112 Zweites Kapitel: Die chemischen Reaktionen im lebenden Pflanzenorganismus. 



der Katalasewirkung (Blutkatalase oder Hämase) geliefert. Wie eine etwa 

 vorkommende Reaktivierung oder „Erholung" eines Enzyms nach der „Ver- 

 giftung" aufzufassen ist, lehren die erwähnten Feststellungen Hatas über 

 Sublimatwirkung. Daß solche Reaktivierungen nach AppUkation geringer 

 Giftmengen besonders leicht durch Zerstörung des Paralysators geschehen 

 können, braucht keine besondere Darlegung zu erfahren. 



Alle erwähnten Enzymparalysatoren sind nicht spezifisch und nur 

 selten gegen hohe Temperaturen empfindlich. Die biologischen Er- 

 fahrungen haben uns jedoch zahlreiche von der lebenden Zelle erzeugte 

 Paralysatoren kennen gelehrt, welche streng spezifisch ein bestimmtes 

 Enzym inaktivieren, ebenso wie die Enzyme selbst in minimalen Mengen 

 wirksam sind, und ausgeprägt thermolabilen Charaktör haben. Hilde- 

 brandt (1) hat zuerst beobachtet, daß nach intravenöser Injektion von 

 Mandelemulsinlösung nach einiger Zeit das Blutserum des betreffenden 

 Versuchstieres die Fähigkeit gewann, im Reagensglase die Emulsin- 

 wirkung energisch zu hemmen, Morgenroth (2) stellte dasselbe Ver- 

 halten für das Serum nach Injektion von Labferment fest. Seit dieser 

 Zeit haben außerordentlich zahlreiche Untersuchungen ergeben, daß fast 

 alle tierischen und pflanzlichen Enzyme die Eigenschaft haben, die Bil- 

 dung eines Anti- Enzyms, wie man diese Stoffe seither nennt, zu er- 

 regen. Nur für die Katalase ist es bisher nicht gelungen, die Antigen- 

 Reaktionen im Tierkörper zu erhalten (3). Dasjenige was Battelli und 

 Stern (4) als „Antikatalase" beschrieben haben, sollte nach diesen Autoren 

 selbst nur einen in verschiedenen tierischen Geweben vorkommenden 

 Hemmungskörper bezeichnen, nicht aber das Antiferment der Katalase. 

 Doch wird es sich empfehlen den Namen von „Antienzymen" für die wirk- 

 lichen AntiStoffe von Fermenten zu reservieren, wie sie nach Einverleibung 

 von Enzymen in die Blutbahn entstehen und alle anderen Hemmungs- 

 vorgänge davon zu trennen. So möchte ich weder die erwähnte „Anti- 

 katalase" als Antienzym gelten lassen, noch die von Porter (5) ent- 

 deckten Hemmungskörper, welche in Gegenwart von Kollediummembranen 

 aus Enzymen entstehen und letztere inaktivieren, noch die beim Er- 

 hitzen von Pepsinlösungen entstehenden inaktivierenden Substanzen (6), 

 noch endlich auch die von Buchner (7) studierte „Antiprotease" aus 

 Hefepreßsaft, welche die Zymase gegen das gleichzeitig anwesende tryp- 

 tische Enzym schützt. Alles dies sind keine typischen Antienzyme. 



Hingegen kommen zweifellos typische Antikörper fürEnzyme oderAnti- 

 fermente auch im normalen Stoffwechsel von Tieren und Pflanzen vor, wo 

 sie wichtige regulatorische Funktionen im Stoffwechsel zu erfüllen haben. 

 Das zuerst aufgefundene Antiferment im normalen Stoffwechsel war das 

 von mir (8) im Gewebssafte geotropisch gereizter Wurzelspitzen eruierte 

 Antienzym, welches die fermentative Oxydation der aus dem Tyrosin 



1) H. HiLDEBKANDT, Virch. Arch., /j/, 5 (1893). — 2) J. Morgenroth. 

 Zentr. f. Bakt. I, 26, 349 (1899); a;, 721 (1900). Antilab: Hedin, Ztsch. physiol. 

 ehem., 77, 229 (1912). — 3) H. de Waele u. Vandevelde, Biochem. Ztsch., p, 

 264 (1908). - 4) F. Battelli u. L. Stern, Ebenda, w, 275 (1908). — 5) A. E. 

 Porter, Quart. Jouro. exp. Phyeiol., 3, 375 (1910); Biochera Ztsch., 25, 301 (1910). 



— 6) Vgl. O. Mohr, Woch.schr. f. Brauerei, 22, 501 (1905). S. G. Hedin. Ztsch. 

 physiol. ehem., 76, 355 (1912), erhielt einen das arteigene Lab spezifisch hemmenden 

 Stoff durch Behandlung des Magenschleimhautextraktes mit schwachem Ammoniak. 



— 7) E. Buchner u. H. Hahn, Biochem. Ztsch., 26, 171 (1910). — 8) F. Czapek, 

 Ber. Bot. Ges., 20, 464 (1902); 21, IV (1903). 



