106 Zweites Kapitel: Die cheraisohen Reaktionen im lebenden Pflanzenorganismus. 



DIN (1). Lactacidase spaltet Milchsäure in Äthylalkohol (oder Acet- 

 aldehyd ?) und COj. — Auch die Zymase der Alkoholgärung läßt sich 

 wohl in diese Gruppe einreihen, ferner das von Hahn in Arumkolben 

 entdeckte COg abspaltende Enzym; endüch wohl auch die auf Tyrosin 

 einwirkenden Tyrosinasen, welche überdies Ammoniak abzuspalten 

 scheinen. 



Eine noch wenig geklärte Enzymgruppe formiert aus Zucker ver- 

 schiedene Säuren ohne COj-Abspaltung. Hierher rechne ich die Lac- 

 tolase oder das Enzym der Milchsäuregärung, das von Kobert (2) an- 

 gegebene Formizym, welches aus Zucker Ameisensäure abspaltet, die 

 Glucacetase, welche Zucker unter Bildung von Essigsäure zerlegt. 



Sodann vereinigen wir die Oxydationsenzyme oder Oxydasen zu 

 einer Gruppe. Sie umfassen außerordentlich mannigfaltige Erscheinungen. 

 Alkoholasen oxydieren Alkohole zu Aldehyden oder zu Säuren, wie 

 das Enzym der Essigbakterien; Aldehydasen bilden Säuren aus Al- 

 dehyden; die Purinoxydasen oxydieren Purinbasen wie Adenin, Guanin, 

 Xanthin, Hypoxanthin und Harnsäure; Phenolasen wirken auf mehr- 

 wertige Phenole. Auch die Oxydation inorganischer Verbindungen, wie 

 Wasserstoff, Ammoniak, Nitrite, Schwefel, Ferrosalze wird in den Zellen 

 von Pflanzen katalysiert. Schließlich ist die Gruppe der Peroxydasen 

 hier zu erwähnen. Die Umlagerung von Aldehyden nach Cannizzaro 

 wird von Mutase katalysiert. 



Endlich werden wir reduzierende Enzyme oder Hydrogenasen zu 

 unterscheiden haben, deren Wirkung wesentlich in Anlagerung von 

 Wasserstoff besteht. Das noch fragliche „Philothion" bildet aus Schwefel 

 Schwefelwasserstoff. — Anschließend kann man die auf Peroxyde wirk- 

 samen Enzyme behandeln, wozu die weitverbreitete Katalase gehört, 

 welche die Reaktion HjOg = HjO + ^ (Og) katalysiert. 



Temperatureinflüsse. Wie so viele andere Kolloide, so sind 

 auch die Enzyme gegen längere Zeit hindurch einwirkende höhere 

 Temperaturen in wässeriger Lösung sehr empfindlich. Die Hefezymase 

 geht sogar bei Zimmertemperatur ziemlich rasch, noch schneller bei 

 Brutofentemperatur zugrunde. Oberhalb 60 '^ C verlieren die meisten 

 Enzyme mehr oder weniger rasch an Wirksamkeit. Temperaturen nahe 

 an 100 <* vernichten die Enzyme gewöhnlich sehr sehneil; konzentrierte 

 Lösungen sind viel beständiger. In exsiccator-trockenem Zustande ver- 

 tragen Enzyme, wie Hüfner und Hueppe (3) fanden, viel höhere Tem- 

 peraturen als 100°, doch zeigen sie eine deutliche Schwächung ihrer 

 Wirksamkeit, wenn man sie nachher in Lösung bringt (Hysteresis). 



Es ist wohl nicht nötig, besondere EigentümUchkeiten des chemischen 

 Aufbaues, labile Strukturen usw. anzunehmen, wie es manche Forscher 

 (0. LoEW, Eulee) zur Erklärung der thermolabilen Eigenschaften der En- 

 zyme tun. Die kolloiden Eigenschaften machen die beobachteten Tatsachen 

 bisher vöUig verständüch. Sehr deuthch tritt der Einfluß von Schutz- 



1) Palladin, Ber. Botan. Ges. (1905), p. 240; (1906), p. 97; Ztsch. physiol. 

 Chein., 41. 407 (-1906). — 2) R. Kobekt, Pflüg. Ärch., 99, 116 (1903). — 3) Hüf- 

 ner, Journ. prakt. Chem., iT, Pflüg. Arch., 40. F. Hüeppe, Chem. Zentr. (1881), 

 p. 745; auch E. Salkowski, Virch. Arch., yo, 71, 81, p. 552; Ber. Chem. Ges., 14, 

 114 (1881). Über Sehwächimg von Enzynawirkungexi durch höhere Temperaturen ist 

 noch zu vergleichen E. Bourquelot, Ann. Inst, ^asteur, /, 337 (1887) (Diastase). 

 Cl. Permi u., L. Pernossi, Zentr. f. Bakt., 15, 2?d (1894). M. Beuerinck, Ztseh. 

 physik. Chem., 36, 508 (1901), f. Indigoferment. 



