1 76 Neunundfünfz. Kap. : Die Resorption v. ehem. gebund. Sauerstoff durch d. Pflanzen. 



müßten bei den gekoppelten Reduktions-Oxydationsreaktionen als Zwischen- 

 produkte erscheinen. Ein Unterschied zwischen enzymatischem Oxydations- 

 und Reduktionsvorgang würde nach Bach nur in dem nebensächlichen Um- 

 stände gelegen sein, daß das Coenzym der Peroxydase thermolabil ist und 

 durch die enzymatischen Oxygenasen dargestellt wird, während die Coenzyme 

 der Perhydridasen thermostabil sind, und so weit bekannt, nie enzyma- 

 tischer Natur sind. B ach(1 ) glaubt, daß es sich in den Reduktions-Coenzymen 

 der tierischen Perhydridasen allgemein um Aldehyde handelt, da man aus 

 Aminosäurengemischen der Eiweißhydrolyse bei der Destillation Aldehyde 

 isolieren kann, die wahrscheinlich aus den Aminosäuren (durch Oxydation 

 durch gleichzeitig gebildetes Alloxan) nach Strecker unter Abspaltung 

 von COgund N Hg entstehen; z. B. Acetaldehyd aus Alanin nach dem Schema: 

 CH3. CHNHa- COOK gibt mit 2(0H) CO2 + NH3 +CH3.CH(OH)2 oder 

 das Hydrat von Acetaldehyd. Die pflanzliche Perhydridase aus Kartoffel- 

 brei fand Bach mit tierischem Coferment nicht wirksam, hingegen war 

 Acetal und Amygdalin zu verwenden. Auf Nitrate war dieses Reduktions- 

 ferment wirksam, jedoch nicht auf Methylenblau. Acetal ist bei tierischer 

 und pflanzlicher Perhydridase wirksam, Amygdalin aber bei tierischem 

 Enzym nicht. Dies erklärt sich daraus, daß in Pflanzen Emulsin vorhanden 

 ist, welches den tierischen Organen fehlt, so daß die wirksamen Spaltungs- 

 produkte nur in den Pflanzensäften entstehen können. Nach Abelous 

 und Aloy (2) sind nicht nur Aldehyde als Coferment wirksam, sondern 

 auch Benzyl- und Dibenzylamin, Chinolin, terpenartige Stoffe und Mangano- 

 salze. Eine Spezifität bestimmter Aldehyde hat sich nach Bach für die 

 enzymatische Nitratreduktion nicht ergelDen. Als wirksames Coferment 

 wurde von dem letztgenannten Forscher auch ein vollständig abgebautes 

 Eiweißpräparat (Erepton) erkannt, welches infolge seines Gehaltes an 

 Aldehyden wirken soll. An die Hypothese der Aldehydcofermentwirkung 

 hat auch Woker (3) theoretische Anknüpfungspunkte gesucht. 



Harden und Norris (4) haben gezeigt, daß Lebedeff-Hefe sowie 

 Kaninchenmuskel durch Waschen, resp. Kochen auf Methylenblau unwirk- 

 sam wird. Acetaldehyd restituiert die Hefe, nicht aber das Muskelenzym. 

 Nähere Angaben über tierische Reducasen, Einfluß von Giften, Temperatur, 

 Licht, Radium wollen gleichfalls in Harris' Arbeiten (5) eingesehen werden. 

 Thunberg beobachtete bei Muskel Coenzymwirkung von Bernsteinsäure 

 bei der Methylenblauentfärbung. 



Man steht nach allem noch vollkommen im Anfange der Forschung 

 bezüglich der Reduktionsenzyme, und es ist nicht möglich die zahlreichen 

 Fragen bezüglich Spezifität, Wirkungssphäre und Verbreitung der vitalen 

 Reduktionskatalysen derzeit eingehend darzulegen. Besonders ungeklärt 

 ist die Stellung der Nitratreduktion gegenüber den Reduktionen organischer 

 Verbindungen. Erwähnt sei, daß Lagermark (6) von tierischen Organen 

 einen Reduktionsvorgang in der Umwandlung von Acetessigsäure zu 



1) A. Bach, Biochem. Ztsch., 5s 412 (1913). — 2) J.-E. Abelous u. Aloy, 

 Compt. rend., 165, 270; Compt. rend. Soc. Biol., 8r, 783 (1918). — 3) G. Woker u. 

 H. Maggi, Ber. ehem. Ges., 50, 1189 u. 13-21 (1917). — 4) A. Harden u. Norris, 

 Biochem. Journ., 8, 100 (1914); 9, 330 (1915). Vgl. auch E. Moufang u. A. Mayer, 

 Allg. Ztsch. Bierbrau. u. Malzfabrikat., 45, 19, (1917). Für Bact. coli: Harden 

 u. ZiLVA, Biochem. Journ., 9, 379 (1915). — 5) D. F. Harris, Journ. of Biol. 

 ehem., 20, 179; 21, 303; 22, 535 (1915); Biochem. Journ., 8, 585 (1914). Ferner 

 T. Thunberg, Skand. Arch. Physiol., 35, 163 (1917). Kuhmilch: 0. Allemann, 

 Milchwirtsch. Zentr., 47, 282 (1918). — 6) L. v. Lagermark, Biochem. Ztsch., 55 

 458 (1913). 



