158 Achtundfünfzigstes Kap. : Die Resorption von freiem Sauerstoff durch die Pflanzen. 



läse aus Malz untersuchten Euler und van Laer (1); dieselbe ist noch in 

 7%igem Alkohol löslich. In der' Zuckerrübenwurzel fand Stanek (2) 

 die äußeren Gewebe katalasereicher als die inneren. Bei Bacterien, wo Kata- 

 lase bis auf wenige Fälle bei allen untersuchten Arten gefunden wurde, 

 konstatierte Jörns (3) gleichfalls das Vorkommen einer Endokatalase, 

 die nicht in Lösung geht, und einer löslichen Ektokatalase in der Kultur- 

 flüssigkeit. Möglicherweise hat der Bacteriengehalt der Milch starken Ein- 

 fluß auf deren katalasische Aktivität (4). Die Messung der Katalasewirkung 

 nimmt man entweder durch die Bestimmung des unverbrauchten Anteils 

 des H2O2 mittels Kaliumpermanganat und Schwefelsäure vor, durch Titra- 

 tion, oder durch die volumetrische Messung des entwickelten Sauerstoffes. 

 Das erstere Verfahren scheint das exaktere, ist jedoch oft unanwendbar, 

 da viele andere Permanganat zersetzende Stoffe zugegen zu sein pflegen. 

 So fand man in der Tat häufig die Messung des entwickelten Gases unter 

 kritischer Versuchsanstellung als das praktischere Verfahren (5). 



Katalase verträgt Trocknen gut (6). Eine Lösung von Blutkatalase 

 fand VAN Itallie nach 1/2 stündigem Erwärmen auf 63" dauernd unwirk- 

 sam geworden. VAN Laer (7) sah, daß Katalasen pflanzlicher Provenienz 

 sich je nach der Zusammensetzung der Präparate gegen Erhitzen-verschieden 

 verhalten. Schutzkolloide und Schutzstoffe spielen auch hier eine große 

 Rolle. Der Temperaturkoeffizient für Kartoffelkatalase beträgt nach 

 Appleman (8) pro 10° C 1,5, ebensoviel als Senter für die Hämase gefunden 

 hatte. Mit der Wirkung von Lichtstrahlen auf Katalase haben sich besonders 

 Battelli und Stern (9) eingehend beschäftigt. Wie sonst sind die kurz- 

 welligen Strahlen, und hier wieder die ultravioletten kräftig wirksam. 

 Zeller und Jodlbauer (1 0) konnten für die Katalase den Einfluß fluore- 

 szierender Farbstoffe als Sensibilisatoren bei der Erzeugung photo- 

 dynamischer Wirkungen feststeilen. Narkotica verstärken die Wirkung 

 der Hefekatalase nach Euler (11) beträchtlich. 



Peroxydase beeinflußt die Tätigkeit der Katalase nach Bach (12) 

 nicht. Hingegen fanden Waentig und Steche (13), daß Trypsin die Kata- 

 lase zerstört, und sie halten diese Tatsache für eine Stütze der Ansicht, 

 daß Katalase ein Eiweißkörper sei. Die Präparate dieser Forscher gaben 

 positive Eiweißproben, enthielten eine Zuckergruppe, stets Fe und PO4. 

 Ein Nucleoproteid liegt aber nicht vor, da sich Purinbasenbeimengungen 

 abtrennen lassen. Winkler (14) findet Katalase durch Erepsin angreifbar 

 und meint, die Katalase könne daher nicht zur Eiweißgruppe im eigentlichen 



1) Euler, Ark. f. Kemi, /, 365 (1906); H. van Laer, BuU. Soc. Chim. Belg., 

 23, 293 (1909). Liebermann, Pflüg. Arch., 104, 176 (1904). — 2) V. Stanek, Ztsch. 

 Zuck.Ind. Böhm., 31, 207 (1907). Kartoffelkatalase: Ch. 0. Appleman, Bot. Gaz., 

 50, 182 (1910). — 3) A. Jörns, Arch. Hyg., 67, 134 (1908). Auch E. Löwenstein, 

 Münch. med. Woch seh., 50, Nr. 50 (1903). — 4) Vgl. Kooper, Grimmer, Milchw. 

 Zentr., (1911), p. 264, 314. van der Velden, Biochem. Ztsch., 3, 403 (1907). — 



5) Vgl. E. J. Lesser, Ztsch. Biol., 49, 575 (1907). A. W. Dox, Journ. Amer. Chem. 

 Soc, 32, 1357 (1910). Katalasebestimmungs-Apparat: G. Koestler, Milchw. Zentr., 

 4, 532 (1908). Katalase-Zahl: J. Pritzker, Ztsch. Unt. Nähr., jo, 49 (1915). — 



6) H. IscovESCo, Soc. Biol., 58, 1054 (1905). — 7) H. van Laer, Bull. Soc. Chim. 

 Belg., 19, 337 (1906). — 8) Gh. 0. Appleman, Bot. Gaz., 50, 182 (1910). Für 

 Hämase: Lockemann, 1. c. — 9) Battelli u. Stern, Soc. Biol., 68, p. 811 u. 

 1040 (1910j. Cattarico, Arch. Farm. Sper., 8 (1909). Lockemann, 1. c. — 

 10) M. Zeller u. Jodlbauer, Biochem. Ztsch., 8, 84 (1908). — 11) Euler, Ztsch. 

 physiol. Chem., 105, 83; 106, 312 (1919). — 12) A. Bach, Ber. chem. Ges., jp, 1670 

 (1906). — 13) P. Waentig u. 0. Steche, Ztsch. physiol. Chem., 83, 315 (1913); 

 Ebenda, 93, 228 (1914). Waentig u. Gierisch, Fermentforsch., /, 165 (1915). — 

 14) K. Winkler, Fermentforsch., /, 105 (1915). 



