§ 3. Vitale Reduktion von Kohlenstoff Verbindungen. I75 



durch Bacterien, Hydrogenomonas Niklewski (1), sei nochmals erinnert. 

 Der theoretischen Deutung der Reduktionskatalysen ist Bach (2) an 

 der Hand seiner Untersuchung über die Phosphatbildung aus Hypo- 

 phosphit unter Palladiumkatalyse näher getreten. Wenn man bei dieser 

 Reaktion Methylenblau zufügt, so wird dieses entfärbt. Offenbar sind die 

 drei Fälle: die Hypophosphitoxydation, die Schardinger- Reaktion und 

 die BREDiGsche Reaktion einander parallel. In allen di'ei Fällen findet die 

 gekoppelte Oxydations- Reduktionsreaktion statt, indem Hypophosphit resp. 

 Aldehyd oxydiert wird, und Methylenblau Wasserstoff anlagert. Bach 

 und Wieland haben mit Recht darauf hingewiesen, daß auch die Canniz- 

 ZAROsche Umlagerung der Aldehyde, wobei aus 2 Äquivalenten Aldehyd 

 je ein Äquivalent des entsprechenden Alkohols und der entsprechenden 

 Säure entsteht, als einen Spezialfall derartiger gekoppelter Reaktionen auf- 

 fassen kann, in denen gleichzeitig Reduktion und Oxydation stattfindet. 

 Die von Parnas aufgefundene Aldehydmutase ist somit ebensogut eine 

 Oxydase wie ein Reduktionsenzym. Da nun gerade Aldehyde die Reduktion 

 durch das ScHARDiNGER-Enzym vermitteln, so sprach Bach den Gedanken 

 aus, daß beide Enzyme miteinander identisch sein dürften. In der Tat 

 ließ sich aus tierischem Organbrei in mehreren Fällen durch Behandlung 

 mit Salzlösung, die 2% NaF und 1% NaHCOg enthielt, ein Enzympräparat 

 darstellen, welches sich geradeso verhielt wie das Milchenzym. Gleichzeitig 

 ergab sich, daß auch eine starke Reduktion von Nitraten zu Nitrit erreicht 

 werden kann. 



Nun ist es aber schon lange bekannt, daß Organbrei auch ohne Zutat 

 von Aldehyd Methylenblau bei höherer Temperatur energisch entfärbt und 

 daß diese Eigenschaft durch Kochen vernichtet wird. Bach suchte diese Er- 

 fahrung mit den eben erwähnten Tatsachen bezüglich der Schardinger- 

 Reaktion in der Weise zu kombinieren, daß er annahm, daß das Reduktions- 

 enzym der Organe, so wie es nach Chodat und Bach von den Oxydations- 

 enzymen supponiert wird, komplexe Natur besitze und aus einem dem 

 ScHARDiNGER-Enzym entsprechenden Teil bestehe, der für sich allein Me- 

 thylenblau nicht verändert und einem Coenzym, welches in der Schar- 

 DINGER- Reaktion durch Aldehyd vertreten wird. Diese Komplexe würden 

 der Peroxydase und Oxygenase in den Oxydationsenzymen korrespondieren ; 

 so wie die Oxygenase durch HgOa ersetzt werden kann, kann auch das 

 Coenzym der Reduktionsenzyme durch Aldehyd ersetzt werden. 



Den der Peroxydase entsprechenden Fermentanteil der Reducasen 

 nannte Bach (3) Perhydridase. Ausgehend von der Annahme des vier- 

 wertigen Sauerstoffes meint er, daß das Wasser eine ungesättigte Verbindung 

 HgO darstellt, die sich mit den Ionen des Wassers zu HoO: H, dem Analogon 

 der Metallsuboxyde oder Oxyperhydrid, und andererseits zu Hydroper- 

 oxyd HgOiO unter Passierung des Stadiums von Hydro peroxydhydrat 

 H20:(OH)2 verbinden können. Sowohl Oxyperhydrid als Hydroperoxyd 



u. Mayer, Ber. ehem. Ges., 41, 1475 (1908). C. Paal u. Geerum, Ebenda, 41, 2273 

 (1908); 42, 1553, 3930 (1909); 45, 2221 (1912). H, -Übertragung durch Platin: G. Paal 

 u. Wtndisch, Ber. ehem. Ges., 46, 4010 (1913). Vavon, Ann. Chim. Phys. (9), /, 

 144 (1914). H^O^ als Reduktionsmittel: M. Kleinstück, Ber. ehem. Ges., 51, 108 

 (1918). Nickel: Säbatier, Naturwiss. Rdsch. (1905), 609. 



1) Br. Niklewski, Zentr. Bakt., II, 40, 430 (1914). — 2) A. Bach, Ber. 

 ehem. Ges., 42, 4463 (1909); Oppenheimers Hnndb. d. Biochem., Erg.bd. (1913), p. 163. 

 Zelinsky u. Glinka, Ber. ehem. Ges., 44, 2305 (1911). — 3) Vgl. bes. Bach, 

 Biochem. Ztseh., jj. 282; 38, 154 (1911); 52, 412; 5^,205(1913); Ghem.-Ztg. 37, 939 

 (1913); Arch. Sei. Phys. et Nat. Geneve (4), 43, 307 (1917); Compt. rend., 164, 248 

 (1917). 



