280 Einundvierzigstes Kapitel : Der Eiweißstoffwechsel unterirdischer Speicherorgane. 



den Saft aus Zwiebel und Zingiberrhizom schwache Proteol3'se; die 

 Peptasereaktion war bei Zingiber schwach und fehlte bei Zwiebel und 

 Rettich. Zaleski (1) überließ in 4 Stücke zerteilte Zwiebeln von Allium 

 Cepa IStägiger Autolyse, die einen in gekochtem, die andern in un- 

 gekochtem Zustande und fand den Eiweiß-N bei den gekochten mit 

 1,3023 %, bei den anderen mit 1,1224 %. 



Im wesentlichen beschränkt sich das vorliegende Tatsachenmaterial 

 auf die Konstatierung des Vorkommens der verschiedenen Eiweißspaltungs- 

 und Eiweißumsatzprodukte, wobei sich ziemliche Übereinstimmung mit 

 den entsprechenden Stoffen in Samenkeimlingen ergeben hat. Von be- 

 sonderer Bedeutung ist die Gelegenheit, große Massen von Pflanzen- 

 materialien wie sie die Industrie, z. B. in der Zuckerfabrikation, reichlich 

 liefert, einer näheren Untersuchung zu unterwerfen, wobei man in der 

 Lage ist, intermediäre Stoffwechselprodukte, die in ganz geringer Menge 

 vorkommen, sicherzustellen. Im ganzen scheint unsere derzeitige Kenntnis 

 von Vorkommen und Fehlen der einzelnen Eiweißumsatzprodukte noch 

 mancher Ergänzungen zu bedürfen. Die gesamte Stoffbewegung beim 

 Austreiben der Zwiebel von Allium Cepa findet sich bei Andre (2) be- 

 handelt. 



Tyrosin ist oft gefunden worden. So in Kartoffeln (3), reichlich 

 in den Knollen von Dahlia variabilis (4), in der Zuckerrübe (5), in der 

 Wurzel von Apium graveolens (6). Daß, wie Lippmann angibt, in Zucker- 

 rübenschößlingen auch d-Tyrosin vorkommt, wird von Pringsheim (7) 

 in Zweifel gezogen. Vielleicht handelt es sich um Racemisierungsprodukte. 

 Tyrosin fand Planta (8) endlich auch in den Knollen der Stachys tuberifera. 

 GoNNERMANN (9) vermutete, daß die Dunkelfärbung des Rübensaftes auf 

 einer Umwandlung des Tyrosins in die sehr leicht oxydable Homogentisin- 

 säure beruht. Doch scheint es nach den Untersuchungen von Schulze 

 und von Gräfe (1 0), daß andere oxydable Produkte hierbei im Spiele sind, 

 und auch der Zusammenhang derselben mit Tyrosin bedarf noch weiterer 

 Untersuchung. Beim Schwarzwerden (black heart) der Kartoffel spielt 

 nach Bartholomew (11) das Tyrosin und die Tyrosinase eine wichtige Rolle. 

 Homogentisinsäure ließ sich nicht nachweisen. Diese Erkrankung läßt sich 

 durch höhere Temperaturen künstlich erzeugen. Kleine Tyrosinmengen 

 dürften bei unterirdischen Speicherorganen verbreitet auftreten. Hingegen 

 hat man Phenylalanin bisher noch nicht nachweisen können. 



Leucin findet sich verbreitet, jedoch nie in bedeutender Menge. 

 Nachgewiesen wurde es in der Kartoffel (12), in der Zuckerrübe (13), doch 



1) W. Zaleski, Ber. bot. Ges., 25, 367 (1907). — 2) G. Andre, Compt. 

 rend., 150, 713 (1910). Bull. Soc. Chim. (4), 7—8, 927 (1910). — 3) E. Schulze 

 u. Barbieri, Landw. Vers.stat., 24, 167 (1879). Landw. Jahrb., 12, 909 (1884); 

 Ber. ehem. Ges., 12, 1924 (1879). Schulze u. Engster, Landw. Vers.stat., 27, 357 

 (1881). — 4) H. Leitgeb, Mitteil. bot. Inst. Graz (1888), p. 215. — 5) E. v. Lipp- 

 mann, Ber. ehem. Ges., ly, 2835 (1884); kein Tyrosin fand K. Smolenski, Zentr. 

 Ver. dtsch. Zuck.ind. (1910), p. 1215. — 6) M. Bamberger u. A. Landsiedl, 

 Monatsh. Chem., 25, 1030 (1904). — 7) H. Pringsheim, Ztsch. physiol. Chem., 65, 

 89 (1910). — 8) A. V. Planta, Ber. chem. Ges., 23, 1699 (1890). — 9) Gonner- 

 mann, Pflüg. Arch., 82, 289 (1900). Chem.-Ztg., 40, 127 (1916); Dtsch. Zuck.ind., 

 40, 751. Der Farbstoff der Melasse eine Säure C34H10N2O15: Stoltzenberg, Ber. 

 ehem. Ges., 49, 2021, 2675, (1916). — 10) E. Schulze, Ztsch. physiol. Chem., 50, 508 

 (1907). V. Gräfe, Öst.-Ung. Ztsch. Zuck.ind. (1908), Heft 1. — 1 1 ) Bartholomew, Zentr. 

 Bakt, II, 43, 609 (1915). — 12) Schulze u. Barbieri, Landw. Vers.stat, 24, 167 

 (1880). Ber. chem. Ges., 12, 1924 (1879); Schulze, Landw. Jahrb., 12, 909 (1884). 

 — 13) E. V. Lippmann, Ber. chem. Ges., 17, 2835 (1884). Darstellung aus Melasse: 

 F. Ehrlich, Abderhaldens Handb. biochem. Arb.meth., 7, 94 (1913). 



