§ 6. Kinetik der Enzymreaktionen. 125 



lungen ihre Zuflucht. Nach Lambert (1) sollen lösliche Enzyme während 

 der Dauer ihrer Funktion n-Strahlen aussenden, und Barendrecht (2) 

 meint, daß die Lactase zweierlei Strahlungen aussende, wovon die eine 

 auf Glucose wirksam sei, die andere auf Galactose. 



Auf die Methodik der Enzymuntersuchung kann hier nicht näher 

 eingegangen werden. Michaelis (3) hat hierüber zuletzt zusammenfassend 

 berichtet. Manche Methoden, wie die Kontrolle der elektrischen Leit- 

 fähigkeit, der Viscosität (4), die dilatometrische Methodik für proteolytische 

 Enzyme, die Formoltitrierung nach Sörensen (5), werden in Zukunft 

 gewiß viel weitgehender verwendet werden, als es bisher geschehen ist. 

 Zum quaütativen Nachweise besonders glucosidspaltender Enzyme ist in 

 der Pflanzenphysiologie die Untersuchung gefrorenen, hernach unter Chloro- 

 formzusatz aufgetauten Materials oft sehr zweckmäßig (6). 



Produktion der Enzyme im Organismus. Profermente 

 oder Zymogene. Viele Enzyme, wie proteolytische, diastatische, in- 

 vertierende Fermente, Oxydasen und Katalasen scheinen so allgemein 

 vorzukommen, daß man dieselben als fast nie fehlende Bestandteile tieri- 

 schen und pflanzlichen Protoplasmas betrachten kann. In anderen Fällen 

 handelt es sich wieder durchaus nicht um verbreitete Zellbestandteile. 

 Die Beschränkung der MaltDsespaltung auf manche Rassen der Hefe 

 zeigt deutlich, wie sehr hier biologische Anpassungen Einfluß nehmen 

 können. Auch haben Pfeffer und Katz(7), sowie Pantanelli (8) für 

 die Diastasebildung durch Schimmelpilze, sowie Went(9) für Monilia ge- 

 zeigt, daß die Enzymproduktion sehr deutlich regulatorisch vermindert 

 und gesteigert werden kann. Nach Verfütterung von Inulin, Lichenin 

 bei Kaninchen konnte Tschermak(IO) in analoger Weise die Bildung 

 entsprechender Kohlenhydratenzyme im Darm beobachten, die sonst nie 

 vorkommen. Hierbei ist jedoch stets der Mechanismus der Enzym- 

 sekretion, wie insbesonders aus den Arbeiten von Pantanelli (11) hervor- 

 geht, genau zu beachten. Zunächst ist sicherzustellen, inwiefern tat- 

 sächlich Enzymaustritt aus lebenden Zellen in Frage kommt, nachdem 

 tote Zellen in der Regel reichlich Enzyme (Invertin, Diastase) in die 

 Kulturflüssigkeit von Pilzen entleeren. Aus intakten lebenden Wurzel- 

 zellen treten Diastase und Peroxydase in der Regel nicht aus ; hingegen geben 

 Samen allgemein Diastase, selten auch proteolytisches Enzym ab (12). 

 Pantanellis Studien über Invertinsekretion haben ferner gezeigt, daß 

 ein Kolloidgehalt des Mediums, wie 2,5 7o Gummi arabicum, Agar nicht 

 nur die Invertinwirkung selbst hemmt, sondern auch die Enzymproduktion 

 und Enzymsekretion herabsetzt. Leicht durch die Plasmahaut diffun- 



1) LAMBEfiT, Compt. rend., 138, 196 (1904) u. p. 1284. — 2) H. P. Barend- 

 recht, Ztsch. physik. Chem., 49, 456 (1904); 54, 367 n905). — 3) L. Michaelis, 

 Abderhaldens Handb. d. biochem. Arb.meth., j, I, 16 (lölO). — 4) Hierzu Achalme 

 u. Bresson, Compt. rend., 152, 1420, 1621 (1911). W. M. Bayliss, Jourii. of 

 Physiol., 36, 221 (1908). — 5) S. P. Sörensen, Biochem. Ztsch., 7. 45 (1907). — 

 6) L. GüiGNARD, Compt. rend., 149, 91 (1909). W. Palladin, Fortechritte d. 

 naturwiss. Forechg., /, 253 (1910). — 7) W. Pfeffer, Ber. sächs. Ges. d. Wiss. 

 (1896), p. 518. Pflanzenphysiologie, 2. Aufl., /, 506 (1897). J. Katz, Jahrb. wiss. 

 Botan., 3;, 599 (1898). Duclaux, Mikrobiolog., //, 84. W. Benecke, Lafars 

 Handb. d. techn. Myko!., /, 363. — 8) E. Pantanelli, Amali di Bot., 8, 133 

 (1910). — 9) F. A. C. Went, Jahrb. wiss. Botan., j6. 611 (1901). — 10) A. 

 V. Tschermak, Biochem. Ztsch., 45, 452 (1912). — 11) E. Pantanelli, Annal. di 

 botan., 8, 133 (1910); j, 113 (1905); 5. 229 (1907); Ebenda, 355. Rend. Accad. Line. 

 Roma (5), /j, I, 377 (1906). — 12) F. Czapek, Jahrb. wies. Botan., 29, 374 (1896). 

 H. Wohllebe, Diss. (Leipzig 1911). 



