§ 22. Oxydasische Wirkungen auf Alkohole, Aldehyde, Säuren usw. 159 



Sinne gehören. Bach sowohl als Palladin (1) fanden, daß der Katalase- 

 gehalt von Zymin bei der Autolyse allmählich abnimmt. Die Alkoholgärung 

 beschleunigt die Zerstörung der Katalase stark. Palladin hebt auch die 

 bedeutende Wirkungszunahme bei Gegenwart von Dinatriumphosphat 

 hervor, ebenso durch K2HPO4, während Kaliumdihydrophosphat die 

 Katalase hemmt. Schwach alkalische Reaktion fördert überhaupt die 

 Katalasewirkung (2), während Säuren sie stark herabsetzen. Die Wirkung 

 der Säuren ist im wesentlichen, wie eine Reihe von Untersuchungen an der 

 Blutkatalase festgestellt hat, eine Wirkung der Wasserstoffionen. Michaelis 

 und Pechstein (3) fanden, daß das Optimum der Wirkung sehr nahe bei 

 jener Wasserstoffionenkonzentration liegt, welche dem isoelektrischen 

 Punkt der Katalase entspricht. Die Katalase besitzt nach Michaelis einen 

 isoelektrischen Punkt von 4,31 • lO"**, ist also streng elektrisch amphoter. 

 Die hemmende Wirkung von Neutralsalzen tritt deutlich hervor, und zwar 

 sind die Anionen das Agens mit einer Abstufung in aufsteigender Folge von 

 Sulfat, Chlorid, Acetat und Nitrat. Schwermetallsalze schädigen (4). Bat- 

 TELLi und Stern (5) haben sich besonders eingehend mit der Wirkung 

 des Ferrosulfat auf Katalase befaßt. Iscovesco (6) prüfte die Schädigung 

 durch kolloidales Arsenik, Duncker (7) jene durch Blausäure, Phosphor 

 und Chloralhydrat. Zaleski und Rosenberg (8) fanden, daß die Behandlung 

 katalasehaltigen Materials mit Methylalkohol die Enzymwirkung besonders 

 stark ungünstig beeinflußt. 



Während die älteren Arbeiten über die Reaktionskinetik der Katalase, 

 wie jene von Senter, van Laer, Iscovesco, Euler (S) meist zu dem Er- 

 gebnis gekommen waren, daß die Katalasewirkung dem Gesetze von Re- 

 aktionen erster Ordnung folgt (nur Herlitzka (10) war zu einer anderen 

 Auffassung gekommen), haben die neueren Arbeiten von Waentig und 

 Steche, und jene von Michaelis erwiesen (11), daß der früher nicht aus- 

 reichend beachtete Gehalt der Lösungen an H"-Ionen und an Salzen, sowie 

 wohl auch das nicht leicht kontrollierbare Zurückhalten von Sauerstoff 

 bei der gasvolumetrischen Kontrolle jene Resultate vorgetäuscht hatte, 

 und daß man von einem unimolekularen Verlauf der Reaktion nicht sprechen 

 kann. Waentig und Steche legen namentlich auf die Adsorptionsvorgänge 

 ein großes Gewicht bei dem Reaktionsverlaufe. Michaelis und Pechstein 

 meinen, daß die Zeitumsatzregel für die Katalase besonders durch eine Zer- 

 setzung des Enzyms bedingt wird. Empirisch ergab sich, daßsich der Reaktions- 

 verlauf befriedigend durch die Beziehung l:a~i;V5 darstellen läßt, wenn 

 sich die zur Erzielung eines bestimmten Umsatzes erforderlichen Zeiten in 

 zwei Enzymlösungen wie 1 : a verhalten. Die biologische Funktion der 

 Katalase ist noch recht wenig klar. 0. Loew (12) hat die naheliegende Mög- 



1) A. Bach, Ber. ehem. Ges., 39, 1669 (1906). Palladin, Biochem. Zentr., 

 70, 746 (1910). — 2) Alkali.- H. van Laer, Bull. Soc. Chim. Belg., 23, 293 (1909). 

 H. Euler, Hofmeist, Beitr., 7, 1, 1906. — 3) L. Michaelis u. H. Pechstein, 

 Biochem. Ztsch., 53, 320 (1913). Waentig u. Steche, Ebend, 60, 463 (1914). Salz- 

 wirkung: Santesson, Skand. Arch. Physiol, 3g, 236 (1920). — 4) Vgl. auch W. Favre, 

 Ebenda, jj, 32 (1911). — 5) Battelli u. Stern, Soc. Biol., 59, 521, 580 (1905); 

 60, 416 (1906). — 6) Iscovesco, Ebenda, 58, 24 (1905). Hemmung durch Selen- 

 verbindungen: V. E. Lepine, Biochem. Bull., j, 460 (1914). — 7) Fr. Duncker, 

 Dissert. München 1911. — 8) W. Zaleski u. Rosenberg, Biochem. Ztsch., 33, 1 (1911). 

 — 9) Senter, 1. c. van Laer, Zentr. Bakt., II, ;;, 546 (1906). Iscovesco, Soc. 

 Biol., 60, 224, 277, 352, 409 (1906). Euler, 1. c. 1906. — 10) A. Herlitzka, 

 Acc. Line. (5), 15, II, 333 (1906). — 11) P. Waentig u. 0. Steche, Ztsch. 

 physiol. Chem. 72, 226 (1911); 7g, 446 (1912); Zoologica, 67 (1913). Michaelis u. 

 Pechstein, 1. c. 1913. — 12) O. Loew, Pflüg. Arch., 128, 560 (1910); Zentr. Bakt., 

 II, ai, 1 (1908). 



