98 Zweites Kapitel: Die chemischen Reaktionen im lebenden Fflanzenorganismus. 



sich um einen proteosenartigen Stoff handeln dürfte, während Hirsch- 

 feld und Landwehr (1), sowie Fränkel und Hamburg (2) die Eiweiß- 

 natur der Diastase in Abrede stellen. Ähnlich steht es bezüglich des 

 Hefeinvertins. Der Bericht vor Cl. Permi (3) über stickstoffreie En- 

 zyme ist vorerst wohl mit Reserve aufzunehmen. Dem Magenpepsin 

 gaben Pekelharing (4) und Nencki(5) die hochkomplizierte Zusammen- 

 setzung eines Nucleoproteids, und Friedenthal (6) hat sogar alle En- 

 zyme als Nucleoproteide angesehen. Angesichts dieser schwerwiegenden 

 Differenzen hat es auch keinen Zweck, auf die vorhandenen Elementar- 

 analysen (7) näher einzugehen. Nach Panzer (8) binden Enzyme (Diastase, 

 Invertin) sehr viel Chlorwasserstoffgas und verlieren ihre Wirksamkeit; 

 die (übrigens nicht näher bekannte) HCl-Bindung kann nur sehr locker 

 sein, da im Vakuum HCl wieder abgegeben wird und Diastase sogar 

 wieder wirksam wird. 



Die kolloiden Eigenschaften wässeriger Enzymlösungen sind in 

 letzter Zeit mit einigem Erfolg studiert worden. So steht es durch die 

 Feststellungen von Zunz(9) außer Zweifel, daß bestimmte Enzymlösungen 

 oberflächenaktiv sind, und daß es sich hier um lyophile Sole handelt. 

 In anderen Fällen wird wohl die Lösung weniger hoch dispers sein und 

 man wird es nur mit suspensionsartigen Solen zu tun haben. Die 

 Adsorptionseigenschaften äußern sich naturgemäß bei den Enzymen, deren 

 Wirkungen bereits durch minimale Stoffmengen ausgeübt werden, in 

 hohem Maße. Die Adsorption üurch festes Eiweiß oder Bleiphosphat 

 ließ sich vielfach als Mittel zur Anreicherung an Enzym benützen (10) 

 und man kann diese Adsorptionsverbindung nach Jacoby(II) bei Fibrin- 

 flocken, welche peptisches oder tryptisches Enzym gespeichert halten, 

 durch Zusatz von Säure oder Alkalien wieder lösen. Die verschieden 

 starke Adsorption von differenten Enzymen an Filtrierpapier hat Grüss(12) 

 dazu benützt, um manche Enzyme aus Pflanzenextrakten von begleitenden 

 Enzymen zu trennen („Capillarisation" von Grüss). Nach Hamburger (13) 

 kann man Agarplatten, welche auf Enzym produzierende Flächen aufgelegt 

 werden, dazu benützen, um Enzyme, selbst in ihrer Lokalisation, nachzuweisen. 

 Aus den eingehenden Untersuchungen von Dauwe(14), Hedin (15), Michae- 

 lis (16) sei besonders auf die Versuche des letztgenannten Forschers hin- 

 gewiesen, welche gezeigt haben, daß das elektrische Verhalten des Adsorbens 

 für Aufnahme und Nichtaufnahme bestimmter Enzyme entscheidend ist. 

 Kaolin, welches nur basische Farbstoffe adsorbiert, also sich sauer ver- 

 hält, adsorbiert Invertin nicht. Hingegen wird dieses Enzym ausgesprochen 



1) Hirschfeld u. Landwehe, Pflüg. Ajch., 39, 499. — 2) S. Fränkel u. 

 Hamburg, Hofmeisters Beitr., 8, 389 (1906). — 3) Cl. Permi, Lo sperimentale 

 (1896), p. 245. — 4) C A. Pekelharing, Ztsch. physiol. Chem., 35, 8 (1902). — 

 5) M. Nencki u. N. Sieber, Ztsch. physiol. Chem., 32, 291 (1901); Arch. sc. biol. 

 P^tersbourg, 9, 47 (1902). — 6) H. Friedenthal, Arch. Anat. Phvsiol. (1900), p. 

 181. P. A. Levene, Journ. Amer. Chem. Soc, 23, 505 (1901). — 7) Vgl. Düclaux, 

 1. c. p. 109 und Effront, 1. c. p. 23. — 8) Th. Panzer, Ztsch. physiol. Chem., 

 82, 276 (1912). — 9) E. ZuNZ, Archiv, di Fisiol. (1910), 7, 137. — 10) Vgl. A. W. 

 Peters, Journ. Biol. Chem., 5, 367 (1908). R. Neumeister, Ztsch. f. Biol., 30, 453 

 (1894). A. Würtz, Compt. rend., 93, 1104 (1881). — 11) M. Jacoby, Biochem. 

 Ztsch., 2, 144, 247 (1906); 4, 21 (1907). — 12) J. Gross, Ber. Botan. Ges., 26a, 620 

 (1908); 27, 313 (1909). Verhandl. Naturf. Ges. (1910) (2), /, 72. Biologie u. Ca- 

 pillaranalyse der Enzyme (Berlin 1912). — 13) H. J. Hamburger, Archiv. N^er- 

 land. sc. exact. (2), 7j, 428 (1908). — 14) F. Dauwe, Hofmeisters Beitr., 6, 426 

 (1905). — 1B) S. G. Hedin, Biochem. Journ., 2, 81, 112 (1907). Ergebn. d. Physiol., 

 p, 433 (1910). — 16) L. Michaelis u. M. Ehrenreich, Biochem. .Ztsch., 10, 283 

 (1908); 12, 26 (1908). 



