§ 20. Die Sauerstoffübertragung auf die zu oxydierenden Stoffe usw. 137 



keit langsam ab, ultraviolette Strahlen schädigen am stärksten und auch 

 photodynamische Wirkungen fluoreszierender Farbstoffe äußern sich in 

 einer Schwächung oxydasischer Wirkungen. Säuren schädigen die Oxy- 

 dasenwirkung (1), was man auch beim Aufsuchen von Oxydasenreaktionen 

 in Pflanzenextrakten zu beachten hat. Geringe Alkalimengen, besonders 

 NH3, regen nach Wolff (2) die Oxydasenwirkung an. Angaben über ver- 

 schiedene lähmende Wirkungen von Giften auf Oxydase wie von Jod, 

 Hydroxylamin, Blausäure, Narcoticis usw. wolle man in den Arbeiten von 

 Bach, Vernon, Battelli und Stern einsehen (3). 



Auf die Bedeutung des Mangangehaltes vieler Oxydasepräparate ist 

 von Bertrand großes Gewicht gelegt worden, da man seit langem wußte, 

 welchen großen Einfluß Mangansalze auf Oxydationsvorgänge haben (4). 

 In der Tat geht aus Versuchen von Bertrand deutlich hervor, wie sehr 

 Manganzusatz die Oxydasewirkung erhöht. Doch ist es durch die neueren 

 Erfahrungen von Bach (5) sehr zweifelhaft geworden, ob die Wirkung 

 von Oxydasen, in dem Maße als sie in immer mehr Mangan armen Präparaten 

 gewonnen werden, auch schwächer wird, und so ist die Ansicht gerecht- 

 fertigt, daß die fördernde Manganwirkung keinen Faktor darstellt, welcher 

 direkt bei der Enzymwirkung mitspielt, sondern wir werden nur von Stimu- 

 lationseffekten in gewöhnlichem Sinne sprechen können. So wie dem Mangan, 

 so wird auch dem in Oxydasenpräparaten konstatierten Eisengehalt eine 

 Rolle bei der Enzymwirkung zugeschrieben, wie seitens Spitzer für die 

 Leberoxydase, von Sarthou (6) für eine pflanzliche Oxydase aus Schinus 

 molle die ,,Schinoxydase" und von Willstätter für die Armoraciaoxydase. 

 Sarthou stellte sich vor, daß die Oxydase ein System bilde, das aus einer 

 sehr leicht spaltbaren Eiweißsubstanz mit Mangan oder Eisen besteht; 

 damit seien Coenzyme verbunden, welche aktivieren und gleichzeitig neue 

 spezifische Eigenschaften erzeugen. Er sprach die Vermutung aus, daß 

 auch kupf erhaltige Oxydasen vorkommen dürften. Die Hypothese von 

 G. WoKER, daß die Oxydasen aldehydhaltige Substanzen seien, stützt sich 

 nur auf Parallelen zu einigen Aldehyden, und ist durch die Ergebnisse der 

 Enzymdarstellung in keiner Weise begründet. 



Die neuere Entwicklung der Lehre von den Oxydasen wurde sehr 

 stark von den theoretischen Vorstellungen beeinflußt, die man sich an 

 der Hand der oben erwähnten Hypothese von Traube über die Natur der 

 langsamen Verbrennungen herangebildet hatte. Zunächst hatte Nasse (7) 

 1892 für die Oxydationen im Organismus ausschließlich den Vorgang der 



Ztsch., 8, 61 (1908). Wo. Ostwald, Ebenda, 10, 1 (1908). C Kreibich, Virch. 

 Arch., 222, 28 (1916). Temperatureinfluß: S. ZiLVA, Biochem. Journ., 8, 656 (1914). 

 J. S. Hepbürn u. Bazzoni, Journ. Franklin Instit., 180, 603 (1916). Haltbarkeit voo 

 Pilzlaccasen soll nach Herissey, Compt. rend. Soc. Biol., 82, 798 (1919) rolaflv 

 groß sein. 



1) Säure: A. Bach u. Sborsky, Biochem. Ztsch., 34, 473 (1911). G. Ber- 

 trand u. RozENBAND, Compt. rend., 148, 297 (1909); Bull. Soc. Chim. (4), 516, 296 

 (1909). — 2) J. Wolff, Compt. rend., 15s, 484 (1912). — 3) A. Bach, Ber. chera. 

 Ges., 40, 230 u. 3185 (1907). H. M. Vernon, Journ. of Physiol., 44, 150; 45, 197 

 (1912); Biochem. Ztsch., 47, 374 (1912). Battelli u. Stern, Ebenda, 52, 226 

 (1913). - 4) Vgl. L. Meyer, Ber. ehem. Ges., 20, 3058 (1887). A. Trillat, 

 Compt. rend., 137, 922 (1903) ; 138, 94 u. 274 (1904); Bull. Soc. Chim., j/, 807 (1904). 

 LivACHE, Compt. rend., 124, 1520 (1897). — 5) A. Bach, Ber. ehem. Gos., 43, 366 

 (1910); Arch. Sei. Phys. Gen^ve (4), 2g, 649 (1910). — 6) J. Sarthou, Journ. 

 Pharm, et Chim. (6), //, 583 (1900); 13, 464 (1902); Bull. Sei. Pharm., 18, 671 (1912). 

 7) 0. Nasse, Chem. Zentr. (1892), I, 173. Rostocker Ztg. (1595), Nr. 363. Ref. v. 

 Ostwald, Ztsch, physik. Chera., 19, 189 (1896) H. FRiEDi^NTHAL, FestscUr. f. 

 Salkowski (1904). Vgl. auch W. Palladin, Biochem. Ztsch., 63, 129 (1914). 



