\ 48 Achtundfünfzigstes Kap.: Die Resorption von freiem Sauerstoff durch die Pflanzen. 



umgewandelten Atmungspigmente (Chromogene) Luftsauerstoff übertragen 

 und neben Atmungspigment Wasser bilden. Am ärmsten an Atmungs- 

 pigment erwies sich Aspergillus niger und Hefe. Palladin meint, daß die 

 Fähigkeit der Hefen auch bei Anwesenheit von Sauerstoff Alkoholgärung 

 auszuüben, gerade mit diesem Mangel an Atmungspigment zusammenhängen 

 dürfte. 



Meistens gehen die Reaktionen der Phenoloxydasen mit Guajac- 

 tinktur, die Indophenolprobe und jene mit Phenylendiaminen ganz parallel (1 ), 

 so daß kein Grund besteht, für diese Reaktionen verschiedene Enzyme 

 verantwortlich zu machen. Doch hat Grüss (2) darauf hingewiesen, daß 

 die Hefe-Oxydase, die Oxydase aus Ustilago und die Malzdiastase wohl die 

 Färbung mit Tetramethyl-p-Phenylendiamin, aber nicht die Guajacreak- 

 tion geben, weswegen er solche Oxydasen als ,,Aminooxydasen" von der 

 Guajacoxydase unterscheiden wollte. In späterer Zeit hat man jedoch 

 allgemein an der einheitlichen Natur jener Oxydasen, welche auf aromatische 

 Amine wirken und jenen, welche Phenole oxydieren, festgehalten. 



Der sogenannten „Oenoxydase" des Weines dürfte wohl gleich- 

 falls nur Phenoloxydase zugrundeliegen. Das Enzym bläut Guajac schnell 

 und wirkt auf den Weinfarbstoff unter Bräunung, soll allerdings auch 

 die Bukettstoffe beim Altern des Weines erzeugen (3). 



Wie die oben erwähnten Untersuchungen von Chodat gezeigt haben, 

 ist es eine bei Gewebssäften höherer Pflanzen weit verbreitete Eigenschaft, 

 aus Jodid freies Jod zu erzeugen. Chodat hat allerdings diese Reaktion 

 als Peroxydreaktion gedeutet. Es ist wahrscheinlicher, daß derselben eine 

 Oxydasenwirkung zugrundeliegt, die man vorläufig als Jodidoxydase 

 bezeichnet hat. Bach (4) nimmt an der Hand seiner Untersuchung der 

 Armoracia-Oxydase an, daß diese Reaktion der gewöhnlichen Phenol- 

 oxydase eigen ist. Raciborski (5) verdanken wir eine eingehende Unter- 

 suchung über die Jodidoxydase von Aspergillus niger, welche von den 

 Hyphen des Pilzes ausgeschieden wird und ihre Wirkung extracellulär 

 entfaltet. Nach Kossowicz (&) zeigen Hefen diese Reaktion nicht und auch 

 von den Pilzen nicht viele, außer Aspergillus nur noch Penicillium und Clado- 

 sporium herbarum. Bei Bacterien kommt diese oxydasische Wirkung 

 wohl nicht selten vor, doch fehlen noch genauere Untersuchungen. Ome- 

 LiANSKY (7) hat sich vergebhch bemüht, die hypothetische Oxydase bei 

 den Nitritmikroben aufzufinden, die wohl voraussichtlich von Phenol- 

 oxydase verschieden sein wird. Nach den Angaben von Sarthou (8) soll 

 die Oxydase aus der Rinde von Schinus molle imstande sein, Kaliumferro- 

 cyanid zum Ferricyanid zu oxydieren. 



Mehrfach ist in der Literatur von Oxydasen gesprochen worden, 

 welche Alkaloide und andere Stickstoffverbindungen angreifen. So hat 

 0. LoEW (9) darauf hingewiesen, daß die Oxydase aus Tabakblättern nicht 



1) Vgl. z. B. Aso, Bull. Coli. Agr. Tokyo, 5, 207 (1902). — 2) J. Grüss, 

 Woch.sch. Brau., 18, Nr. 24; 1899, Nr. 40; Zentr. ßakt., II, 9, 448 (1902); Bot. 

 Zentr., 85, 8 (1901); Ber. bot. Ges., 20, 212 (1902). — 3) Lit. Tolomei, Justs Jahresb. 

 (1896), I, 266. Cazeneuve, Compt. rend., 124, 406 u. 781. Boüffard, Ebenda, 706 

 (1897); Kochs Jahresber. (1898), p. 302, 303. Laborde, Compt. rend., 126, 536 (1898). 

 A. Hamm, Arch. Hyg., 56, Heft 4 (1906). Fällung des Weinfarbstoffes durch Oxydase 

 eines Essigbacteriums : R. Gr. Smith, Biochem. Zentr., 4, Ref. 1229 (1906). — 

 4) A. Bach, Mon. Sei. (4), 21, I, 153 (1907). — 5) M. Raciborski, Bull. Acad. Sei. 

 Cracovie, Octobre 1905. — 6) A. Kossowicz u. W. LoEW, Ztsch. Gär.physiol., 2, 158 

 (1913). — 7) Omeliansky, Zentr. ßakt., II, 9, 113 (1902). — 8) Sarthou, Journ. 

 Pbaiui. et Chiui. (6), //, 482 (1900); 12, 104; 13, 464 (1901). — 9) 0. LoEW, Zentr. 

 Bakt., II, 7, 673 (1901). 



