§ 22. Oxydasische Wirkungen auf Alkohole, Aldehyde, Säuren usw. ]57 



wechslungen Anlaß geben könne. Loew unterschied eine unlösliche 

 a- Katalase und eine lösliche /3- Katalase, und nahm an, daß die erstere eine 

 Nucleoprotein Verbindung der /5- Katalase sei. Es ist bisher noch nicht sicher, 

 ob es sich in der unlöslichen Katalase um ein Endoenzym handelt oder ob 

 adsorptive Bindungen im Spiele sind. Loews Katalasen gaben keine Guajac- 

 und keine Indophenolreaktion, oxydierten jedoch Hydrochinon. 



Für das Studium der Katalase Wirkung hatte man in der bekannten 

 Wirkung fein verteilten Platins auf HgOg, die besonders Bredig durch seine 

 Studien an dem durch elektrische Zerstäubung hergestellten Platinsol er- 

 läuterte, und die Kastle und Loevenhart (1) und andere Forscher in 

 neuerer Zeit vielfach studierten, ein geeignetes Modell. Besonders die Arbeit 

 von Senter (2) über die Blutkatalase oder Hämase schien bezüglich der 

 Reaktionskinetik weitgehende Analogien mit ,, anorganischen Fermenten" 

 aufzudecken, indem beiderlei Vorgänge dem Verlaufe von Reaktionen erster 

 Ordnung entsprechen, und die fördernde Wirkung kleiner Alkalimengen, 

 die hemmenden Einflüsse durch Blausäure usw. in beiden Vorgängen wieder- 

 kehren. 



Die Darstellungsmethoden zur Katalase sind noch wenig ausgebildet. 

 Nach Jacoby (3) kann man aus Bac. Proteus bequem Dauerpräparate für 

 Katalaseversuche gewinnen, entweder durch Aussalzen oder durch Methyl- 

 alkoholfällung. Lehrreiche Versuche mit solcher Proteuskatalase beziehen 

 sich auf Inaktivierung durch Subhmat und Reaktivierung mit Cyanid. 

 Auch hier folgte der Reaktionsverlauf gut dem Gesetz für Reaktionen erster 

 Ordnung, und die Abschwächung mit steigendem H'-Ionengehalt ist prägnant. 

 Von Pflanzenmaterial empfiehlt sich die Bierhefe nach dem Verfahren von 

 Issajew (4) zur Bereitung eines wirksamen und reichlichen Fermentmaterials. 

 Die Hefe wird an der Luft getrocknet, verrieben und mit Wasser kalt extra- 

 hiert. Das Extrakt fällt man mit Alkohol und trocknet im Vacuum. Wieder- 

 holte Alkoholfällung hat keinen Vorteil. Hingegen kann man durch Schüt- 

 teln mit KaoHn das Eiweiß bis auf Spuren entfernen, ohne die Wirksamkeit 

 des Präparates zu vermindern. Wesentlich dasselbe Verfahren benutzten 

 Chodat und Bach (5) bei der Gewinnung der Katalase aus Aspergillus 

 niger, dessen Pilzdecken mit Glasstaub fein zerrieben wurden. Dieses Präpa- 

 rat war auf Äthylperoxyd unwirksam, während es HgOg kräftig zerlegte. 

 Vorteilhaft gewinnt man ferner nach Euler (6) Katalase ans Boletus 

 scaber. Aus Tabakblättern bereitete Loew die Katalase mittels Fällung 

 durch Ammoniumsulfat. Keimlingsmaterial liefert sehr wirksame Extrakte (7) 

 Auch Kleie und Getreidemehl sind stark katalasisch aktiv (8). Die Kata- 



1) A, S. Loevenhart u. J. IL Kastle, Amer, Chem. Journ., 2g, 397, 563 

 (1903). Vgl. auch G. Baüdran, Compt. rend-, 141, 330, 891 (1905), üb. Wirkg. von 

 Chloraten u. Hypochloriten in großer Verdünnung. Nach Wachtel (Dissert. Jena, 

 1912) sollen bei der H^O, -Katalyse im Boden Tonkolloide das wesentliche Agens sein, 

 nicht Mikroben. — 2) G. Senter, Ztsch. physik. Chem., 44, 257 (1903); Proc. Roy. 

 Soc, 74, 201 (1904); Ztsch. physik. Chem., 5/, 673 (1905); 74, 101 (1911). L. van 

 Itallie, Pharm. Weekbl., 43, 27 (1906); Ak. Amsterdam, 1905. Lockemann, Ztsch. 

 physiol. Chem., 58, 390 (1909). Wolff u. de Stoecklin, Compt. rend., 152, 729 

 (1911). Becht, Amer. Journ. Physiol., .,(<?, 171 (1919); Euler, Biochem. Ztsch., 102, 124 

 (1920). ~ 3) M. Jacoby, Biochem. Ztsch., 88, 35; 89, 350; 92, 129 (1918); 85, 124 

 (1919). — 4) W. Issajew, Ztsch. physiol. Chem., 42, 102 (1904). N. Wender, 

 Chem.-Ztg., 28, 300 (1904). Pozzi-EscoT, Chem. Zentr., 1904, II, 633. A. Bach, 

 Ber. chem. Ges., 39, 1669 (1906). — 5) A. Bach u. Chodat, Ebenda, 36, 1756 

 (1903). Vandevelde u. Leboucq, Chem. Zentr. (1904), I, 1906. — 6) H. Eüler, 

 Hofmeist. Beitr., 7, 1 (1906). — 7) Vgl. V. Gräfe u. K. Linsbauer, Sitz.ber. Wien.' 

 Ak. — 8) Hoffmann u. Spiegelberö, Wochsch. Brau, 22, 441 (1905). Liechti, 

 Chem.-Ztg., 33, 1057 (1909). C. H. Bailey, Journ. of Biol. Chem., 32, 593. GemüBe; 

 Falk, McGuire u. Blount, Journ. Biol. Chem., 38, 229 (1919). 



