208 Zweiundsechzigstes Kapitel: Blausäureliefernde Glucoside usw. 



misch von CNH und Aldehyd zukommen; diese Wirkung scheint oft 

 energischer als die Spaltung. Ob diese Wirkung einem besonderen 

 Enzym zukommt, einer „Oxynitrilese" (früher als a-Emulsin bezeichnet), 

 wie der genannte Forscher meint, muß noch dahingestellt bleiben. Da 

 man bei der Spaltung von Mandelsäurenitrilglucosid durch Mandelenzym 

 eine Glucose erhält, deren Rechtsdrehung auf Zusatz von NH3 rasch zu- 

 nimmt, hingegen aus Amygdalin eine Glucose von praktisch konstantem 

 Drehungsvermögen abgespalten wird, so findet es Auld (1 ) wahrscheinlich, 

 daß die Biose im Amygdalin ein a-,|ö-Disaccharid ist, und somit ^-Glucose 

 in der Konfiguration von Amygdalin anzunehmen ist. 



Fermente, die Amygdalin unter Bildung freier Blausäuren spalten, 

 sind im Pflanzenreiche sehr verbreitet. Das Mandelenzym, welches Wöhler 

 und Liebig, die es zuerst darstellten, als Emulsin bezeichneten, Robi- 

 QUET (2) als Synaptase benannte, wurde sodann von Thomson und Richard- 

 soN sowie von Ortloff näher untersucht (3). Wir wissen von seiner Natur 

 nicht mehr, als von anderen Enzymen. Durch Anwendung von Trypsin- 

 behandlung ist es Ohta (4) gelungen, ein praktisch eiweißfreies Emulsin- 

 präparat zu erhalten. Es wirkte dann nur mehr auf Amygdalin und Salicin 

 ein. Daher ist es möglich, daß die Wirkungen von Emulsinpräparaten auf 

 Arbutin, Coniferin, Populin und andere natürliche Glucoside von anderen 

 Fermenten als von der eigentlichen Amygdalinase abhängen. Glykolnitril- 

 d-Glucosid, das einfachste cyanhaltige Glucosid, wird nach E. Fischer (5) 

 von Emulsin erheblich langsamer zerlegt als Amygdalin. Nach Rosen- 

 thaler (6) kommen die begleitenden Eiweißstoffe als Schutzkolloide gegen- 

 über Säuren und Alkalien in Betracht. Mg und Ca sollen die Wirkung als 

 Gyanionenbildner fördern (7). Herissey und Heut (8) versuchten bereits 

 früher zu reineren Emulsinpräparaten zu gelangen. Der erstere Forscher 

 hatte einen Gehalt an Araban in Mandelemulsin angegeben, wogegen Heut 

 in MERCKschem Emulsin Araban nicht finden konnte. Das letztere Präparat 

 färbte sich erst beim Erwärmen auf 35 " mit dem MiLLONschen Reagens rot- 

 orange und gab keine Grein- HCl- Reaktion. Pepsin zerstört das Mandelferment. 



Nach VuLQUiN (9) liegt das Wirkungsoptimum von Mandelferment 

 bei der Wasserstoffionen- Konzentration von 0,2 • 10-^ bis 0,6 • 10-^ Über 

 die Temperatureinflüsse sind die Angaben von Bertrand und von Ve- 

 LARDi(IO) einzusehen. Die Wirkungen von Alkohol auf Emulsin finden sich 

 von BouRQUELOT und Bridel eingehend behandelt (11). Die Reaktions- 

 geschwindigkeit der Amygdalin-Emulsinspaltung fand Auld (12) im Be- 

 ginne der Reaktion und bei geringer Enzymkonzentration der letzteren 

 Konzentration proportional. Bei einem größeren Überschusse von Amygdahn 

 ist die Reaktionsgeschwindigkeit von der Amygdalinkonzentration unab- 

 hängig, so daß in gleichen Zeiten konstante Mengen, aber nicht konstante 

 Bruchteile gespalten werden. Alle drei Spaltungsprodukte setzen, wenn sie 



1) S. J. Auld, Proc. Chem. Soc, 24, 181 (19Ü8). — 2) Robiquet, Journ. 

 Pharm., 24, 326 (1838); Journ. prakt. Chem., 14, 309 (1838). — 3) R. D. Thomson 

 u. RicHARDSON, Berzcllus' Jahresber., 20, 429 (1841). Ortloff, Arch. Pharm., 45, 

 24 (1846). — 4^ K. Ohta, Biochem. Ztsch., 58, 329 (1913). — 5) E. Fischer, Ber. 

 chem. Ges., 52, 197 (1919). — 6) L. Rosenthaler, Biochem. Ztsch. 26, 7 (1910). — 

 7) Rosenthaler, Ebenda, 19, 186 (1909). — 8) Herissey, Journ. Pharm, et Chim. 

 (6), 7, 577 (1898). G. Heut, Arch. Pharm., 23g, 681 (1901). — 9) E. Vulquin, 

 Soc. Biol., 70, 270 (1910). - 10) G. Bertrand u. A. Compton, Ann. Inst. Pasteur, 

 26, 161 (1912). G. Velardi, Boll. Chim. Farm., 45, 65 (1906). — 11) E. Bour- 

 QUELOT u. M. Bridel, Journ. Pharm, et Chim. (7), 7, 27 u. 65 (1913). — 

 12) S. J. M. Auld, Journ. Chem. Soc, 93, 1251 (1908). Auftreten der Spaltungs- 

 produkte: GiAJA, Compt. rend., 159, 274. 



