5. Allgemeine Chemie der Enzyme. X13 



hervorgehenden silberreduzierenden Substanzen hemmt. Diese Antioxydasen 

 sind spezifisch wirksam und wirken nur bei systematisch nahestehenden 

 Pflanzenarten wechselseitig auf die Oxydasen ein; Mais-Antioxydase wirkt 

 jedoch z. B. auf Lupinus-Oxydase nicht ein. Bei 62" C wird wohl die Anti- 

 oxydase unwirksam, jedoch nicht die Oxydase. Es läßt sich daher die Anti- 

 enzymwirkung in Gemischen durch Erwärmen auf 62 <* aufheben. Wein- 

 land (1) hat hierauf ein Antitrypsin in den darmbewohnenden Spul- 

 würmern aufgefunden, und im Blutserum kommt, wie man nun weiß, 

 gleichfalls normal ein Antiferment des Trypsins vor. 



Schon der Umstand, daß beim Erhitzen eines inaktiven EnzjTn-Anti- 

 enzymgemisches die Enzymwirkung wieder regeneriert werden kann, be- 

 weist uns, daß die Enzyme in der Antifermentreaktion nicht zerstört werden. 

 Hedin (2) hat weiter die interessante Tatsache festgestellt, daß man wohl 

 Antitrypsin durch eine hinreichende Menge von Trypsin vollständig ab- 

 sättigen kann, daß es jedoch unmöglich ist, Trypsin, selbst mit dem größten 

 Überschuß von Antitrypsin vollkommen unwirksam zu machen. Eine 

 Proportionahtät der Quantität und der Wirkung des Antitrypsins besteht 

 nicht; kleine Mengen des Antifermentes machen relativ mehr Trypsin in- 

 aktiv als große Mengen. Daß gewisse Analogien mit Adsorptionsprozessen 

 bei den Antifermentreaktionen anzunehmen sind, läßt sich nicht leugnen. 

 Ähnüch wie das Antienzym durch Erhitzen früher zerstört wird als das ge- 

 bunden^ Enzym, wirken nach Hedin und nach Jacoby(3) auch Säuren stärker 

 auf das Antienzym ein, und man kann das Enzym auch auf diese Weise reakti- 

 vieren. Nach Minami (4) kann man sowohl durch Schüttehi als durch Er- 

 wärmen Enzyme so verändern, daß die Enzymfunktion weniger leidet als 

 das Bindungsvermögen für Serum. 



Daß Antienzyme synthetische Wirkungen haben, wie Beitzke und 

 Neuberg (5) vom Antiemulsin angaben, hat sich nicht bestätigt, und ist 

 im Sinne unserer Auffassung der Antienzyme auch nicht anzunehmen. 



Chemische Stoffe als Förderer von Enzymwirkungen: 

 Zymoexcitatoren, Hilfstoffe. — Es ist eine alte Erfahrung der 

 Enzymologie, daß viele Enzymwirkungen durch nicht zu große Mengen 

 zugesetzter Säure lebhaft gefördert werden. Für Diastase wurde dies 

 schon 1882 durch Detmer(6) dargetan, für Invertin durch Kjeldahl, 

 O'SuLLivAN und Thompson. Daß bei der Pepsin Verdauung die freie 

 Säure wesentlich mitspielt, ist altbekannt und neuere Untersuchungen 

 von Berg und Gies(7) haben erwiesen, daß das Wasserstoffion hierbei 

 die Hauptrolle spielt, während die Säureanionen nur wenig in Betracht 

 kommen. 



Die verschiedenen Säuren entsprechen in ihrer Wirksamkeit voll- 

 ständig ihrer Affinitätskonstante. So kommt es, daß auch Kohlensäure unter 

 höherem Drucke wie Müller-Thurgau fand, die Diastasewirkung erheb- 

 lich zu fördern vermag (8). Da die Messung der Wasserstoffionenkonzen- 



1) Weinland, Ztsch. Biol., 44, 1. 45 (1902); 45, 119 (1903). J. M. Hamill, 

 Jonrn. of Physiol., jj, 479 (1906). — 2) S. G. Hedin, ßiochem. Journ., /, 474, 483 

 (1906). — 3) M. Jacoby, Biochem. Ztech., 34, 485 (1911). — 4) D. Minami, Ebenda, 

 39, 75 (1912). — 5) H. Beitzke u. C. Neüberg, Virch. Arch., 183, 169 (1906); 

 Ztsch. Immun.-Forschg., I, 2, 645 (1909). A. F. Coca, Ebenda, I, 2, 1 (1909). W. M. 

 Bayliss, Journ. Physiol., 43, 455 (1912). — 6) W. Detmer, Ztsch. physiol. Chem., 

 7, 1 (1882). Pflanzenphysiol. Untersuch, üb. Fermentbildung (Jena 1884). — 7) W. 

 N. Bebg u. W. J. Gies, Zentr. Physiol. (1906), p. 615. G. Bebtrand u. B^sen- 

 BLATT, Compt. rend., 153, 1515 (1911). — 8) Vgl. auch M. Baswitz, Ber. Chem. 

 Ges., n, 1443 (1878). 



Czapek, Biochemie der Pflanzen. 3. Aui'l. o 



