§ 18. Oxydation stickstoffhaltiger Verbindungen in der S.iuerBtoffatmung. 123 



Setzung unterworfen ist, haben Falta und Langstein (1 ) nachgewiesen. 

 Der Übergang aus der Para- Reihe in die Meta- Reihe, wie er bei der Homo- 

 gentisinsäurebildung angenommen wird, hat bei der chemischen Klasso 

 der Chinole eine Parallele und Friedmann (2) hielt deswegen das Auftreten 

 chinolartiger Intermediärprodukte bei dieser Reaktion für wahrscheinlicl'. 

 Die früher unterschiedene Uroleucinsäure ist nur unreine Homogentisin- 

 säure gewesen, wie durch Garrod und Hurtley (3) nachgewiesen wurdo. 

 Von mehreren Seiten ist behauptet worden, daß der Übergang von Tyrosin 

 in Homogentisinsäure mit dem normalen Stoffwechsel nichts zu tun hätte (4). 

 Doch hat Abderhalden (5) durch Versuche am normalen Menschen ge- 

 zeigt, daß reichliche Tyrosindarreichung auch hier zur Ausscheidung von 

 Homogentisinsäure führt. Dies ist wichtig, nachdem damit die ältere An- 

 schauung, daß Homogentisinsäure bei der Tyrosinoxydation der Organismen 

 auftritt, erneute Berechtigung erwarb. 



Da nun, wie weiter unten ausführlich darzulegen sein wird, Tyrosinase 

 in Pflanzen sehr verbreitet auftritt und Tyrosin ein aus jedem Eiweiß ent- 

 stehendes Spaltungsprodukt ist, so lag es nahe, bei manchen Fällen der an 

 Pflanzenorganen an der Luft so häufig auftretenden Schwärzung, die schon 

 Senebier(6) erwähnt, an eine analoge Umsetzung desTyrosins zu denken, wie 

 wir sie in der Alkaptonurie finden. Zunächst hatBouRQUELOT(7) die an Faba- 

 Samen auftretende Schwarzfärbung mit Tyrosin in Verbindung gebracht, und 

 Gonnermann (8) verglich die am Rübensaft so auffallende Dunkelfärbung 

 an der Luft mit Prozessen, welche der Alkaptonbildung analog sind und 

 mit der intermediären Bildung von Homogentisinsäure zusammenhängen, 

 C. Kraus (9) hat die Verfärbung an den sehr tyrosinreichen Knollen von 

 Dahlia gleichfalls beobachtet. Doch kommt nicht nur Tyrosin in Frage, 

 sondern es dürften noch andere Aminosäuren ähnliche Umsetzungen er- 

 fahren. So wäre vor allem an das in Vicia Faba nachgewiesene Dioxyphenyl- 



alaninCOOHCHNHgCHjx /OH zu denken, für welches Bloch (10) 



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 in der tierischen Epidermis ein spezifisch melaninbildendes Enzym, seine 

 „Dopaoxydase" aufgefunden hat. Vielleicht ist das (3,4) Dioxyphenyl- 

 alanin eine weiter verbreitete Substanz des Eiweißabbaues. 



Ein interessanter Fall liegt nach den Befunden von Bertel (11) und 

 mir bei den Keimwurzeln von Lupinus albus vor. Wenn man die Keimlinge 

 unter Sauerstoffabschluß oder Chloroformatmosphäre hält, so scheiden sich 

 in den Zellen der älteren Wurzelteile und des Hypocotyls in allen Parenchym- 



1) Falta u. Lanqstein, Ztsch. physiol. Chem., 37- 513 (1903). Vgl. auch 

 0. Neubauer, Dtsch. Arch. klin. Med., 95^ 211 (1909). Abbau von Dipeptiden des 

 Phenylalanins und Tyrosins bei Alkaptonurie: Abderhalden, Ztsch. physiol. Chem., 

 52, 435 (1907). - 2) E. Friedmann, Hofmeist. Beitr., //, 304 (1908). — 3) A. E. 

 Garrod u. W. C. Hurtley, Journ. of Physiol., jö, 136 (1908). Synthese der 

 Alkaptonsäuren : 0. Neubauer u. Flatow, Ztsch. physiol. Chem., 52, 375 (1907). 

 Künstl. Melanin aus Tyrosin: Piettre, Compt. rend., 155, 594 (1912). — 4) A. (Jrutte- 

 »INCK, Pharm. Weekbl., 45, 1171 (1908). Wakeman u. Dakin, Joum. of Biol. 

 Chem., 9, 139 (1911). Darin, Ebenda, p, 151. — 5) Abderhalden, Ztsch. physiol. 

 Chem., 77, 454 (1912). — 6) Senebier, Physiol. vögöt. (1800), III, 117. — 



7) Bourquelot h. Herissey, Journ Pharm, et Chim. (6), 8, 385 (1898). — 



8) Gonnermann, Pflüg. Arch.. 8^, 289 (1900); Ber. bot. Ges., 21, 89 (1903). — 



9) C. Kraus, Ebenda, /, 211 (1883). Vgl. auch Reinke, Ztsch. physiol. Chem., 2, 

 263. Bot. Ztg. (1883) Nr. 5/6. Pfeffer, Beitr. z. Kenntn. d. Oxydat.vorg. i. leb. 

 Zellen, Leipzig 1889. — 10) Br. Bloch, Ztsch. physiol. Chem., 98, 226 (1917). 

 Schmidt, Ztsch. wiss. Mikr., 35, 1 (1918). — 11) R. Bertel, Ber. bot. Ges., 20, 454 

 (1902). Jahrb. wiss. Bot., 43, 361 (1906). 



