§ 21. Phenoloxydasen. 151 



rote Farbentöne. Der Reaktionsmechanismus ist noch unklar; doch scheinen 

 die Aminosäuren an der Reaktion teilzunehmen. Nach Abderhalden 

 kann man die Tyrosinase durch Kaliumbichromat ersetzen, nicht aber 

 durch Ozon. Anthranilsäure gibt die Krcsolazurreaktion nicht; auf die 

 Oxydation von p-Amidophenol und Anilin hat Glykokqll keinen Einfluß. 



Wie Chodat(1) fand, hemmt Kohlensäure stark die Tyrosinasewirkung. 

 Bach (2) hatte angegeben, daß abgeschwächte Tyrosinase (aus Kartoffeln) 

 durch H2O2 sehr aktiviert wird; doch konnte Staub im Widerspruche da- 

 mit nur Hemmung konstatieren. Damit ist auch einer Hypothese von 

 Bach, wonach Tyrosinase kein einheitliches Enzym, sondern ein Gemenge 

 von Peroxydase und Aminoacidase darstellt, Schwierigkeit bereitet. Chodat 

 hob überdies hervor, daß Tyrosinase keine Oxydasenwirkungen zeigt und 

 säureempfindlicher ist als Laccase. Nach einer Theorie von Chodat wirkt 

 Tyrosinase als Oxydo-Dcsamidase, und formiert aus Aminosäuren den um 

 einen C ärmeren Aldehyd, Ammoniak und Kohlensäure. Aus Glykokoll 

 entstände so Formaldehyd, NH3 und COg. Tatsächlich gelang es leicht, 

 bei der Reaktion mit Phenylglykokoll die Entstehung von Benzaldehyd 

 nachzuweisen (3). 



Das Wirkungsgesetz der Tyrosinase wurde durch Bach (4) und Staub 

 studiert. Fermentmenge und Reaktionszeit sind einander umgekehrt pro- 

 portional, somit der Vorgang als Reaktion erster Ordnung zu betrachten. 



Hinsichtlich der Tyrosinase in höheren Pflanzen ist noch manches 

 unsicher. Schon Bertrand (5) hatte die Dunkelfärbung des Rübensaftes 

 mit Tyrosinase in Zusammenhang gebracht; er lokalisierte das Enzym 

 in den Gefäßbündeln. Später wurde man wieder schwankend ob hier 

 Tyrosinasewirkung vorliegt. Gonnermanns (6) Angabe von Homogentisin- 

 säure in verändertem Rübensafte wurde nicht bestätigt, und dieser Autor 

 selbst hat sodann an Brenzcatechinoxydationsprodukte gedacht. 



Doch hat Matthysen (7) wieder Tyrosinase in der Zuckerrübe durch 

 Anwendung von Tyrosinagar nachzuweisen vermocht. Wenn Gonner- 

 mann von ,,saponinartigem Charakter" seiner Fermentpräparate spricht, 

 so darf man sich an Willstätters Befunde erinnern, wonach die Armoracia- 

 Peroxydase ein N-haltiges Glucosid darstellt, aus dem sich Pentose und 

 Hexose abspalten läßt. Bourquelot und Herissey (8) nahmen an, daß die 

 Schwarzfärbung der Hülsenschalen von Vicia Faba durch enzymatische 

 Oxydation vonTyrosin bedingt ist. Gut bekannt ist, dank der Untersuchungen 

 von Chodat (9) und von Bach (10), die in den Kartoffelschalen vorkommende 

 Tyrosinase. Kranke Knollen enthalten nach Doby (11) bis viermal so viel 

 Tyrosinase wie gesunde. Nach Haehn (12) wird die Kartoffeltyrosinase 

 von einem kochfesten Aktivator begleitet. Mit der in der Getreidekleie 



1) Chodat, 1. c. (1915). — 2) A. Bach, Ber. ehem. Ges., 39, 2126 u. 3329 

 (1906); 4!, 216 (1908); 42, .^;9l (1909); Biochem. Ztsch., 60, 221 (1914). Vgl. auch 

 Gessard, Gompt. rend. Soc. Biol., 55, 637 (1903); Compt. rend., 13S, 774 (1904). - 



3) Chodat, I. c. (1915). T. Folpmers, Biochem. Ztsch., 78, ISO (1916). — 



4) A. Bach, Ber. ehem. Ges., 41, 221 (190S). — 5) Bertrand, Compt. rend., 122, 

 1215 (1896); Bull. Soc. Chim., 14, 21. Epstein, Arch. Hyg., jö, 1490. — 6) Gonner- 

 MANN, Pflüg. Arch., 82, 289 (1900); Dtsch. Zuck.Ind., 40, 751 (1916); Chem.-Ztg., 

 40, 147 (1916). Vgl. V. Gräfe, Österr.-Ung. Ztsch. Zuck.Ind., 1908, Heft 1. — 

 7) J. 0. Matthysen, Ztsch. Ver. dtsch. Zuck.Ind , 1912, p. 137. — 8) Bourquelot 

 u. Herissey, Journ. Pharm, et Chim. (6), 8, 385 (1898). — 9) Chodat u. Staub, 

 Arch. Sei. Phys. Genhve (4), 23, 265 (1907). — 10) A. Bach, Ber. ehem. Ges., 39, 

 2126 (1906). — 11) G. Doby, Bot. Zentr., 119, 421 (1911). — 12) H. Haehn, Ber. 

 ehem. Ges., 52, 2029 (1919). Biochem. Ztsch., 105, 169 (1920). Zur Melaninbildung: 

 Biochem. Ztsch., wo, 114 (1919). 



