150 Achtundfünfzigstes Kap. : Die Resorption von freiem Sauerstoff durch die Pflanzen. 



von Tyrosin ruft sie hier manchmal auffallende Verfärbungen der Gewebe- 

 schnittflächen hervor. Bertrand (1) wies näher nach, daß die beiden in 

 Pilzfruchtkörpern vorkommenden Oxydasen, Phenolase und Tyrosinase, 

 sich voneinander trennen lassen, und daß die „Laccase" allein auf Hydro- 

 chinon und Pyrogallol wirkt, während nur die Tyrosinase Dunkelfärbung 

 von Tyrosinlösungen erzeugt. Gessard (2) wies Tyrosinase im Glycerin- 

 auszug von Pilzen nach, Harley (3) benutzte die Russula-Tyrosinase als 

 Hilfsmittel zum Aufsuchen von Tyrosin in Verdauungsgemischen. Sehr 

 viel Tyrosinase enthalten nach Lutz (4) der Hut von Gyromitra gigas und 

 Disciotis (Peziza) perlata. Am meisten studiert wurde in der Folge das 

 Enzym aus Russula delica. Pilztyrosinase ist schon durch Temperaturen 

 von 60—65'* inaktivierbar (5). Radiumstrahlen schwächen sie nicht (6). 

 Säuren hemmen nach Agulhon (7) in Konzentrationen die n/200 übersteigen, 

 Alkalien von n/500 an. Abderhalden (8) fand Säuren am schädlichsten, 

 Alkahen weniger, Alkohole wirkungslos für Tyrosinase. Den Wirkungskreis 

 von Pilztyrosinase untersuchte schon Bertrand (9). Angegriffen wurden: 

 p-Oxyphenyläthyl- und -methylamin, p-Oxyphenylamin, p-Oxyphenyl- 

 propionsäure, p-Oxyphenylessigsäure, p-Oxybenzoesäure, p-Kresol, Äthyl- 

 tyrosin, Chloracetyl- und Glycyltyrosin. Hingegen war sie unwirksam auf 

 Phenylalanin, Phenyläthylamin, Phenylglykokoll, Phenylessigsäure, Ala- 

 nin, Glykokoll. Dazu fügte Funk (1 0) als oxydierbar Aminotyrosin und 

 Adrenalin. Racemisches Tyrosin wird ohne vorherige Spaltung in die Kom- 

 ponenten angegriffen (11). Jedoch reagiert nach Abderhalden 1-Tyrosin 

 rascher als d-Tyrosin. Staub (12) fand Wirkung auf cyklische Anhydride 

 des Tyrosins, und auf alle drei Kresole, doch auf p-Kresol am stärksten. 

 Abderhalden prüfte weiter mit positivem Erfolg: Homogentisinsäure, 

 Prolin, Cystin, tyrosinhaltige Polypeptide ; Phenylalanin, Dijodtyrosin ver- 

 hielten sich negativ. Tryptophan und Oxytryptophan geben positive Re- 

 aktion. Geringe Mengen von Aminosäuren beeinflussen die Färbungen mit 

 Tyrosin nicht, nur die stark sauren, wie Glutamin- und Asparaginsäure 

 hemmen deutlich. Merkwürdig sind die von Chodat (13) aufgefundenen 

 violetten Farbenreaktionen eines Gemisches von Tyrosinase und p-Kresol 

 mit verschiedenen Aminosäuren, Polypeptiden mit offener Kette und Pep- 

 tonen (Kresolazurreaktion). Mit Eiweiß oder Gelatine erscheinen nur 



1) Bertrand, Compt. read, 123, 463 (1896) — 2) C. Gessard, Ann. Inst. 

 Pasteur, 15, 593 u. 817 (1901); Compt. rend., 130, IBi^? (1900); Compt. rend. Soc. 

 Biol., 22 Mai 1904. — 3) Harlay, Journ. Pharm, et Chim. (6), 9, 22.5 u. 424 (1899); 

 //, 172 (1900). — 4) Lutz, Bull. Soc. Mycol., 38, 136 (1912). Für Polyporus adustus: 

 E. M. Prior, Journ. Econ. Biol., 8, 249 (1913). — 5) Bertrand u. Rosenblatt, 

 Compt. rend., 150, 1142 (1910); Ann. Pasteur, 2g, 053 (1910). — 6) E. G. Willcock, 

 Journ. of Physiol., 34, 207 (1906). — 7) H. Agulhon, Compt. rend., 150, 1066 (1910); 

 Ann. Inst. Pasteur, 24, 668 (1910). Hemmung durch phenolartige Stoffe: Gortner, 

 Journ. of Biol. Chem., 10, 113 (1911). Begünstigung durch Dinatriumphosphat: 

 J. Wolff, Compt. rend., 150, 477 (1910); Compt. rend. Soc. Biol., 68, 366 (1910). — 

 8) E. Abderhalden u. M. Guggenheim, Ztsch. physiol. Chem., 54, 331 (1908); 57, 

 329 (1908). — 9) G. Bertrand, Compt. rend., 145, 1352 (1907); Bull. Soc. Chim. (4), 

 3l4, 335 (1908). — 10) C. Funk, Journ. of Chem. Soc, loi, 1004 (1912). — 

 11) G. Bertrand u. Rosenblatt, Compt. rend., 146, 304 (1908). Wirkung auf 

 Proteinstoffe: G. Bertrand, Bull. Sei. Pharm., 15, 65 (1908). — 12) R. Chodat u. 

 Staub, Arch. Sei. Phys. Genäve (4), 23, 265 (1907); 24, 172 (1907); 33, 70 u. 225 

 (1912). Staub, Nouv. Rech, sur la Tyrosinase, Geneve 1908. Chodat u. Schweizer, 

 Arch. Sei. Phys. Genf^ve (4), 35, 140 (191 3). — 13) Chodat, Ebenda, 33, 70, 225 u. 

 350 (1912), 35, 140 (1913); 39, 327 u. 331 (1915). K. Schweizer, These Geneve, 

 1916. Chodat, Publ. Inst. bot. Geneve (8), 7, 365 (1912). Biochem. Ztsch., 57, 430 

 (1913). 



