§ 21. Phenoloxydasen. 149 



nur Gerbstoff, sondern auch Nicotinsalze unter Ammoniakbildung zerlegt. 

 Da Aspergillus niger ebenfalls imstande ist, Nicotinsäure zu spalten, so wäre 

 die Wirkung der Oxydasen auf Pyridinderivate noch näher zu prüfen. 

 Nach GoNNERMANN (1) soll der Rückgang des Morphins bei der Reifung 

 der Mohnkapsel auf einer Überführung des Morphins in Oxydimorphin 

 durch eine Oxydase beruhen. Da aber die Wirkung auf Morphin bei der 

 Oxydase im Gummi arabicum und auch sonst der W^irkung auf Phenole 

 parallelgehend beobachtet wurde (2), so ist es nicht unwahrscheinlich, 

 daß Phenoloxydasen auch Morphin angreifen. Hefeoxydase soll angeblich 

 ferner auf Strychnin wirksam sein (3). 



Aso hat die Existenz von Zymogenen der Oxydasen zu beweisen 

 gesucht. 



Für alle diese besprochenen oxydasischen Wirkungen sind Parallelen 

 in innerhalb von Tiergeweben stattfindenden Oxydationen vorhanden. 

 Hier sei nur kurz angesichts der großen vergleichend-biochemischen Be- 

 deutung dieser Verhältnisse auf die Angaben von Battelli und Stern (4) 

 hinsichtlich der Jodidoxydation, auf die Untersuchungen von Vernon (5) 

 über die Indophenolreaktion in tierischen Geweben und auf die Angaben 

 von Ostwald, Scheunert und anderen (6) über die Guajacreaktion hin- 

 gewiesen. 



Als ,.Pnein" haben Battelli und Stern (7) eine wasgerlösliche 

 thermolabile und durch Trypsin nicht angreifbare Substanz aus Tiergeweben 

 beschrieben, die angeblich als Stimulans bei der Hauptatmung tätig ist. 

 Hingegen wäre das ,,Antipneumin" eine thermolabile Substanz, welche die 

 Hauptatmung herabsetzt, ohne daß seine Aktion direkt gegen das Pnein 

 gerichtet wäre (8). Parallelbefunde zu diesen noch fraglichen Punkten der 

 tierischen Atmung sind bisher von Pflanzen nicht angegeben. 



Tyrosinoxydase, kurz Tyrosinase genannt, ist bei niederen und 

 höheren Pflanzen ebenfalls allgemein verbreitet. Bei Bacterien kennt man 

 sie durch die Untersuchung von Gessard (9) an Bac. pyocyaneus, für 

 verschiedene andere Arten durch die Arbeiten von Lehmann und Sano (10) 

 sowie von Beijerinck (11). Von Interesse sind besonders die Erfahrungen 

 von Beijerinck (12) an Actinomyces- Arten ; er gibt an, daß aus Tyrosin 

 zunächst ein farbloses Chromogen entsteht, wahrscheinlich Homogentisin- 

 säure. Letztere liefert erst Pigment unter Vermittlung von Oxydasen. 

 Die Tyrosinase sei wahrscheinlich ein Gemenge von zwei Enzymen. 



Aus Hutpilzen ist die Tyrosinase durch Bourquelot und Bertrand (1 3) 

 überhaupt zuerst bekannt geworden; wegen der gleichzeitigen Gegenwart 



1) M. GoNNERMANN, Apotb.-Ztg., 25, 804 (1910). — 2) Vgl. E. Bourquelot, 

 Journ. Pharm, et Chim. (6j, 30, 101 (1909). R. Firbas, Pharm. Post, j5, 735 (1905). 



— 3) Gentilucci, Biochem. Zentr,, 4, 1889 (1906). — 4) F. Battelli u. L. Stern, 

 Ebenda, 13, 44 (1908). — 5) H. M. Vernon, Journ. of Physiol., 43, 96 (1911); 44, 

 150 (1912). A. Klopfer Ztsch. exp. Pathol. u. Ther., //, 467 (1912). Battelli u. 

 Stern, Biochem. Ztsch., 46, 343 (1912). — 6) Wo. Ostwald, Ebenda, 6, 409 (1907). 

 A. Scheunert, Grimmer, Ebenda, 53, 300 (1913). Adrenalin: C. Neuberg, Ztsch. 

 f. Krebsforsch., 8 (1910). Oxydasereaktion an Gewebeschnitten: Ikeda, Mitteil. med. 

 Ges. Tokyo, 2?, Heft 17 (1913). W. Loele, Virch. Arch., 217, 334 (1914). — 

 7) Battelli u. Stern, Biochem. Ztsch., 33, 315 (1911). — 8) Dieselben, Ebenda, 

 36, 114 (1911). — 9) Gessard, Soc. biol. (10), 5, 1033 (1898). — 10) K. B. Leh- 

 mann, Münch. med. Woch.sch., 4g, 340 (1902). Lehmann n. Sano, Arch. Hyg., 

 67, 99 (1908). — 11) Beijerinck, Kgl. Ak., Amsterdam, ig, 1092 (1911). Ferner 

 D. Carbone, Rend. Ist. Lombardo, 1906. Y. Uyeda, Ghem. Zentr. (1906), I, 1757. 



— 12) M. W. Beijerinck, Versl. Ak. Amsterdam für 1912, p. 932 (1913). Auch 

 Chem. Weekbl., 16, 1494 (1919). Vgl. f. Actinomyces chromogenes auch A. Krainsky, 

 Zentr. Bakt., II, 41, 669 (1914). — 13) Bourquelot u. Bertrand, Journ. Pliarm. 

 et. Chim. (6), j, 177 (1896); Bull. Soc. Mycol. (1896), p. 18 u. 27; (1897), p. 65. 



