§ 5. Allgemeine Chemie der Enzyme. 97 



Wirkung (diastasehaltigen) frischen Klebers durch Kirchhoff und Du- 

 BRUNFAUT (1) Und die Rohrzuckerinversion durch Hefeflüssigkeit durch 

 MiTSCHERLiCH. Das Verdienst, ein pflanzliches Enzym so weit als mögüch 

 rein dargestellt und seine wesenthchen Eigenschaften studiert zu haben, 

 erwarben sich zuerst Payen und Persoz bezüglich der Malzdiastase (2). 

 Wenig später war hinsichthch des Magenpepsins Eberle und Th. Schwann (3) 

 ein ähnlicher Erfolg beschieden, und fast gleichzeitig entdeckten Liebig 

 und Wöhler(4) das Amygdalin spaltende Enzym der bitteren Mandeln, 

 welches von ihnen als „Emulsin", von Robiquet (5) als „S3n^apta8e" 

 benannt wurde, 1840 entdeckte BussY das „Myrosin". In die 50er Jahre 

 fällt die Entdeckung der Oxydasen durch Schoenbein, sowie des Ery- 

 throzym durch Schunck; Hefeinvertin wurde erst 1860 von Berthelot 

 als Rohpräparat dargestellt, alle übrigen Enzyme sind in den letzten De- 

 zennien des 19. Jahrhunderts entdeckt, worden. Diese Erfolge brachten 

 es mit sich, daß man die abtrennbaren Enzyme als „ungeformte Fer- 

 mente" von den fermenthältigen Hefen und Bacterien, aus denen Enzyme 

 nicht abgetrennt werden konnten, als „geformten Fermenten" unter- 

 schied. Die heutige Benennung „Enzyme" rührt von Kühne (6) her 

 und wird nach dem Vorschlage Hansens (7) auf die „ungeformten" Fer- 

 mente beschränkt. 



Die auch in neuerer Zeit wiederholten Versuche, die Fermentreaktionen 

 als von den übrigen katalytischen Vorgängen verschieden anzusehen, 

 müssen als erfolglos hingestellt werden (8). Näheres hierüber bringt der 

 Abschnitt über die Kinetik der Enzymreaktionen. 



Von einer näheren Kenntnis der stofflichen Eigenschaften der Enzyme 

 kann heute nicht gesprochen werden, weil alle unsere Erfahrungen an 

 kolloiden Stoffgemischen, welche die charakteristische Enzymwirkung in 

 möglichst hohem Grade zeigten, gewonnen worden sind. Bei den Be- 

 mühungen, Enzyme zu isolieren, kann es sich bei dem heutigen Stande 

 der Methodik nur darum handeln, Präparate zu gewinnen, welche die 

 ins Auge gefaßte Enzymwirkung allein ohne Begleitwirkungen aufweisen. 

 Die gewöhnlich angewendeten Fällungsmethoden mit Alkohol und Äther 

 lassen die Wirksamkeit der Enzyme nicht ungeschwächt; am besten hat 

 sich die Methode des Aussalzens mit Ammonsulfat bewährt (9). In 

 wässeriger Lösung sind Enzyme meist wenig haltbar. Unter diesen 

 Verhältnissen ist es begreiflich, wenn die Ansichten der Forscher selbst 

 in so fundamentalen Fragen, wie bezüglich der Zugehörigkeit der Enzyme 

 zu den Proteiden, weit auseinandergehen. So kommen Wroblewski(IO) 

 wie Osborne(II) bezüglich der Malzdiastase zu dem Ergebnis, daß es 



1) C. Kirchhoff, Scbweigg. Journ., 14, 389 (1815). Dubrunfaut, M^m. 

 8ur la saccharification, Soc. Agricult. (Paris 1823). — 2) Payen et Persoz, Ann. 

 de Chim et Phys. (2), 53, 73 (1833); 60, 441 (1835X — 3) Eberle, Physiol. d. Ver- 

 dauung (1834). TiT. Schwann, Müllers Arch. (1836), p. 90. — 4) F. Wöhllr u. 

 Liebig, Pogg. Ann., 41, 345 (1837) — 5) Robiquet, Berzelius' Jahresber., 19, 471 

 (1840). — 6) W. KÜHNE, Untersuch, a. d. phys'ol. Inst. Heidelberg, /, 291 (1878). 



— 7) A. Hansen, Arbeiten d. botan. Inst, in Würzburg, j, 253 (1885). Bietet eine 

 anziehende historische Skizze über Enzyralehre. — 8) Vgl. die Polemik zwischen G. 

 Bredig, Chem.-Ztg., 3t; 184 (1907), Th. Bokorny, Zentr. Bakter. II, 2/, 193 (1908). 

 O. LoEW. Ebenda, p. 198; Biochem. Ztsch., j/, 159 (1911); Pflüg. Arch., 102, 95 

 (1904). — 9) Vgl. die Angaben über Diastasedarstellung bei W. Schneidewinp. 

 Landw. Jahrb., 35, 911 (1907). F. Munter, Ebenda. 39, Erg.-Bd. III, 298 (1910). 



— 10) Wroblewski, Ztsch. physiol. Chera., 24, 173. Auch LoEW, Pflüg. Arch , 

 27, 203 (1882) hält die Enzyme für peptonartige Stoffe. — 11) Osborne u. Camp- 

 bell,. Journ. Amer. Chem. Soc, 18 (1896). 



Czapek, Biochenfle der Pflanzen. 3. Aufl. 7 



