134 Achtund fünfzigstes Kap. : Die Resorption von freiem Sauerstoff durch die Pflanzen. 



BuNZEL (1) hat, allerdings unter Benutzung eines komplizierten Apparates 

 in anscheinend sehr verläßlicher und genauer Weise die Sauerstoffabsorption 

 durch oxydasenhaltigen Preßsaft als Maß der Fermentwirkung verwendet. 

 Kolorimetrisch wurde der Oxydasengeiialt durch Euler und Bolin (2) 

 mittels der Guajacol-HgOj- Reaktion verfolgt, durch Vernon (3) mittels 

 der Indophenolreaktion, Brunn (4) wendete die Guajacreaktion an. Endlich 

 hat sich die kolorimetrische Methode noch für das Studium der in tierischen 

 Geweben vorkommenden Oxydase benutzen lassen, welche Salibylaldehyd 

 in Salicylsäure überführt, die man mit Flilfe der Eisenchloridreaktion be- 

 stimmen kann (5). Selbstiedend sind gasovolumetrische Methoden mit 

 Messung des absorbierten Sauerstoffes oder der entwickelten CO2 mehrfach 

 herangezogen worden (6). 



In mehreren Untersuchungen ergab sich, daß die Reaktionsgeschwindig- 

 keit der Oxydasenwirkung etwa proportional mit der Quadratwurzel aus 

 der Fermentkonzentration zunimmt, also konform der ScHÜTZschen 

 Regel. Dies fand Euler für die Oxydation der Guajaconsäure zu Tetra- 

 guajaconchinon durch die Armoracia-Peroxydase, Vernon für die Indo- 

 phenolreaktion in tierischen Geweben innerhalb gewisser Konzentrations- 

 grenzen des verwendeten Naphthols und Diamins. Medwedew(7) hingegen 

 war für die Salicylsäurebildung in Kalbsleber zu dem Ergebnis gekommen, 

 daß die Endkonzentration an Salicylsäure bei relativ hoher Salicylsäure- 

 aldehydmenge im Beginn dem Quadrate der Enzymkonzentration direkt 

 und der Quadratwurzel aus der Konzentration des Salicylaldehyds indirekt 

 proportional war. Die Oxydationsgeschwndigkeit erwies sich unter den 

 gleichen Bedingungen proportional der Quadratwurzel aus der Aldehyd- 

 konzentration. Für ein Enzympräparat aus Kartoffel hat Slowtzoff (8) 

 angegegeb, daß die Reaktionsgeschwindigkeit bei Anwendung von Para- 

 phenylendiamin der Quadratwurzel aus der Fermentmenge proportional 

 ist. Hingegen trat in den eingehenden und exakten Untersuchungen von 

 Chodat und Bach (9) über die Purpurogallinbildung aus Pyrogallol durch 

 Ar moracia- Enzym deutlich hervor, daß bei steigender Peroxydasemenge 

 und konstanter HjOg- Menge die erhaltenen Quantitäten von Purpuro- 

 gallin den verwendeten Fermentmengen proportional waren. Jedenfalls 

 bedarf die Kinetik der Oxydasenwirkung noch vieler Experimentalunter- 

 suchungen, bevor man über die Gültigkeit allgemeiner Beziehungen das 

 letzte Wort sprechen kann (10). Von chemischen Hemmungen aufOxydase- 

 reaktionen sei hier besonders ein höherer H-Ionengehalt genannt, der auch 

 physiologisch in der Zelle als wichtiger Faktor bei Oxydasenwirkungen ein- 

 greift (11). 



1) H. BuNZEL, U. S. Dept. Bur. Plant. Ind., Bull. No. 238 (1912); Jouru. Amer. 

 Chem. Soc, 34, 303 (1912). — 2) H. Euler u. S. Bolin, Ztsch. physiol. Chem., 

 61, 72 (1909). — 3) H. M. Vernon, Journ. of Physiol, 42, 402 (1911). Benzidin- 

 methode: Kjöllerfeldt, Pflüg. Arch., 172, 335 (1918). Vgl. ferner G. B. Reed, Bot. 

 Gaz.. 61, 430 (1916); N. Fiessinger, Compt. rend. Soc. Biol., 82, f.54 (1919): — 

 4) J. Brunn, Ber. bot. Ges., 27, 505 (1909); Spektrophotometr. Messung der Oxy- 

 dation der Malachitgrün- Leukobase: E. v. Czyhlarz u. 0. v. Fürth, Hofmeist. 

 Beitr., 10, 358 (1907). 0. Begemann, Ztsch. allg. Physiol., 16, 352 (1914). — 

 B) Salkowski, Zentr. med. Wiss., j2, 913 (1895). Virch. Arch., 147, 1 (1897). 

 Wakeman, Pharm. Review, 26, 314 (19()8). — 6) Apparatur: 0. E. Glosson, Biochem. 

 Bull., j, 90 (1913). — 7) A. Medwedew, Pflüg. Arch., 65, 249 (1896); 74, 193 (1899); 

 81, 540 (1900); 103, 403 (1904). — 8) Slowtzoff, Ztsch. physiol. Chem., 3', 227 (1900). 

 — 9) R. Chodat u. Bach, Ber. chem. Ges., 37, 1342 (1904). Ferner R Willstätter 

 u. Stoll, Sitz.ber. Bayer. Akad., 9. Febr. 1918. — 10) Vgl. H. Euler, Ergebn. d. 

 Physiol., p, 313 (1910). — 11) Hierzu A. M. Degli, Internat, agr.techn. Rdsch., 5, 425 

 (1917). Für Milch: A. BoUMA u. W. van Dam, Biochem. Ztsch., 92, 385 (1918). 



