§ 6. Kinetik der Enzymreaktionen. 121 



suchung der Wirkung von Erepsin auf Glycylglycin in Angriff genommen 

 hat. Hier ergab sich das Gesetz unimolekularer Reaktionen tatsächlich 

 bis zum Zeitpunkte der Erreichung des halben Umsatzes. Einer Dis- 

 kussion bedurfte endlich auch die Frage, inwieweit die Heterogenität des 

 Mediums die Enzymkinetik beeinflußt, da es ja durchaus nicht von 

 vorneherein sicher steht, ob nicht die Diffusionsverhältnisse in dem 

 heterogenen Medium für die Reaktion mehr in Betracht kommen als 

 die eigentliche chemische Reaktion selbst. In dieser Hinsicht hat 

 Senter(I) hervorgehoben, daß der Temperaturkoeffizient für Enzyme 

 pro 100 c selten unter 1,6 gefunden wird und oft mehr als 2. Würden 

 Diffusionsvorgänge das ausschlaggebende Moment für die Reaktions- 

 geschwindigkeit von Enzymreaktionen sein, so sollte man keinen größeren 

 Koeffizienten als 1,26 erwarten. Für die Lipasenreaktion haben Boden- 

 stein und DiETz(2) dieses Fragengebiet studiert, wobei zu erwähnen 

 ist, daß hier der Katalysator in Form fein zerhackter und gewaschener 

 Pankreasdrüse dem zu spaltenden Ester (Amylbutyrat) zugesetzt wurde, 

 also in unlöslicher Form. Aber auch hier stellte sich heraus, daß die 

 Geschwindigkeitskonstante der Reaktion mit der Theorie gut im Ein- 

 klänge stand ; nur der Endzustand war nicht identisch mit jenem, welchen 

 die liomogene Katalyse erreicht. Infolgedessen neigen viele Forscher, 

 wie Henri, Euler (3), Senter(4) zu der Ansicht, daß es nicht be- 

 rechtigt sei mit Herzog (5) die Diffusion als maßgebenden Faktor bei 

 den Enzymreaktionen anzusehen, sondern daß die Enzymwirkungen durch 

 die chemischen Reaktionsgeschwindigkeiten beherrscht werden. Senter 

 will nur die Katalase hiervon ausnehmen, da die Parallelität mit der 

 von Bredig studierten mikroheterogenen Platinkatalyse eine vollkommene 

 sei pnd der Temperaturkoeffizient nur 1,7 beträgt. 



Weiteres über die Endzustände von Enzymreaktionen: 

 Reversion von Enzymreaktionen. Es wurde bereits dargelegt, daß 

 die bei Enzymreaktionen beobachteten Endzustände in der Regel nicht 

 mit dem stabilen Gleichgewichtszustande der betreffenden Reaktion zu- 

 sammenfallen, wie zuerst Tammann in seiner Arbeit über die Amyg- 

 dalinspaltung durch Emulsin hervorgehoben hat. Unseren Auseinander- 

 setzungen ist aber auch zu entnehmen, daß solche Abweichungen 

 unbedingt zu erwarten sind, wenn das Enzym an die spaltbare Sub- 

 stanz ebenso adsorbiert wird, wie es an die Reaktionsprodukte 

 gebunden wird. Denn nur dann wird die Gleichgewichtskonstante 



durch den bekannten van t HoFFschen Quotienten K = -^ = 



C (spaltb. Subst.) au drückt werden. In den Versuchen von Dietz 

 C (Reaktionsprodukt) ^ 



und Bodenstein mit Pankreaslipase ergab sich nun eine befriedigende 

 Übereinstimmung mit der Theorie unter der Annahme des Exponenten 



1/2 für die Esterkonzentration : K = -^. Da nun bei Adsorptionsvor- 



gangen Abweichungen vom HENRYschen Verteilungssatze in diesem Sinne 

 sehr gewöhnlich sind (der Exponent in den Adsorptionsisothermen ist 



1) G. Senter, Journ. Physic. Chem., 9. 311 (1905). — 2) M. Bodenstein, 

 Ztsch. Elektrochem., /2, 605 (1906). W. Dietz, Ztsch. physiol. Chem., 52, 279 

 (1907). — 3) H. Euler, Ztsch. physiol. Chem.. 45, 420 (1905). — 4) G. Senter, 

 Ebenda, 47, 126 (1906). — 5) R. O. Herzoo, Ebenda, 48, 365 (1906). 



