122 Zweites Kapitel: Die chemischen Reaktionen im lebenden Pflanzenorganismus. 



meist 0,6—0,7), so darf man hier wohl an eine Adsorption des Esters 

 an die Lipase in dem feinverteilten Katalysator denken (1). 



Bezüglich der Frage, welchen Einfluß die Temperatur auf die Lage 

 des Gleichgewichtes bei Enzymreaktionen haben kann, haben ^ir zu be- 

 rücksichtigen, daß nach den von van 't Hoff entwickelten theoretischen 

 Grundsätzen bei Enzymreaktionen keine wesentliche Änderung des 

 Reaktionsgleichgewichtes mit steigender Temperatur zu erwarten ist. 

 Nur Reaktionen mit hoher Wärmetönung ändern ihren Gleichgewichts- 

 zustand mit der Temperatur erheblich. Nun gehören die Enzymreaktionen 

 durchaus zu den Reaktionen mit relativ sehr geringem Wärmeumsatz. 

 Die produzierte Wärmemenge ist z. B. für Lipasespaltung 1,2 Cal., In- 

 vertinrohrzuckerspaltung 4.5 Cal., Salicinspaltung 5,3 Cal., Dipeptidspaltung 

 5,4 Cal. (2). Für peptische und tryptische Verdauung ist die Wärmetönung 

 von Null nur wenig verschieden. Dieses Verhältnis ist von nicht ge- 

 ringer biologischer Bedeutung, nachdem die enzymatischen Spaltungen 

 die wichtigsten Vorgänge im Ernährungsprozeß betreffen, und dieselben 

 nach dem Gesagten in ihrem Reaktionseffekte nur wenig von der Außen- 

 temperatur abhängen können. Erwähnt wurde bereits wiederholt, daß 

 sich die Fermentreaktionen hinsichtlich ihres Temperaturkoeffizienten von 

 chemischen Reaktionen in der Regel nicht unterscheiden. Einer von 

 Ehler (3) gegebenen Zusammenstellung ist zu entnehmen, daß nur bei 

 Lipase, Invertin, Katalase und Tyrosinase Werte um 1,5 pro 10 "'C ge- 

 funden wurden; sonst lag der Koeffizient meist zwischen 2 und 3; 



Es ist eine 1898 von van 't Hoff (4) zuerst ausgesprochene 

 Konsequenz der Auffassung der Enzyme als Katalysatoren, daß Enzym- 

 reaktionen auch im Sinne von Synthesen denkbar sind, sowie das Gleich- 

 gewicht bei Reaktionen zwischen Estern und Säuren unter bestimmten 

 Bedingungen sich gegen die Spaltung oder gegen die Esterbildung ver- 

 schieben läßt. Praktisch erwiesen wurde die Existenz enzymatischer 

 Synthesen zuerst von A. Croft Hill(B) (1898), indem aus Trauben- 

 zucker bei genügend hoher Konzentration durch Maltase Disaccharid 

 gewonnen wurde. Die Reversion der Enzym Spaltungen ist jedoch, wie 

 die Folge zeigte, ein recht kompliziertes Problem und wir sind heute 

 anscheinend noch recht weit von der Aufklärung der beobachteten Tat- 

 sachen entfernt. Am besten scheinen die Verhältnisse hinsichtlich der 

 Lipasewirkung übersehbar zu sein. Hier haben eine ganze Reihe von 

 Autoren (Hanriot, Kastle und Loevenhart, Bodenstein, Pottevin, 

 Welter (6) u. a.) gezeigt, daß man in wasserarmem und an Fettsäure 

 und Alkohol reichem Substrat ohne Schwierigkeit Synthese von Ester 

 oder Neutralfett erzielen kann, während bei Gegenwart von 40—50 % 

 Wasser das Fett glatt aufgespalten wird. Diese Reaktion reiht sich ziem- 



1) Auch W. M. Bayuss, Das Wesen d. Enzymwirkung; deutsch v. Schorr 

 (Dresden 1910), vertritt die Ansicht, daß es sich bei der Bindung zwischen Enzym 

 und Substrat um Adsorptionsvorgänge handle. — 2) Berthelot, Thermochemie 

 (1897). O. Herzog in Oppenheimer, Die Fermente, 3. Aufl., /, 202 (1910). Für 

 proteolyt. Enzyme: F. Tanql, Lengyel u. Hari, Pflüg. Arch., 115, 1, 7, 11 (1906). 



— 3) H. Euler, Ergebn. d. Physiol., 9, 329 (1910). — 4) J. van 't Hoff, Ztsch. 

 anorgau. Chem., 18, 1 (1898); Sitz.ber. Berlin. Ak. (1909), p. 1065; (1910), p. 963. 



— 5) A. Croft Hill, Joum. Chem. Soc, 73, 634 (1898). — 6) Hanriot, Compt. 

 rend., 132, 212 (1901). ICastle u. Loevenhart, Amer. Chem. Joum., 24, 491 

 (1900). H. Pottevin, Compt. rend., 136, 1152 (1903); Bull. Soc. Chim. (3), 35, 693 

 (1906); Ann. Inat. Pasteur, 20, 901 (1907). M. Bodenstein u. Dietz, Ztsch. Elek- 

 trochem., 12, 605 (1906). W. Diexz, Ztsch. physiol. Chem., 52, 279 (1907). A. 

 Weltee, Ztsch. angewandt. Chem., 24, 385 (1911). 



