160 Achtundtünfzigstes Kap. : Die Resorption von freiem Sauerstoff durch die Pflanzen. 



lichkeit, daß die Katalase die Funktion habe, die bei der Zellatmung ent- 

 stehenden Peroxyde unschädlich zu machen^ in den Vordergrund gerückt, 

 und viele andere Autoren haben sich dieser Meinung angeschlossen (1). 

 Chodat und Neuhaus (2) haben dagegen eingewendet, daß die Katalase auf 

 organische Peroxyde nicht zu wirken scheint, da das Äthylperoxyd durch 

 Katalase nicht verändert wurde. Auch zeigte es sich, daß Peroxydase und 

 Wasserstoffperoxyd auf Pyrogallol nicht schwächer einwirkte, wenn man 

 Katalase zusetzte, als sonst. In der Tat ist es auch schwer verständlich, 

 warum so große Massen von Katalase allenthalben verbreitet sind, wenn 

 nur so geringe Mengen von Peroxyden, daß man sie überhaupt nicht sicher 

 nachweisen kann, in den Zellen vorkommen. Hingegen ist es wohl überaus 

 wahrscheinlich, und auch von der Mehrzahl der Autoren angenommen, 

 daß die Katalase in einem noch unbekannten wichtigen Zusammenhange 

 mit der Sauerstoffatmung stehe und ein aerobes Enzym darstellt (3). 



Von mehreren Seiten ist behauptet worden, daß der Gehalt an Katalase 

 mit dem Umsatz der Fette zusammenhänge, so von Euler (4) und von 

 Deleano (5), der behauptete, daß bei der Keimung von Ricinus der Kata- 

 lasegehalt bei der Keimung mit dem Fettumsatze wachse und nach Ver- 

 schwinden des Fettes sich sehr verringere. Nach Freedericksz (6) ver- 

 mehrt alles, was Atmung steigert, den Katalasegehalt, und bei Sauerstoff- 

 abschluß findet auch bei hoher Temperatur keine Steigerung der kata- 

 lasischen Wirkung statt. 



Wasserstoffperoxyd kann man gewissermaßen als die erste Reduktions- 

 stufe des molekularen Sauerstoffes deuten, wenn derselbe Wasserstoff 

 bindet, wie es bei der Atmung gedacht werden muß. Das Wasser würde 

 dann die zweite Reduktionsstufe sein: 0:0; HO • • H; H • • H. Man 

 könnte sich nun vorstellen, daß die Katalase die Funktion hat, aus dem 

 zunächst entstehenden Hydroperoxyd den Sauerstoff zu regenerieren, und 

 so wieder für die Atmungstätigkeit zu gewinnen. 



Auf die tierische Katalase, die namentlich durch Battelli und Stern(7) 

 in allen entbluteten Organen nachgewiesen worden ist, brauchen wir hier 

 nicht näher einzugehen, nachdem hierüber eine ausführliche Zusammen- 

 fassung seitens der genannten Forscher vorliegt (8). Es sei nur erwähnt, 

 daß in tierischen Organen nach Battelli und Stern (9) ein Stoff vor- 

 kommen soll, den sie als Antikatalase bezeichnen, weil er thermolabil ist 

 und die Katalase inaktiviert. Ein richtiges Antienzym ist dies aber nicht. 

 Sehr kleine Giengen von Alkohol oder Aldehyd sollen die schädliche Wirkung 

 der Antikatalase verhindern. Auch ist in den Göweben ein als ,,Philokata- 

 lase" bezeichneter Stoff vorhanden, welcher die Katalasezerstörung durch 

 die Antikatalase aufhält. Analoga aus pflanzlichem Gewebe kennt man nicht. 



1) Shaffeb, Amer. Jaurn. Physiol, 14, 299 (1005). Battelli u. Stern, 

 Compt. rend., 141, 1044 (1905). Herlitzka, Atti Acc. Line. (5), 16, II, 473 (1907). 

 K. Spiro, Münch. med. Woch.sch., 1915, Nr. 15, p. 497. — 2) R. Chodat u. 

 F. Neuhaus, Arch. Sei. phys. nat. Genöve, 19, lOä (1905). — 3) Vgl. A. Rosen- 

 berg, Ber. bot. Ges., 28, 280 (1910). Zaleski u. Rosenberg, Biochem. Ztsch , 33, 

 1 (1911). E. J. Lesser, Ztsch. Biol., 49, 575 (1907); 48, 1 (1906). Beziehung zur 

 Atmungsintensität bei Mais- und Kartoffelkatalase: Gh. 0. Appj.eman, Amer. Journ. 

 of Bot., 5, 207 u. 223 (1916). In Bananenfrüchten: Tallarico, Arch. Farm, sper., 

 7, 27 (1908). — 4) H. Ecler, Hofmeist. Beitr., 7, 1 (1906); Zentr. Bakt., II, 21, 609 

 (1908). — 5) N. T. Deleano, Ebenda, 24, 130 (1909). — 6) Wl. Freedericksz, 

 Bull. Soc. Bot. Genöve (2), 3, No. 2 (1911). — 7) Battelli u. Stern, Soc. Biol., 

 58, 800 (1905); 60, 344 (1906). — 8) Dieselben, Ergebn. d. Physiol., 10, 531 

 (1910). Katalasebildung im Tierkörper: W. E. Bürge, Journ. of Biol. Chem., 37, 

 343 (1919). — 9) Battelli u. Stern, Compt. rend., 140, 1352 (1905); 141, 139 (1905); 

 Soc. Biol., 58, 758 (1905). 



