126 Zweites Kapitel: Die chemischen Keaktionen im lebenden Pflanzenorganismu3. 



dierende Stoffe wie Alkohol, Glycerin fördern hingegen die Ausscheidung 

 von Inveitin bei Mucor. In den Versuchen Eulers über die Invertin- 

 bildung in Hefe ergab sich, daß Vorbehandlung des Materials mit Rohr- 

 zucker die Fermentbildung nicht mehr anregt als Behandlung mit Glu- 

 cose. Im übrigen folgt die Enzymzunahme dem Gesetze unimolekularer 

 Reaktionen (1). Da es sichergestellt ist, daß Enzyme auch sich selbst 

 in ihrer eigenen Zersetzung katalysieren wie das Papayotin nach 

 WuRTz(2), und sich manche Enzyme gegenseitig zerstören können (3), 

 so dürfen wir auch Einrichtungen im Organismus erwarten (Antienzyme?), 

 welche solche Vorgänge regeln bzw. zu verhindern vermögen. Unter 

 Umständen können sich natürlich auch Fermentwirkungen unterstützen (4), 

 wofür zahlreiche Fälle denkbar sind. 



Über die Änderung des Enzymgehaltes bei Mikroben unter ver- 

 schiedenen Lebensbedingungen, sowie über Variationen im Enzyragehalte 

 wären noch Arbeiten von Euler (5) zu vergleichen. 



Die Enzyme des Organismus sind gewiß nicht alle von Anbeginne 

 der Entwicklung in der Eizelle enthalten, sondern entstehen im Laufe 

 der Individualentwicklung auf „epigenetischem Wege" (6). Hier und da 

 ist man bei der Untersuchung der Enzymreaktionen auf Stoffe gestoßen, 

 welche bereits durch gelinde Einwirkungen, wie Behandlung mit ver- 

 dünnter Essigsäure, leicht und rasch wirksame Enzyme bilden. Man 

 hat solche Stoffe, die namentlich aus der Tierphysiologie bekannt sind, 

 als Profermente oder Zymogene bezeichnet. Hammarsten (7) fand 

 ein Labzymogen, Ebstein und Grützner (8) ein Propepsin in der 

 Magenschleimhaut. Ein Zymogen des Trypsin wurde durch Heiden- 

 hain (9), ein Proptyalin durch Goldschmidt (10) bekannt. Nach Lang- 

 LEY(ll) lassen sich Pepsin und Propepsin dadurch voneinander trennen, 

 daß 0,5 — 1 7o Na^COg das Pepsin rasch zerstört, hingegen das Pro- 

 ferment intakt läßt. Propepsin, mit welchem sich Glaessner(12) sodann 

 näher beschäftigt hat, ist N-haltig, doch von fraglichem Eiweißcharakter; 

 es wird leicht von verschiedenen Stoffen adsorbiert, zeigt keine wahr- 

 nehmbare Diosmose, wird von 0,1 7o HgClj und 1 % Phenol zerstört. 



Von pflanzlichen Proenzymen ist die Existenz eines Protrypsin 

 durch Vines(13) in Nepentheskannen und durch Frankfurt (14) in Samen 

 wahrscheinlich gemacht worden. Green (15) hat über Proinulase be- 

 richtet, und Pantanelli(16) über Proinvertin bei Mucor. Letzteres ist 

 auch in der Kulturflüssigkeit abgeschieden nachzuweisen. 



Daß, wie Detmer(17) für Diastase fand, und wie es voraussichtlich 

 auch bei anderen Enzymen sehr häufig der Fall sein dürfte, die Ferment- 



1) H. Euler u. D. Johanson, Ztsch. physiol. Chem., 76, 388 (1912). — 2) A. 

 WuKTZ, Compt. rend., p/, 787. — 3) A. Wroblewski, B. Bednarski u. M. Woj- 

 CZYNSKI, Hofmeisters Beitr., /, 289 (1901). Verdauung von Trypsin durch Pepsin 

 wurde schon 1876 durch W. Kühne beobachtet. — 4) J. E. Abelous, Rev. m6d. 

 iiH-m. en l'honneur de Lupine (1911), p. 1. — 5) H. Euler u. Beth af Ugglas, 

 Ztsch. physiol. Chem., 70, 279 (1910); Arkiv för Kerfii, j, Nr. 34. — 6) Vgl. A. 

 Herlitzka, Naturf. Ges. (1906), 2, 2, 296; Zentr. Physiol. (1906), p. 775. — 

 7) HAM^fABSTEN, Maly Jahresber. Tierchem., 2, 118 (1872). Lörcher, Pflüg. Arch., 

 69. 141. — 8) Ebstein u. Grützner, Pflüg. Arch., 8, 122, 617 (1874). — 9) Hei- 

 denhain, Ebenda, 10, 557 (1875). — 10) Goldschmidt, Ztsch. physiol. Chem., /o, 

 273 (1886). — 11) J. N. Langley, Joum. of Physiol., j,- 246 (1881). — 12) K. 

 Glässner, Hofmeisters Beitr., /, 1 (1901). — 13) S. Vines, Journ. Linn. Soc, 15, 

 427 (1877); Ann. of Botan., // (1897). — 14) S. Frankfürt, Landw. Versuchsstat., 

 47, 449 (1897). - 15) Fr. Green, Ann. of Botan., 7, 121 (1893). — 18) E. Pan- 

 tanelli, Atti Accad. Line. (5), 15, I, 587 (1906). — 17) W. Detmer, Botan. Ztg. 

 (1883), p. 601. 



