156 Achtundfünfzigstes Kap. : Die Resorption von freiem Sauerstoff durch die Pflanzen. 



Zeit das Vorkommen leicht oxydierbarer aromatischer Stoffe in den Geweben 

 fetthaltiger Organe angegeben. Ein Enzym aus gärenden Oliven hat Tolo- 

 MEi{1) unter dem Namen ,,01ease" beschrieben. Es soll das Olivenfett 

 in CO2, Ölsäure, Essigsäure, Sebacinsäure und andere Fettsäuren spalten 

 und die Guajacreaktion geben. 



Diese Angaben haben im besten Falle nur geringe Tragweite. 



Auf tierphysiologischem Gebiete hat man Oxydasen sicher gestellt, 

 welche in Gegenwart von Sauerstoff Xanthin zu Harnsäure oxydieren, und 

 ferner solche, welche die Harnsäure weiter unter COg-Abspaltung zu Allan- 

 toin oxydieren. Diese Xanthinoxydase und Uricoxydase oder Uricase 

 haben bisher im Pflanzenreiche keine Seitenstücke, obgleich man bei den 

 Bacterien auf solche Enzyme gefaßt sein muß. 



Die Oxydation von Terpenen im Tierkörper, z. B. von Caron und 

 Fenchon zu Oxyderivaten (2) wird wohl den Phenoloxydasen zugeschrieben 

 werden müssen. 



Die Katalase. Schon Thenard (3) beobachtete, daß Fibrin, Lungen- 

 gewebe, Nierengewebe, ganz ähnlich wie Platin, Gold oder Silber energisch 

 Wasserstoffsuperoxyd in Wasser und Sauerstoff zerlegen. Die Wirkung 

 ist bei Pflanzen- und Tiergeweben sowie in Gewebe saften so allgemein, 

 daß Bergengruen (4) annahm, &ie komme einem jeden Protoplasma zu. 

 Gottstein (5), der die Wasserstoffperoxydzerlegung auch für Bacterien 

 sicherstellte, führte die Erscheinung auf die Nucleine zurück. Schoenbein 

 war der Ansicht, daß H^Oa-Spaltung und die Guajacbläuung einem und 

 demselben Stoffe zuzuschreiben seien, wenngleich er bereits wußte, daß 

 beide Erscheinungen nicht immer gemeinsam vorkommen müssen. In 

 neuerer Zeit wollte noch Spitzer (6) das Oxydationsvermögen tierischer 

 Organe durch die HgOg- Katalyse messen. Lepinois (7) zeigte jedoch, 

 daß die Intensität der Guajacbläuung bei verschiedenen Objekten der Be- 

 fähigung zur Zerlegung von HgOg nicht parallel geht. So kam man zu der 

 Auffassung, daß die HgOg- Katalyse durch ein besonderes Ferment be- 

 dingt ist. Raudnitz (8) war wohl der erste, welcher wenigstens für die 

 Peroxydkatalyse durch rohe Milch die Wirksamkeit eines eigenen Enzyms 

 in Anspruch nahm, das er ,,Superoxydase" nannte. 0. Loew (9) wies darauf- 

 hin nach, daß Enzyme, welche mit dieser Superoxydase identisch sind, sehr 

 allgemein in Pflanzen und Tieren vorkommen, und schlug vor, dieselben 

 als ,, Katalasen" zu bezeichnen, weil der Ausdruck Superoxydase zu Ver- 



der 0-Aufnahnie von Lecithin durch Kaliumbichroiuat: T. Thünberg, Siiand. Arch. 

 Physiol., 33, 228 (1916). Oxydasewirkung von Lipoiden: Veknon, Biochem. Zisch., 

 60, 202 (1914). 



1) G. ToLOMEi, Chem. Zentr. (1896), I, 879. — 2) Vgl. E. Rimini, Gazz. 

 Chim. Ital., 39, II, 186 (1909). — 3) Thenard, Ann. Chira. et Phys. (2), //, 85 

 (1819). — 4) P. Bergengruen, Chem. Zentr. (1889), I, 545. AUgem. Verbreitung: 

 0. H. K. Begemann, Pflüg. Arch., 161, 45 (1915). Niedere Tiere: R. Zieger, Bio- 

 chem. Ztsch., 6p, 39 (1915). Bacterien: 0. Bujwid, Zentr. Bakt, I, 77, 440 (1916). 

 Jacoby, Biochem. Ztsch., 100, 191 (1919). Meeresalgen: Atkinr, Sei. Proc. Roy. 

 Dublin Soc, 14, 199 (1914) Oidium: E. Schnell, Zentr. Bakt, 11, 35, 23 (1912). 

 Aspergillus oryzae: R. E. Neidiq, Biochem. Bull, 3, 82 (1913); Journ. Amer. Chem. 

 Soc, 36, 417 (1914). Reichliches Vorkommen bei endoparasitischen Tieren: Magath, 

 Journ. of Biol. Chem., 33, 395 (1918). Verteilung im Organismus: 0. Steche, 

 Naturwiss., 2, 1015 (1914). — 5) A. Gottstein, Virch. Arch., 133, 295 (1893). Gold- 

 stein, Chem. Zentr. (1894), II, 442. — 6) Spitzer, Pflüg. Arch., 67, 615 (1897). — 

 7) Lepinois, Soc. Biol., 29. Mars 1899. — 8) R. Raudnitz, Zentr. Physiol., 12, 790 

 (1899); Ztsch. Biolog., 42, 106 (1902). — 9) 0. Loew, Rep. Agr.- Dept. Washington, 

 1901; Ztsch. Biol., 43, 256 (1902); Zentr. Bakt., II, 10, 177 (1903). Pozzi-EscoT, 

 Bull. Soc. Chim., 27, 284 (1902). 



