1 \ 8 ZweiteB Kapitel : Die chemischen Reaktionen im lebenden PflanzenorganismuB. 



Für manche FälJe, wie für das Pepsin in den Untersuchungen von 

 Brücke (1) hat sich die bei so vielen Katalysen nachgewiesene Eigenschaft, 

 daß sich die wirksame Katalysatormenge während der Reaktion nicht ändert, 

 ohne weiteres auch auf dem Gebiete der Enzyme konstatieren lassen. Doch 

 hat bereits O'Sullivan (2) für das Hefeinvertin und Tammann (3) für das 

 Mandelemulsin überzeugend nachgewiesen, daß diese Enzyme während 

 der Reaktion allmähhch unwirksam werden, und die Reaktion daher bei 

 keiner Temperatur vollständig beendet werden kann. Analoge Erfahrungen 

 wurden später sehr häufig gesammelt. Dieser Verlust an Ferment kann 

 natürhch sehr verschiedenen Ursachen entstammen. Für das Lab haben 

 Reichel und Spiro (4), sowie Fuld und Pincussohn (5) hinreichend dar- 

 getan, daß der Fermentverlust durch die Aufteilung des Enzyms zwischen 

 Lösung und Eiweißniederschlag (Adsorptionsbindung) vöUig erklärt werden 

 kann. In anderen Fällen aber werden die Enzyme, wie besonders Tammann 

 ausgeführt hat, in Nebenreaktionen allmähhch unwirksam gemacht, nie 

 jedoch in der Hauptreaktion, in welcher das Enzym als Katalysator wirkt. 

 Das Unwirksamwerden erfolgt um so schneller, je höher die Temperatur 

 ist. Übrigens büßt Emulsin selbst bei der Aufbewahrung als Trocken- 

 präparat in längerer Zeit beträchtüch an Wirksamkeit ein. Worin der 

 Verlust an Wirksamkeit besteht, kormte für das T-zmulsin nicht festgestellt 

 werden. Man hat die vorzeitige Beendigung der p3aktion durch Zugrunde- 

 gehen des Enzyms in Nebenreaktionen als „falsches Gleichgewicht" be- 

 zeichnet. Analoge Erscheinungen wurden übrigens durch Bredig auch bei 

 der Knallgaskatalyse durch Platinsol und der HgOg-Katalyse durch Silber- 

 sol nachgewiesen. Bei Tammann finden sich auch interessante Beobachtungen 

 über die Gesetze der Geschwindigkeit des Enzymzerfalles. 



LiCHTWiTZ(6) bezeichnet als „Fermentlähmung" eine Schwächung der 

 Invertinwirkung lebender Hefe durch Invertzucker, die nach Entfernung 

 des Invertzuckers bestehen bleibt. Worin dieser Einfluß begründet ist, läßt 

 sich den Angaben nicht entnehmen. 



Die Lage des „falschen Gleichgewichtes" kann bei verschiedenen 

 Enzymen und verschiedenen Versuchsbedingungen mehr oder weniger weit 

 vom idealen Endzustande der vollständigen Spaltung entfernt hegen. 

 Beim Emulsin war es schon Liebig und Wöhler(7) aufgefallen, wie 

 entfernt die Wirkung auf das Amygdahn von einer vollständigen Spaltung 

 bleibt. Hingegen gab Piria (8) an, daß SaUcin durch Emulsin vollständig 

 gespalten wird. Labenzym spaltet das Casein, Invertin die Saccharose 

 wenigstens bei höheren Temperaturen praktisch vollständig. Auch bei 

 der tryptischen Verdauung fanden Kutscher (9) und andere Forscher 

 selbst die letzten Reste der Albumosen in Aminosäuren aufgespalten. Weniger 

 weit geht die Stärkehydrolyse durch Diastase. 



Nun ist aber nach den Erfahrungen Tammanns (10) die Enzymzer- 

 störung nicht die einzige Ursache einer gefundenen Lage des falschen Gleich- 

 gewichtes. Einmal hängt der Endzustand von der Temperatur ab. Eine bei 

 niederer Temperatur zum Stillstande gelangte Emulsinkatalyse kann 



1) E.Brücke, Sitz.ber. Wien. Ak., j;, 131. — 2)0'SuLLrvAN, Journ.Chera.Soc. 

 (1890). /, 834 — 3) G. Tammann, Ztsch. physik. Chem., i8, 426 (1895). — 4) H. 

 Feichel u. K. Spiro, Hofmeisters Beitr., 6, 68 (1904); 7, 479 (1906). — 5) E. 

 ZuLD u. L. Pincussohn, Biochem. Ztsch., 9, 318 (1908). — 6) L. Lichtwitz, 

 Rtsch. phyeiol. Chem., 78, 128 (1912). — 7) Liebig u. Wöhler, Lieb. Ann., 22, 19 

 (1837). — 8) Piria, Lieb. Ann., 5^, 36 (1845). — 9) Kutscher, Die Endprodukte 

 der Trypsinverdauung (Straßburg 1899). — 10) Tammann, Ztsch. physik. Chem,, j, 

 25 (1889); Ztsch. physiol. Chem., 16, 271 (1892). 



