356 Siebentes Kapitel: Die Resorption von Zucker u. Kohlenhydraten durch Pilze. 



an Stickstoff und Asche hat man unter Einhaltung dieser Methoden sehr 

 bedeutend herabgedrückt, so daß Matthews und Glenn (1) in ihren aktivsten 

 Präparaten nur 2,2% N und 1% Asche, hauptsächUch PO4, Euler sogar 

 nur 0,36% N und 2,07% Asche konstatierten. Dabei erreichte das EuLERsche 

 Präparat in einer Mischung von 0,05 g Enzym auf 5 ccm 0,5 norm. NaH2P04 

 und 20 ccm 20%ige Saccharose bei 20^ den Nullpunkt der Polarisation in 

 14 Minuten. Ein großer Antöil der so dargestellten Invertinpräparate be- 

 steht jedoch aus einem gummiartigen Kohlenhydrat, das bei der Hydrolyse 

 Mannose liefert, so daß beim Kochen 70% reduzierender Zucker entstehen. 

 Dieses Mannan (2) scheint an der Invertmwirkung direkt nicht beteihgt 

 zu sein, obwohl von Masuda angegeben wird, daß gummihaltige Präparate 

 stärker wirksam waren und man eine gewisse Aktivierung durch den Mannan- 

 zusatz erreichen konnte (3). Wenngleich eine Reihe von Forschern, wie 

 OsBORNE, KÖLLEj Salkowski und Euler (4), der Ansicht zuneigen, daß 

 das Invertin kein Proteinstoff sein dürfte, so berichten wieder andere, dar- 

 unter in letzter Zeit auch Matthews und Glenn, daß die Präparate solange 

 aktiv sind als sie Eiweißreaktionen zeigen, insbesonders jene auf die Tyrosin- 

 gruppen (5). Die Beobachtung von Panzer (6), daß gasförmiger HCl von 

 Invertin gebunden wird, wobei das Ferment seine Wirksamkeit verUert, 

 läßt keine bestimmten Schlüsse zu. Erwähnt sei noch, daß O'Sullivan 

 und Thompson ihre Invertinpräparate in sieben Fraktionen zerlegten, 

 welche „Invertane" eine Reihe von ebensoviel homologen Stoffen von ver- 

 schiedenem N-Gehalt und Kohlenhydratgehalt darstellen sollten. 



Nach Michaelis (7) ist Invertin ein amphoterer Elektrolyt, hat aber 

 doch bei der Kataphorese ausgesprochenen Säurecharakter, mehr als alle 

 anderen untersuchten Enzyme (8). Es wird von elektronegativen Adsor- 

 benti(/n, wie Kaolin, Mastix, AsgSg, gar nicht, hingegen von Eisenhydroxyd 

 und Tonerdehydrogel stark adsorbiert (9). Erikson(IO) fand, daß Kohle 

 Invertin stark adsorbiert, und daß das an Kohle gebundene Enzym noch 

 bis zu einem gewissen Grade wirksam ist. Die Hemmung fiel stärker aus, 

 wenn das Enzym vor dem Zufügen des Rohrzuckers einige Zeit bereits mit 

 der Kohle in Berührung gestanden war. Einige Elektrolyte, wie Ammonium- 

 chlorid und Magnesiumsalze fördern Invertin ausgesprochen, während Kahum- 

 chlorid stark hemmt (11). Verdünnte Säuren aktivieren alle Invertinpräparate 

 energisch, und zwar liegt nach Michaelis ein breites Säure-Optimum ent- 

 sprechend einer H"-Ionenkonzentration von 5,6-10-^ bis 2,2-10-* oder nach 

 SöRENSEN bei pjj 5,25—3,67. Für das Aspergillusinvertin berechnete Kanitz(1 2) 

 die optimale Konzentration mit ^/aooo—Vaoo Normal oder H'-Ionenkonzen- 

 tration von 3,3 • 10-* bis 3,3 • 10-^. Da Invertin amphoter ist, so nimmt Hud- 



1) A. P. Matthews u. Glenn, Journ. Biol. Chem., 9, 29 (1911). — 2) Sal- 

 kowski, 1. c. OSHIMA, Ztsch. physiol. Ghera., 36, 42 (1902). Wroblewski, 1. c. 

 Hafner, Ztsch. physiol. Chem., 42, 1 (19Ü4). — 3) N. Masuda, Ebenda, 66, 145 

 (1910). — 4) W. A. OsBORNE, Ztsch. physiol. Chem., 28, 399 (1899). Eölle, 

 Ebenda, 29, 429 (1900). Salkowski, 1. c. Euler, Ebenda, 69. — 5) Vgl. auch 

 Wroblewski, 1. c. — 6) Th. Panzer, Ztsch. physiol. Chem., 82, 377 (1912). — 

 7) L. Michaelis u. Davidsohn, Biochem. Ztsch., 35, 386 (1911). — 8) Michaelis, 

 Ebenda, 16, 81 (1909). V. Henri, Ebenda, p. 473. ~ 9) Michaelis, Ebenda, 7, 

 488 (1908). — 10) A. Erikson, Ztsch. physiol. Chem., 72, 313 (1911). — 11) F. 

 Heffter, Zentr. Physiol. (1909), p. 295. Für Mg.: J. Tribot, Compt. rend., 14S, 

 788 (1909). PO4: Euler u. Kullberg, Ztsch. physiol. Chem., 71, 14 (1911). — 

 12) A. Kanitz, Pflüg. Arch., wo, 547 (1903); Biochem. Ztsch., 37, 50 (1911). 

 Ferner Euler u. Beth af Ugglas, Ztsch. physiol. Chem., 05, 124 (1910). Früher 

 Kjeldahl, Medd. Carlsbcrg (1881). Fernbach, Fermi, l. c. 



