§ 6. Verarbeitung von zusammengeaetzten Zuckerarten und Glucosiden. 359 



angegriffen wird, scheint nicht korrekt zu sein(1), und es ist offenbar ein 

 anderes Enzym im Hefeextrakt vorhanden, welches auf AmygdaHn einwirkt. 

 Selbst a-Äthylglucosid wird nach Bourquelot durch Invertin nur bei 

 untergäriger Hefe angegriffen, so daß es auch für dieses Glucosid zweifelhaft 

 ist, ob das Invertin selbst beteiligt ist. So bedarf die Wirkung des Invertins 

 auf glucosidische Bindungen einer erneuten Untersuchung, und vor Erledi- 

 gung dieser Frage kann auch die Streitfrage bezüglich der synthetischen 

 Wirkung auf Invertzucker nicht entschieden werden. 



Das tierische Invertin im Darmsaft unterscheidet sich nach Bierry (2) 

 von dem Hefeinvertin dadurch, daß es durch Ausdialysieren unwirksam wird, 

 während Pilzin vertin auch im elektrolytfreien Zustande wirksam bleiben soll. 

 Im übrigen ist die Frage nach der Verschiedenheit und Identität der ein- 

 zelnen Invertine noch nicht spruchreif. 



Verarbeitung der Maltose spielt im Leben der Pilze und Bac- 

 terien eine ebenso große Rolle wie die Rohrzuckerverarbeitung, und dem- 

 entsprechend sind Maltose hydrolysierende Enzyme außerordentlich ver- 

 breitet. Man bezeichnet sie als Maltase, früher auch weniger gut als 

 „Glucase" oder „Maltoglucase". Bei Bacterien wurde in den mehrfach 

 zitierten Untersuchungen von Grimbert, Kayser, Frankland u. a. 

 Resorption von Maltose verbreitet festgestellt, darunter auch bei anaeroben 

 Formen (3). Das von M. Ward und Green (4) untersuchte Zucker- 

 bacterium griff hingegen Maltose nicht an. Von den höheren Pilzen 

 sind als Maltose spaltend und verarbeitend bekannt die Arten von Asper- 

 gillus und Penicillium (5), Allescheria Gayoni(6), Hormodendron hordei(7), 

 sodann Phycorayces nitens, für den Maltose entschieden die beste Zucker- 

 art darstellt (8), Endomyces (9), und endlich wurde Maltose spaltende 

 Wirkung am Gewebssaft verschiedener Hutpilze durch Zellner (10) be- 

 obachtet. Weniger gut wird nach Herzberg durch Ustilago-Arten Mal- 

 tose ausgenützt (11). Mucor Rou.kü wurde von Wehmer als Maltose 

 spaltend und verarbeitend erkannt (12). In der Kulturflüssigkeit von Asper- 

 gillus fand Bourquelot ein auf Maltose wirksames Enzym ausgeschieden, 

 und von der aus Aspergillus Oryzae bereiteten Takadiastase ist es be- 

 kannt, daß sie ein kräftig Maltose spaltendes Enzym enthält (13). Hier 

 dürfte es sich wohl um Sekretionsmaltase handeln. Die interessantesten 

 Verhältnisse bieten die Hefen bezüglich der Maltose dar. Unter den 

 Sproßpilzen sind nicht viele, welche Maltose ungespalten zurücklassen. 

 Die Bier- und Weinhefen (14), ferner Willia anomala(l5^ sind alle gute 



1) Bourquelot u. Herissey, Journ. Pharm, et Chim. (7), 6, 246 (1912). L. 

 Marino u. Sericano, Gazz. chim. ital., 37, I, 45 (1907) halten an der älteren An- 

 sicht fest. — 2) H. Bierry, Biochem. Ztg., 44, 415 (1912). — 3) Grimbert, Ann. 

 Inst. Pasteur, 7, 353 (1893); Soc. Biol. (1897), p. 962. Frankländ, Stanley u, 

 Frew, Journ. Chem. Soc. (1891), /, 253. Ferner J. Brückner, Soc. Biol, 64, 765 

 (1908). Watabiki, Journ. Med. Research, 20, 365 (1909). — 4) M. Ward u. Green, 

 Proceed. Roy. Soc, 64, 65 (1899). — 5) Bourquelot, Compt. rend., 97, 1000 (1883); 

 Bull. Soc. Mycol., 9, IV (1893); Journ. Pharm, et Chim. (6), 2, 97 (1893). Für Asp. 

 Oryzae: Kellner, Mori u. Naoaoka, Ztsch. physiol. Chem., 14, 297 (1890). Ek- 

 man, Finska Vet. Soc. Förh., 5J, Nr. 16 (1910). — 6) Laborde, Ann. Inst. Pasteur, 

 //, 1 (1897). — 7) Brühne, Zopfs Beitr., 4, 1 (1894). — 8) P. Lindner, Zentr. 

 Bakt. II, 35, 304 (1912). — 9) L. Rose, Wochschr. f. Brauerei, 27, 525 (1910). — 

 10) J. Zellner, Monatsh. Chem., 30, 655 (1910). — 11) Herzberg, Zopfs Beitr., 

 j. 1 (1895). — 12) Wehmer, Zentr. Bakt. II, 6, 353 (1900). Went u. Prinsen 

 Geerligs, Koch Jaliresber. (1894), p. 152. — 13) Bourquelot, Journ. Pharm, et 

 Chim. (6), 2, 97 (1895). — 14) Lindner u. Saito, Woch.schr. f. Brauerei, 27, 509 

 (1910). — 15) C. J. BoYDEN, Journ. Amer. Chem. Soc, 24, 993 (1902). 



