802 Nachträge, Ergänzungen und Berichtigungen. 



p. 60. Elektrischer Gleichstrom hydrolysiert Proteine und Peptone; die Amino- 

 säuren werden unter Ammoniakabspaltung in Aldehyde umgewandelt: Neuberg, 

 Biochem. Ztsch., j;, 270 (1909). 



p. 70. Dipeptid der Asparaginsäure : Ravenna, Gazz. chim. ital., 50, I, 251 

 (1920). 



p. 73. Pepsinwirkung: Gabathuler, Fermentforsch., 3, 81 (1920). Northrop, 

 Journ. of Gener. Physiol., i, 607. Substratbindung bei Pepsin: Northrop, Ebenda, 

 2, 113 (1919). Zerstörung durch Alkali: Michaelis u. Rothstein, Biochem. Ztsch., 

 105, 60 (1920). Wirkungsmechanismus: Gyemant, Biochem. Ztsch., 105, 155 (1920). 

 Bedeutung der Magen-HCl: Traube, Biochem. Ztsch., loj, 295 (1920). Pepsinbestim- 

 mung: Norgaard, Ebenda, 107, 145 (1920). Einfluß kolloidaler Kohlenhydrate auf 

 peptische Verdauung: Togawa, Biochem. Ztsch., log, 18 (1920). — Papaya-Enzym: 

 Ernst, Dissert. tierärztl. Hochsch. Hannover 1916. Pozerski, Compt. rend. Soc. Biol., 

 83, 657 (1920). — Labgerinnung: Doyon, Compt. rend. Soc. Biol., 83, 918 (1920). — 

 Pankreasenzym: Sherman, Journ. Amer. Chem. Soc, 41, 1855 (1919). — Verdauung 

 pflanzlichen Zellinhaltes im Insektendarm: Biedermann, Pflüg. Arch., 178, 392 (1919). 

 Angreifbarkeit von Hefe: Walter, Ebenda, 181, 271 (1920). 



p. 92. Eiweißbestimmung und Eiweißreaktionen: Fällung durch Kupfersalze: 

 Osborne u. Leavenworth, Journ. Biol. Chem., 28, 109. Xanthoproteinreaktion: 

 Mörner, Ztsch. physiol. Chem., loy, 203 (1919). — Nachweis geringer Eiweißmengen: 

 Ganassini, Bill. Chim. Farm., 58, 313 (1919). 0. Mayer, Ztsch. analyt. Chem., 5S, 

 337 (1919). Marie, Ann. Inst. Pasteur, 34, 159 (1920). 



p. 93 ist hervorzuheben, daß eine große Reihe von Aminen, Aminoaldehyden, 

 Aminosulfonsäuren und organischen Ammoniumsalzen mit Triketohydrindenhydrat 

 geradeso wie Aminosäuren reagiert: Neuberg, Biochem. Ztsch., 56, 500 (1913). Mini- 

 male Fäulnis von Eiweiß genügt, um stark positive Reaktion hervorzurufen: Ebenda, 

 67, 56 (1914). 



p. 96. Eiweißarten, Caseinogen: Foreman, Biochem. Journ., 13, 378 (1919). 

 Weizenkleber: Lüers u. Ostwald, Kolloid-Ztsch., 27, 34 (1920). Hooker u. Fischer, 

 Ebenda, 26, 49 (1920). Gelatine: Salkowski, Ztsch. physiol. Chem., 109, 32 (1920). 



p. 104. Nucleoproteide. Hefenucleinsäure : Steudel, Ztsch. physiol. Chem., 

 108, 42 (1919). Levene, Journ. Biol. Chem., 41, 483 (1920). Thannhauser, Ztsch. 

 physiol. Chem., 109, 177 (1920). Pankreasnucleinsäure: Feulgen, Ebenda, J08, 147 

 (1919). Hammarsten, Ebenda, log, 141 (1920). Pyrimidinderivate : Johnson, 

 Journ. Ind. Eng. Chem., 10, 306 (1918); Journ. Amer. Chem. Soc, 41, 782 (1919). 



p. 128. Eiweißumsatz durch Bacterien und Pilze. — Hefeeiweißkörper: Thomas 

 u. Chabas, Compt. rend., 170, 1622 (1920). Autolyse der Hefe: Svänberg u. Euler, 

 Fermentforsch., 4, 90 (1920). — Anünosäurenminimum bei tierischer Ernährung: 

 Osborne, Journ. Biol. Chem., 25, Nr. 1 (1916). Energiefaktor und Proteinfaktor: 

 Mendel, Journ. Amer. Med. Assoc, 64, 159 (1916). — Bildung von Cyansäure durch 

 Oxydation organischer Substanzen: Fosse, Compt. rend. Soc. Biol., 82, 1062 (1919). — 

 Bacterieneiweißkörper: Toeniessen, Münch. med. Woch.sch., 66, 1412 (1919). Sal- 

 kowski, Ztsch. physiol. Chem., 109, 49 (1920). — Wachstum von Bacterien auf art- 

 eigenem und artfremdem Eiweiß: Eisler, Zentr. Bakt., I, 81, 196 (1918). — Bacterieller 

 Abbau von Polypeptiden: Otsuka, Act. Schol. Med. Univ. Kioto, I, p. 199 (1916). — 

 Eiweißfäulnis: Sander, Naturwiss. Woch.sch., 17, 593 (1918). Proteolyse und Indol- 

 bildung: Wollman, Compt. rend. Soc. Biol., 82, 1263 (1919). — Proteinogene Amine: 

 Guggenheim, Die biogenen Amine usw., Berlin, Springers Monographien, 1920. Löffler 

 Ver. Schweiz, naturf. Ges., Jahresvers. 1917, p. 310, Zürich 1919. — Tyrosinabbau: 

 HiRAi, Act. Schol. Med. Univ. Kioto, 2, 425 (1918). Sasaki, Ebenda, i, 103 (1916). 

 Tsudji, Ebenda, p. 439 (1917); 2, 115 (1918). Phenylalanin: Amatsu u. Tsudji, Ebenda, 

 2, 447 (1918). Abbau von Histidin: Raistrick, Biochem. Journ., 13, 446 (1919). Hirai, 

 Act. Schol. Med. Univ. Kioto, j, 1 (1919). 



p. 142. Für die Leichenwachsbildung ist nur die Art und Weise der Entstehung 

 aus Fett oder Eiweiß noch traglich. Daß Kohlenhydrate nicht in Betracht kommen, 

 steht wohl fest. 



p. 145. Anm. 11: Herleitung der ^-Aminovaleriansäure aus Prolinkörpern: 

 Neuberg, Biochem. Ztsch., 7, 181(1907). Umwandlung von a-Pyrrolidincarbonsäure 

 in 5-Aminovaleriansäure durch Fäulnisbacterien: Ebenda, 37, 490 (1911). 



p. 151. Über Effronts Versuche über Umwandlung von Aminosäuren und 

 den Nachweis, daß es sich dabei um Fäulnisbacterienwirkung handelt, vgl. Neuberg 

 u. Cappezuoli, Biochem. Ztsch., 18, 424 (1909). 



p. 154. Stickstoffernährung von Bacterien und Pilzen. Sproßpilze: Naumann, 

 Ztsch. techn. Biol, 7, 1 (1919). Thomas, Ann. Inst. Pasteur, 33, 777 (1919). Bokorny, 

 Allg. Brau- u. Hopf.-Ztg., 59, 1323 (1919). Lampitt, Biochem. Journ., 13, 459 (1919). 



