Nachträge, Erg&nzungen und Berichtigungen. 743 



der „eklysatori sehen" Katalyse hinzu, d. h. in Abänderung der OsTWALoschen Um- 

 grenzung, Einflüsse, die die Rk erst ermöglichen. Strahlungshypothese: Callow, 

 Lewis u. Nodder, Journ. Chem. Soc, 109, 55 u. 67 (1916). Mc Cullach Lewis, 

 Ebenda, 796; iii, 457 (1917); 113, 471 (1918); 115, 182 (1919); Ebenda 710 u. 1360. — 

 Mechanik der Katalyse: Boeseken, Rec. trav. chim. Pays Bas, 33, 195 (1914). Mc 

 Innes, Journ. Amer. Chem. Soc, 36, 878 (1914). Lamble u. Lewis, Journ. Chem. 

 Soc. 105, 2330 (1914). — Photokatalyse: Landau, Compt. rend., 156, 1894 (1913). 

 Henri u. Wurmser, Ebenda, 157, 284 (1913). Hemmung durch Licht: Farmer u. 

 Parker, Journ. Chem. Amer. Soc, 35, 1524 (1913). — Periodische Katalyse: Kre- 

 mann, Naturwiss., i, 762 (1913). — Katalytische Wirkung auf festen Oberflächen: 

 Armstrong u. Hilditch, Proc. Roy. Soc. A, 96, 322 (1919). Zerstäubungskatalyse: 

 Abelous u. Aloy, Compt. rend., 168, 1125 (1919). — Temperaturkoeffizient: Taylor, 

 Journ. Amer. Chem. Soc, 37, 551 (1915). Dhar, Journ. Chem. Soc, iii, 690 u. 707 

 (1917). — Hemmungen: Rosenthal u. Bamberger, Ztsch. Immun. Forsch., I, 19, 

 9 (1913). RuszNYAK, Ztsch. physik. Chem., 85, 681 (1913). Meyerhof, Pflüg. Arch., 

 157, 307 (1914). Neppi, Rend. Soc. chim. ital., 10 (1913). Lipoide als negative Katalysa- 

 toren: Siegfried, Biochem. Ztsch., 86, 98 (1918). Kontaktgifte: Berczeller, Ztsch. 

 phys.chem. Biol., 2, 444 (1916). Kelber, Ber. chem. Ges., 49, 1868 (1916). Kionka, 

 Ztsch. exper. Pathol., 18, 188. Bredig, Ber. chem. Ges., 51, 1477 (1918). Maggi u. 

 Woker, Ebenda, 50, 1331 (1917). — Katalyse in heterogenen Medien: Lemoine, Compt. 

 rend., 162, 580, 657, 702 u. 725 (1916). Dhar, Akad. Amsterdam, 28, 545 (1920). — 

 Autokatalyse: Zawidzki, Abhandl. Krakauer Akad. A, 55, 54 (1916). — Säurekatalyse: 

 Abel, Monatsh. f. Chem., 34, 821 (1913). Dawson u. Powis, Journ. Chem. Soc, 103, 

 2135 (1913). Taylor, Ztsch. Elektrochem., 20, 201 (1914). Dawson u. Powis, Journ. 

 Chem. Soc, 105, 1093 (1914). Kailan, Ztsch. physik. Chem., 88, 65 (1914). Arm- 

 strong u. Worley, Proc Roy. Soc. A, 90, 73 (1914). Lamble u. Lewis, Journ. chem. 

 Soc, 105, 2330 (1914). Dawson u. Crann, Ebenda, 109, 1262 (1916). — Neutralsalz- 

 wirkung: Taylor, Med. K. Vet. Nobel Inst., 2, Nr. 34 (1914). Snethlage, Ztsch. 

 physik. Chem., 85, 211 (1914). Harned, Journ. Amer. Chem. Soc, 40, 1461 (1918). 

 Baudisch, Biochem. Ztsch., 106, 134 (1920). Kohlensäureabspaltung aus Ketosäuren: 

 Bredig, Ztsch. Elektrochem., 24, 285 (1918). — Veresterung: Kailan, Ztsch. physik. 

 Chem., 89, 641 (1915). Johanson u. Sebelius, Ber. chem. Ges., 51, 480 (1918). Weg- 

 scheider, Ebenda, 52, 236 (1919). — Metallsole: Paap, Ebenda, 49, 548 (1916). Traube, 

 u. Takayasu, Ztsch. physik. chem. Biol., 2, 453 (1916). Paal u. Hartmann, Ber. chem. 

 Ges., 51, 711 u. 894 (1918). Willstätter u. Jacquet, Ebenda, p. 767. Boeseken, 

 Rec. trav. chim. Pays-Bas, 35, 260 (1916). Knallgaskatalyse: Hofmann u. Ebert, 

 Ber. chem. Ges., 49, 2369 (1916). Hofmann u. Zipfel, Ebenda, 53, 298 (1920). — Oxy- 

 dationskatalyse: Saillard, Compt. rend., 160, 318 (1915). — Reduktion: Stark, 

 Ber. chem. Ges., 46, 2335 (1913). Franck, Ztsch. angew. Chem., 26, 313 (1913). Paal 

 u. Karl. Ber. chem. Ges., 46, 3069 (1913). Skita, Österr. Chem.-Ztg., 16, 277 (1914). 

 Sabatier, Rev. g^ner. Chim. pure et appl, 17, 185 (1914). Paal u. Büttner, Ber. 

 chem. Ges., 48, 220 (1915). Paal u. Hohenegger, Ebenda, p. 275. 



p. 95. Allgemeine Chemie der Enzyme: Oppenheimer, Die Fermente und ihre 

 Wirkungen, 4. Aufl., Leipzig 1913. Abderhalden, Abwehrfermente des tierischen 

 Organismus gegen körperfremde Stoffe, 2. Aufl., Berlin 1913. Guareschi, Fermenta- 

 «ioni e Fermenti, Milano 1910. Wohlgemuth, Grundriß der Fermentmethoden, Berlin 

 1913. A. Tschermak, Allgem. Physiologie, I, i, 228, Berlin 1916. H. Euler, Chemie 

 der Enzyme, 2. Aufl., München 1920. 



p. 97. Trikresol für Enzymversuche: Graves u. Kober, Journ. Amer. Chem. 

 Soc, 36, 751 (1914). — Spezifische Wirksamkeit: Abderhalden u. Fodor, Ztsch. 

 physiol. Chem., 87, 220, 225 u. 231 (1913); 91, 96 (1914). Sioli, Naturwiss., 2, 434 (1914). 

 Issatschenko, Dtsch. med. Woch.sch., 40, 1411 (1914). Reindarstellung: Diastase: 

 Fränkel, Österr. Chem.-Ztg. (1913), p. 175. Eiweißfreies Emulsin: Ohta, Biochem. 

 Ztsch., 58, 329 (1913). — Urease: Jacoby, Biochem. Ztsch., 84, 354 (1917). Reinheit: 

 Häussler, Naturwiss. Woch.sch., 17, 145 (1918). Trocknen: Wiechowski, Biochem. 

 Ztsch., 81, 278 (1917). Die künstlich gewonnenen ,,Diastasepräi)arate" von Panzer, 

 Ztsch. physiol. Chem., 93, 316 (1914), sind sehr skeptisch aufzunehmen. Barendrecht, 

 Journ. of Biochem., 7, 549 (1913). Armstrong, Proc Roy. Soc. B, 86, 561 (1913). — 

 „Formaldehydhypothese": Woker, Ber. chem. Ges., 49, 2311 u. 2319 (1916); 50, 679 

 (1917). Sallinger, Ebenda, 52, 651 (1919). Maggi, Helv. Chim. Act., i, 433 (1918). 

 Woker u. Maggi, Ber. chem. Ges., 52, 1694 (1919). — Strahlungshypothese: Galle- 

 rani, BoU. Soc Eustach. 1914, Nr. 112. Scheminzky, Biochem. Ztsch., 77, 14 (1916)- 

 Barendrecht, Akad. Wet. Amsterdam, 27, 1113; 28, 23 (1919). Rec. trav. chim. 

 Pays-Bas, 39, 2 (1920). — Chemische Natur der Enzyme: Bokorny, Biochem. Ztsch., 

 70, 213 (1915); Biolog. Zentr., 36, 475 (1916). van der Haar, Ber. chem. Ges., 50, 

 303 (1917). BoKOP.NY, Biochem. Ztsch., 100, 100 (1919). Angebliche Aldehydnatur 



