§ 20. Die Sauerstoff Übertragung auf die zu oxydierenden Stoffe usw. 131 



nißchen Kolloiden, wie Gummi oder Dextrin, von „künstlichen Oxydasen" 

 zu sprechen. Wenn dies auch viel zu radikale Folgerungen sind, so ist doch 

 zuzugeben, daß man auf diesem Wege möglicherweise Mangankatalysatoren 

 gewinnen kann, welche geradeso wie natürliche Oxydasen ihre Wirkung 

 beim Kochen ganz oder wenigstens teilweise verlieren. Bemerkenswert 

 erscheint auch die unter den vielen Arbeiten (1 ) über die Oxydations- 

 katalysen durch Eisenverbindungen hervorzuhebende Angabe von Röii- 

 MANN (2), wonach sich eine komplexe Verbindung von Ferrosalz, Wasser- 

 stoffperoxyd und Eiweiß als Kolloid von besonders hohem Oxydations- 

 potential darstellt. Nach de Stoecklin (3) ist das Eisentannat ein besonders 

 kräftiger Oxydationskatalysator, der in Gegenwart von U^O^ auf Alkohole 

 unter Aldehydbildung einwirkt. Wolff (4) fand im kolloidalen Ferri- 

 ferrocyanür einen sehr stark wirksamen Katalysator, der auf Phenole ebenso 

 kräftig wirkt wie die natürliche Laccase. Besondere Bedeutung hat die 

 Eisenfrage durch die Feststellung Willstätters (5) gefunden, daß sehr 

 reine und wirksame Oxydasenpräparate aus Meerrettich neben Erdalkalien 

 Eisen enthalten. Baudisch (6) hat für die komplexen Eisensalze von 

 Formaldoxim und Phenolen sehr instruktiv gezeigt, wie hier Säuregegen- 

 wart und Lichtwirkung ebenso differente Wirkungen auf die katalysierten 

 Oxydationsvorgänge hervorrufen kann, wie wir sie im pflanzlichen Stoff- 

 wechsel sehen. 



Euler und Bolin (7) haben bei einer kritischen Prüfung der Enzym- 

 natur der natürlichen Oxydasen konstatiert, daß man aus Medicago sativa 

 ein Gemisch organischsaurer Kalksalze, welches auch eisenhaltig ist, ge- 

 winnen kann, welchem stark katalytische Effekte auf Polyphenole zu- 

 kommen. Dieses Präparat bestand größtenteils aus Calciumglykolat, -malat 

 und -citrat, mit etwas mesoxalsaurem Kalk. Matsui (8) fand, daß auch Kohle 

 katalytische Wirkung auf die Oxydation von Hydrochinon ausübt. Spiro (9) 

 zeigte, daß verdünnte Phenollösung mit H2O2 bei Gegenwart von FeSOi 

 eine Grünfärbung gibt, die bei Zusatz von etwas Alkali in Rotviolett um- 

 schlägt (Brenzcatechinbildung). 



Da den meisten Enzympräparaten, die man aus Geweben gewinnt, 

 Spuren von Oxydase nach dem Ausweise der Guajacprobe anhaften, so 

 war man ursprünglich der Ansicht, daß auch Diastase und andere Enzyme 

 oxydasische Wirkungen besitzen i^l 0) und da ß spezielle Oxydasen nicht zu unter- 

 scheiden wären. Erst Jacobson (11) hat gezeigt, daß man bei Diastase- 



1) F. Battelli u. Stern, Compt. rend., 142, 175 (1906); Martinand, 

 Ebenda, 148, 182 (1909); Andrews, Journ. Amer. Chem. Soc, j/, 1035 (1909); Colin 

 u. SÄNfiCHAL, Compt. rend., 153, 76 u. 282 (1911); KiKKOJi u. Neüberg, Biochem. 

 Ztsch., 20, 523 (1909); Masing, Ztsch. physiol. Chem., 66. 262 (1910). Madelung, 

 Ebenda, 71, 204 (1911); A. Benrath, Journ. prakt. Chem., 84, 324 (1912); 86, 336 

 (1912); A. Hesse u. Kooper, Ztsch. Unt. Nähr. u. Gen.mitt., 24, 301 (1912); Cer- 

 VELLO u. Varvaro, Arch. exp. Pathol., 68, 318 (1912); 70, 369 (1912); Mummery, 

 Journ. Soc. Chem. Ind., j?, 889 (1913). — 2) F. Röhmann u. Shmamine, Biochem. 

 Ztsch,, 42, 235 (1912). Zur Eisenwirkung auch WarbüRG, Ztsch. physiol. Chem., 

 92, 231 (1914). — 3) E. de Stoecklin, Compt. rend., 147, 1489 (1908); 148, 424 u. 

 1404 (1909). — 4) J. WoLFF, Ebenda, 146, 1217 u. 1415 (1908); 148, 946 (1909); 

 Ann. Inst. Pasteur, 23, 841 (1909); 24, 789 (1910); Compt. rend., 153, 139 (1911). — 

 5) Willstätter u. Stoll, Lieb. Ann., 416, 21 (1918). — 6) 0. Baudisch, Biochem. 

 Ztsch., 92, 189 (1918). Über Fe-Katalyse auch Doroschewski u. Pawlow, Journ. 

 ru8s. phys.chem. Ges., 47, 1313 (1915). — 7) H. Euler u. J. Bolin, Ztsch. physiol. 

 Chem., 61, 1 (1909). — 8) Matsui, Mem. Coli. Eng. Kyoto, /, 386 (1909). Vergleich 

 von anorgan. Katalysatoren u. Oxydasen ferner A. J. Ewart, Proc. Roy. Soc. Lond., 

 B, 88, p. 284 (19 f 4). — 9) Spiro, Ztsch. analyt. Chem., 54, 345 (1915). — 10) Lintner, 

 Ztsch. Spirit.ind. (1886), p. 503. Grüss hält noch gegenwärtig an ähnlichen Ansichten 

 fest. — 11) J. Jacobson, Ztsch. physiol. Chem., 16, 340 (1892). 



