§ 6. Verarbeitung von zusammengesetzten Zuckerarten und Glucosiden. 357 



S0N(1) an, daß es Säure Verbindungen und Alkaliverbindungen liefern kann, 

 wobei die Säure-Invertinverbindungen besonders wirksam sind. Bei der 

 Säurewirkung tritt nach den Untersuchungen von Bertrand und Rosen- 

 blatt auch der Einfluß des Anions deutlich hervor, so daß sich die Säuren 

 in eine Reihe ordnen lassen, welche nicht ganz mit der Abstufung der elektro- 

 lytischen Dissoziation übereinstimmt (2). Aspergillusinvertin besitzt für 

 einige Säuren ein anderes Optimum als Hefeinvertin, für manche Säuren 

 aber dasselbe, was sich wohl aus der Anionenwirkung erklären ließe. Starke 

 Säuren zerstören das Invertin ebenso wie starke Alkalien und Hudson fand, 

 daß diese Reaktionen sich nach dem unimolekularen Gesetze vollziehen. 

 Für Invertin aus Takadiastase fanden Bertrand und Rosenblatt das 

 Säureoptimum bedeutend tiefer, schon sehr nahe der Hehanthin-Neutralität. 

 Manche Bacterieninvertine sollen nach Fermi noch bei alkahscher Reaktion 

 wirken, doch ist sonst allgemein der hemmende Einfluß von OH'-Ionen 

 sehr intensiv. Kleine Zusätze von Kalkhydrat sind stark hemmend (3). 

 OH'-Ionen in der Konzentration von 1 • 10-*^ wirken nach Euler bei 50° fast 

 augenbhckHch hemmend. In Hefeextrakt finden sich vielleicht nach Pavy 

 und Bywaters außer der aktivierenden Säure noch andere bisher nicht 

 sicher gestellte Invertin aktivierende Substanzen (4). Die Inaktivierung 

 des Invertins durch Alkohol wurde von Hudson (5) erschöpfend untersucht. 

 Hier ist dargelegt, wie die Alkoholwirkung nicht proportional, sondern in 

 einem logarithmischen Abhängigkeitsverhältnis mit der Konzentration zu- 

 nimmt, und wie die Reaktion der Zerstörung einer unimolekularen Reaktion 

 entspricht, mit einem Maximum bei 50%. Darüber hinaus wird das Invertin 

 ausgefällt. Sowohl bei der Alkoholeinwirkung als auch besonders bei 

 der Alkahwirkung tritt die Schutzwirkung von Zucker auf Invertin nach 

 Hudson eklatant hervor. Andere inaktivierende Einflüsse sind in neuerer 

 Zeit von Euler (6) studiert worden, ohne daß sich im allgemeinen bedeutsame 

 Befunde ergeben hätten. Interessant ist der Umstand, daß obwohl Invertin 

 gegen Chloroform, Toluol, Thymol in Lösung nicht raerkhch empfindhch 

 ist, das Enzym innerhalb der lebenden Moniliazellen doch durch diß genannten 

 Narkotica gehemmt wird. Gegen Gifte ist Invertin recht empfindhch. 

 Das Temperaturgesetz des Invertins wurde von Euler (7) neuerdings aus- 

 führüch behandelt. Nach diesen Angaben wird bei 63 ±0,2^ in ^ Stunde 

 die Hälfte des Invertins zerstört. Natürhch wirken in längerer Zeit schon 

 beträchtUch niedrigere Temperaturen schädUch. Reines Invertin wird in 

 wässeriger Lösung bei höherer Temperatur viel rascher zerstört als es in 

 Gegenwart von Kohlenhydraten der Fall ist, welche als ausgezeichneter 

 Schutz des Enzyms dienen. Konzentriertes, sehr aktives Invertin wirkt 

 nach Hudson (8) selbst bei O'' fast momentan. Die Lichtwirkungen auf In- 

 vertin wurden in neuerer Zeit durch Jodlbauer (9) behandelt, wobei auch die 



1) C. S. Hudson, Joum. Amer. Chem. Soc, 32, 774, 985, 1220 (1910). — 

 2) G. Bertrand u. Rosenblatt, Compt. rend., 153 1515 (1911); 154, 837 (1912); 

 Bull. Soc. Chira. (4), //, 176 (1912); Ann. Inst. Pasteur, 26, 321 (1912). Fr. Sto- 

 ward, Biochem. Joum., 6, 131 (1911). — 3) Bourquelot u. Herissey, Soc. Biol. 

 (1903), p. 176. — 4) Pavy u. Bywaters, Joum. of Physiol., 41, 168 (1910). — 



5) C. S. Hudson u. Paine, Journ. Araer. Chem. Soc, 32, 985, 1350 (1910). ^— 



6) Euler u. Kullberg, Ztsch. physiol. Chem., 73, 93 (1911); 71, 14 (1911). Alt. 

 Lit.: MoRAT, Soc. Biol. (1893), p. 116. Kjeldahl, I. c. Bokorny, Chem. -Ztg. 

 (1901), p. 502. DüCLAUx, Ann. Inet. Pasteur, // (1897). — 7) Euler u. Beth af 

 Ugglas, Arkiv f. Kemi, 3, Nr. 30 (1910); Ztsch. physiol. Chem., 65, 124 (1910). 

 Euler u. Kullberg, Ebenda, 71, 14, 134 (1911). Hudson u. Paine, 1. c. — 

 8) Hudson, Joum. Amer. Chem. Soc, j/, 655 (1909). — 9) A. Jodlbauer, Biochem. 

 Ztsch., j, 488 (1907); Münch. med. Woch.schr., 5J. 653 (1906). 



