seien ferner Befunde der Untersuchungen von Weis, welche darauf hin- 

 deuten, daß ein Klebergerinnung erzeugendes Enzym im Malz vorliegen 

 könnte. Doch ist kaum beizupfhchten, wenn Weis dieses Enzym als 

 „Lab" bezeichnet. 



Eine vollständige Untersuchung der durch die proteolytischen Keim- 

 lingsenzyme gelieferten Spaltungsprodukte ist in keinem Falle geliefert 

 worden. Weis fand, daß die Spaltung bis zu Proteosen und Peptonen 

 durch das Malzenzym relativ rasch vor sich geht, während der übrige 

 Prozeß einen langsameren Verlauf nimmt. Danach würde das Malzenzym 

 in der Mitte stehen zwischen Pepsinwirkung und Trypsinwirkung, wenn 

 es nicht ein Gemisch in dem oben angedeuteten Sinne ist. 



Übrigens ist auch für die besser gekannten anderweitigen proteo- 

 lytischen Pflanzenenzyme: das von Wittmack, Wurtz und Bouchut 

 zuerst genauer untersuchte Enzym der PYucht von Carica Papaya, welches 

 als Papayotin oder Papain im Handel ist (4), noch weniger für das Brom- 

 elin der Ananasfrucht (5) und andere Enzyme: Cucumis utilissima (6),. 

 Anagallis (7), Lolium temulentum (8), Ecballium elaterium (9), Cocos 

 nucifera(lO) u. a. m., die chemische Wirkung erst ungenau bekannt. Nach 

 ViNEs(ll) ist vielleicht auch das Papain des Handels als ein Gemisch 

 peptischer und ereptischer Enzyme aufzufassen. Für das Papain scheint 

 neutrale oder schwach alkalische Reaktion günstiger zu wirken als 

 saure (12); für Bromelin gilt dasselbe (13). Die Wirkung von Papain auf 

 Eiweiß dürfte im wesentlichen mit der Trypsinwirkung übereinstimmen (14), 

 doch fand Emmerling sehr erhebliche Mengen von Albumosen und 



1) Brown u. Morris, Journ. Chem. Soc, 5y^ 458 (1890). — 2) Vgl. auck 

 L. Adler, Ztsch. ges. Brauwes., j5, 129 (1915). Swanson u. Tague, Journ. Amer. 

 Chem. Soc, J7, 1098 (1916). A. Baumann, Ztsch. ges. Brauwes., jp, 363 (1916). 



— Reiskleie: F. Keller, Diss. Erlangen 1914. — Bestimmung der proteolytischen 

 Kraft: Nowak, Journ. Ind. Eng. Chem., 7, 858 (1915). — 3) Schjerning, 1. c, 

 p. 300; Über Darrmalz auch M. Krandauer, Ztsch. ges. Brauwes., 28, 449 (1905). 



— 4) Papaindarstellung: Fr. Davis, Pharm. Journ. Tr., 55, 207 (1893). — 5) Brom- 

 elin: Chittenden, Journ. of Phvsiol., 75, 249 (1883). Kayser, Ann. Inst. Pasteur, 

 5 (1891). — 6) Green, Ann. of Bot., 6, 195 (1892). Cucurbitakeimlinge: A. L. Dean, 

 Bot. Gaz., J9, 321 (1905). — 7) G. Daccomo u. Tommasoli, Chem. Zentr. (1892),. 

 II, 532. — 8) M. Javillier, Compt. rend., J36, 1013 (1903). — 9) A. Berg, Ebenda, 

 145, 370 (1912). — 10) E. DE Kruyff, Bull. Dep. Agr. Ind. Neerl., 4 (1907). — 

 11) S. H. ViNES, Ann. of Bot., 19, 149 (1905). — 12) Fr. Sachs, Ztsch. physiol.. 

 Chem., .57, 488 (1907). J. R. Rippetoe, Journ. Ind. Eng. Chem. (1912), p. 517; 

 RiDEAL, Pharm. Journ. Trans., 54, 189 (1894). Martin, Journ. of Physiol., 5, 220. 



— 13) J. S. Caldwell, Bot. Gaz., 39, 407 (1905). — 14) 0. Emmerling. Ber. 

 chem. Ges., 35, 695 (1902). Kutscher u. Lohmann, Ztsch. physiol. Chem., 46, 383 

 (1905). Über Unterschiede gegenüber trypt. Spaltung: L. B. Mendel u. P. Underbill, 

 Zentr. Physiol. (1901), 689; Botan. Zentr., 92, 62 (1903). 



