§ 8. Die Kinetik der Immunoreaktionen. 145 



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SO gilt die Formel -r = k. B^^. Nach dieser Formel würden sich die 



Molekulargewichte des freien und gebundenen Agglutinins wie 3:2 ver- 

 halten. Durchgreifende Differenzen zwischen Agglutininen und Lysinen 

 bestehen darin, daß erstere bei 56 <* nicht inaktiviert werden. Die In- 

 aktivierung erfolgt erst bei 70— 80^ und ist gewöhnlich irreparabel (1 ), 

 «lie Wirkung ist nicht mehr durch frisches normales Serum herzusteilen. 

 Allerdings hat Bail(2) für Typhusimmunserum-Agglutinin gezeigt, daß 

 Erwärmen auf 75 <* einen spezifisch wirksamen Teil (Agglutiniphor) und 

 einen für sich allein unwirksamen Anteil (Hemiagglutinin) trennen läßt. 



Von manchen Forschern ist der Gedanke geäußert worden, daß elek- 

 trische Ladungsverhältnisse bei der Agglutinationsflockung von Zellen mit- 

 wirken. Elektrolytgegenwart ist wohl zur Flockung nötig (3). Doch folgt 

 nach BuxT0N(4) und seinen Mitarbeitern die Flockung durch Elektrolyt© 

 nicht der ScHULZEschen Wertigkeitsregel, Melirwertigkeit der Ionen er- 

 höht die Wirkung nicht, die Fällung tritt auch nicht notwendig im iso- 

 elektrischen Punkte ein und der elektrische Dissoziationsgrad ist von ge- 

 ringer Bedeutung. Michaelis und Davidsohn (5) bestimmten den iso- 

 elektrischen Punkt für Typhusagglutinin mit 1,10""* bis 5,10—*, für die 

 agglutinable Substanz mit 4,10~^. Beide haben elektropositive Ladung. 

 Ist viel Agglutinin zugegen, so erfolgt die Beaktion bei neutraler, saurer 

 und alkahscher Beaktion, in verdünnter Lösung hingegen am besten bei 

 neutraler Beaktion, ähnlich wie bei Präcipitinen. Auch steht wohl die lange 

 Zeit, welche bis zur vollständigen Agglutination verfließt der Annahme 

 elektrischer Ladungen als Flockungsursache entgegen. 



Der ganze Agglutinationsvorgang ist physikalisch noch nicht klar. 

 Gewiß muß sich langsam eine Zustandsänderung der Proteide in den aus- 

 flockbaren Zellen (Bacterien) einstellen, vielleicht m der Art, daß die 

 sonst härtere Körperoberfläche erweicht wird (6). Manches spricht dafür, 

 daß vielleicht gerade die Geißeln (7), hierbei am stärksten verändert 

 werden. Was etwa Oberflächenspannungsänderungen bei der Aggluti- 

 nation bewirken sollen, ist kaum vorstellbar (8). Interessant ist es, daß 

 Zusatz von Lecithin oder Organhpoiden die Agglutination von Typhus- 

 bacterien begünstigt (9). Im übrigen ist auch mit dem Vergleich mit 

 Adsorptionsvorgängen bei der Agglutination (10) nicht viel getan. 



Die Präcipitinreaktionen stehen wohl in nahem Zusammenhange 

 mit den Agglutinationsvorgängen. Die Hauptmasse des Niederschlages, 

 welcher beim Zusammenbringen des Antigens mit der präcipitablen Losung 



1) Z. B. Y. FuKüHARA, Ztsch. Immun. forsch. I, 2, 313 (1909). O. Porges, 

 Ztsch. exp. Path. Ther., /, 621 (1905). — 2) O. Bail, Ztsch. Hyg., 42, .307 (1902). 



— 3) J. BoRDET, Ann. Inst. Pasteur, 13, 22.5. E. Friedberger, Zentr. Bakt. I, jo, 

 336 (1901). A. Joos, Ztsch. Hyg., 36, 422 (1901); 40, 203 (1902). — 4) B. H. 

 BuxTON u. Ph. Shaffer, Ztsch. physik. Chem., 57, 47 (1900). Buxton u. O. 

 Teague, Ebenda, p. 64, 76; 60, 4(39, 489 (1908). E. Bürgi, Arch. Hvg., 6j, 239 

 (1908). O. Porges, Zentr. Bakt. I, 40, 133 (1906). — 5) L. Michaelis u. H. 

 Davidsohn, Biochem. Ztsch, 47, 59 (1912). — 6) Vgl. .7. Loeb, Koll. Ztsch., j, 

 113 (1908). Bergel. Ztsch. Inimun.forsch. I, 14, 255 (1912), denkt an Verklebung 

 der „Lipoidhüllcn" der Bhitzellen. — 7) G. de Rossi, Zentr Bakt., 40. 698 (1906;; 

 j6^685; 37, 106, 433 (1904). — 8) Hierzu L. Michaelis, Koll. Ztsch., 4, 55 (1909). 



— 9) E. P. Pick u. O. Schwarz, Biochem. Ztsch., 15, 453 (1909). Vgl. auch 8v. 

 Arrhenius, Journ. Ainer. Chem. Soc, .?o, 1382 (1908). — 10) Hierzu Geo Drever 

 «. J. Sh. Douglas, Proceed. Roy. Soc. Lond. B., 82, 168, 185 (1910). Landsteiner 

 u. Reich, Zentr. Bakt. I, jp, 83 (1905). 



Czapek, Biochemie der Pflanzen. ;i. Aull. 10 



