270 Neununddreißigstes Kapitel: Eiweißresorption bei der Samenkeimung usw. 



der in keimenden Samen vorkommenden Amidgemische vor allem auf 

 sekundäre, sich unmittelbar an die Proteolyse anschließende Vorgänge 

 zurückzuführen. 



Allerdings besteht in manchen Fällen eine deutliche Konkordanz 

 zwischen den Hydratationsprodukten der Reserveproteide und der Zu- 

 sammensetzung der Keimlinge. So kann man ungezwungen den reich- 

 lichen Arginingehalt von Coniferenkeimlingen mit dem hohen Gehalt der 

 Reserveproteide von Coniferensamen an Diamino-N in Beziehung setzen. 

 Man darf noch manchen analogen Befund erwarten. Im Gegensatz dazu 

 beobachtet man andererseits, daß Aminosäuren, die bei der Eiweiß- 

 hydrolyse reichlich erhalten werden, ganz verschwinden oder sich 

 wenigstens auffallend vermindern. So wird bisher das Alanin, welches 

 bei jeder Proteinspaltung erhalten wird, von Keimlingen nicht angegeben, 

 und es ist wahrscheinlich, daß dieser Stoff rasch aufgebraucht wird. 

 Auch die stark schwankenden Befunde für Tyrosin, das einen integrie- 

 renden Eiweißbestandteil darstellt, deuteten schon lange darauf hin, daß 

 sich ein rascher Umsatz an die Tyrosinabspaltung anschheßt. Wie 

 Bertel (1) fand, läßt sich an Keimlingen von Lupinus albus durch 

 Sauerstoffabschluß oder Chloroformieren eine starke Anhäufung von 

 alkohollöslichen, stark Silber reduzierenden Stoffen im Hypocotyl beob- 

 achten, welche bei normalen Keimpflanzen fehlen. Da nun der Keim- 

 lingsbrei aus Tyrosin im Laufe der Autolyse große Mengen derselben 

 reduzierenden Stoffe zu bilden imstande ist, wobei zugesetztes Tyrosin 

 verschwindet, so ist es sehr wahrscheinlich, daß auch die ganze in den 

 Keimlingen bei Chloroformwirkung auftretende Masse reduzierender Stoffe 

 dem Tyrosinumsatz entstammt. Es ist noch zu entscheiden, ob dieses 

 Produkt, wie Bertel annahm, Schulze (2) jedoch in Abrede stellte, 

 mit der im tierischen Stoffwechsel aus Tyrosin intermediär hervorgehenden 

 Homogentisinsäure zusammenfällt, oder ob es sich um Dioxyphenylalanin, 

 Brenzcatechin oder andere Stoffe von ähnlichem Verhalten handelt. 

 Jedenfalls muß aber bei diesem Prozesse das Tyrosin durch ein Ferment, 

 Tyrosinase, unter Ammoniakabspaltung und Oxydation zunächst die er- 

 wähnten oxydablen aromatischen Derivate liefern, welche im normalen 

 Stoffwechsel offenbar rasch weiter verbrannt werden und sich nur in der 

 Chloroformnarkose anhäufen. 



Für den Stoffumsatz in Keimpflanzen ist es in neuerer Zeit immer 

 wahrscheinlicher geworden, daß fermentative Desamidierung, Freiwerden 

 von Ammoniak auf Kosten des Monamino- und Diaminostickstoffes eine 

 bedeutsame Rolle spielt. Eine Reihe von Untersuchungen (3) hat ge- 



1) R. Bertel, Ber. bot. Ges. (1902), 20, 454; Czapek u. Bertel, Jahrb. 

 wiss. Bot., 43, 361 (1906). Gonnermann, Pflüg. Arch., 82, 289 (1900) über Homo- 

 gentisinsäure in der Zuckerrübe. Bourquelot u. Herissey, Journ. Pharm, et Chim. 

 (6), 8, 386 (1898) führten die Schwarzfärbung der Hülsen von Vicia Faba auf 

 Tyrosin und dessen enzymatische Spaltungsprodukte zurück. Tyrosinase: auch 

 C. Gessard, Compt. rend., 138, 774 (1904). K Chodat u. K. Schweizer, Arch. 

 Sei. Phys. Geneve (4), 35, 140 (1913). — 2) E. Schulze u. Castoro, Ztsch. physiol. 

 ehem., 48, 396 (1906). Homogentisinsäure in tier. Stoffwechsel: Wolkow u. E. Bau- 

 mann, Ebenda, 15, 228 (1891). Baumann, Ebenda, 16, 268 (1892); 20, 219 (1894). 

 W. Falta u. Langstein, Ebenda, 37, 513 (1903). Abderhalden u. Falta, Ebenda, 

 39, 143 (1903). 0. Neubauer u. Falta, Ebenda, 42, 81 (1904). Huppert, Ebenda, 

 2j, 412 (1897). — 3) Wl. Butkewitsch, Biochem. Ztsch., 16, 411 (1909); 41, 431 

 (1912); N. Castoro, Ztsch. physiol. Chem., 50, 525 (1906); A. Kiesel, Ebenda, 60, 

 453 (1909); Butkewitsch, Ebenda, 63, 103 (1909). W. Zaleski, Ber. bot. Ges., 

 25, 357 (1907). Palladin u. N. Ivanow, Bull. Ac. Imp. Sei. St. Petersburg (1912), 

 p. 573. M. MoLLiARD, Bull. Soc. Bot., 56, 332 (1909). 



