§ 6. Kinetik der Enzymreaktionen. 115 



fluß auf die Wirkung der Leberdiastase. In manchen Fällen ist man 

 noch durchaus im Unklaren, worauf man beobachtete fördernde Wir- 

 kungen zurückführen soll. So wird nach Pavy und BywatersCI) die 

 Invertinwirkung durch Zusatz von Hefeabkochung gefördert, und Buch- 

 ner (2) sah die Zymase der Hefe durch gekochten Hefeprci3saft aktiviert 

 werden. In dem letzteren Falle handelt es sich vieUeicht ujn organische 

 Phosphorverbindungen. 



Die Aktivierung von Enzymen kann aber auch durch thermolabile 

 Antiferment erzeugende Stoffe von völligem Enzymcharakter bedingt werden. 

 Man nennt diese merkwürdigen biologischen Aktivatoren Kinasen oder 

 Kofermente. Pawlow hat zuerst gezeigt, daß frischer reiner Pan- 

 kreassaft nicht tryptisch wirkt, sondern erst durch ein in der Duodenal- 

 schleimhaut enthaltenes Enzym aktiviert wird, welches den Namen 

 „Enterokinase" erhalten hat Hingegen ist der durch Bayliss und 

 Starling(3) aufgefundene, die Pankreassekretion anregende Stoff, das 

 Sekretin, keine enzymartige Substanz und von der Enterokinase durch- 

 aus verschieden. Für solche thermostabile, oft krystalloide Stoffe, welche 

 Enzymwirkungen fördern und häufig für die chemischen Regulationen 

 im Organismus große Bedeutung haben, hat mau die Bezeichnung Hor- 

 mone gewählt. 



Kinasen sind auch bereits im Pflanzenreiche nachgewiesen. Dele- 

 ZENNE und Mouton(4) fanden, daß Extrakte aus Amanita inaktiven 

 Pankreassaft kräftig aktivieren. Nach Malfitano(5) besteht auch das 

 proteolytische Enzym der Milzbrandbacillen aus inaktivem Trypsin und 

 Kinase. 



Die aus früherer Zeit stammenden Angaben über „künstUche Darstel- 

 lung" von Enzymen aus anderen Eiweißstoffen sind wohl sämtlich teils aus 

 der Beimengung kleiner Enzymmengen, die an andere Kolloide adsorbiert 

 waren, teils durch Bacterienwirkung zu erklären. Hierzu zählt die ,, künst- 

 liche Diastase" von Reychler und Selmi (6), die Bildung von glucolytischem 

 Enzym aus Diastase [(Lepine (7),] und auch die beim Schütteln von Eiweiß 

 auftretenden tryptischen Wirkungen, die Chalfäjeff (8) angab. Die künst- 

 liche Herstellung wahrer Enzyme ist bisher noch nicht gelungen. 



Enzyme, Fortsetzung: Kinetik der Enzymreaktionen. 



Die moderne Enzymforschung geht von der heute wahrschein- 

 lichsten Anschauung aus, daß die Enzymreaktioner in ihren wesentlichen 

 Merkmalen mit katalytischen Reaktionen übereinstimmen, und sucht von 

 diesem Standpunkte alle Probleme der Enzymkinetik zu erklären. Ver- 

 gleichen wir inorganische Katalysen mit Enzymreaktionen, so haben wir 

 uns zunächst zu fragen, ob die Hauptmerkmale katalytischer Vorgänge 

 hier wiedergefunden werden: 1. Die energische Wirkung kleiner Mengen 

 des Katalysators, dessen Quantität gleichbleibt, wenn nicht nebenher 



1) F. W. Pavy u. H. W. Bywaters, Journ. of Physiol., 41, 168 (1910). — 

 2) E. Buchner u. H. Haehn, Biochem. Ztsch., ig, 191 (1909). — 3) Bayuss u. 

 Starling, Journ. of Pbysiol., 28, Nr. 5 (190'J); 29, Nr. 2 (1903); 30, Nr. l (1904). 

 Vgl. auch W. H. HowELL, Science, 31, 93 (1910). — 4) Delezenne u. Mouton, 

 C. r. Soc. Biol., 55, 27 (1903); 56, 166 (19G4); Compt. rend., /jö, 167 (1903). — 

 5) Malfitano, Compt. rend., 136, 964 (1903). — 6) Selmi, Ber. Chem. Ges., 15, 

 386 (1882). — 7) Lepine widerlegt durch O. Nasse u. F. Framm, Pflüg. Arch., 

 63, 203 (1896). — 8) Chalfejeff, Zent-. f. Physiol. (1901), p. 200. 



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