§ 3. Vitale lleduktion von K^ohlenstoff Verbindungen. I73 



sowie die Entfärbung von Methylenblau von den sonstigen Lebenserschei- 

 nungen trennbar ist. Sie überdauert nur wenig geschwächt den Zusatz von 

 Chloroform oder Toluol, und man kann auch nach dem Verfahren von 

 Albert, Buchner und Rapp Acetondauerpräparate aus den Bacterien 

 gewinnen, welche das Reduktionsvermögen, wenn auch vermindert, noch 

 immer zeigen. Dies waren im Vereine mit den oben erwähnten Erfahrungen 

 über die Schwefelwasserstoffbildung die ersten Anhaltspunkte dafür, daß 

 bei der vitalen Reduktion Enzyme eine Rolle spielen. 



Für die Hefe sind außer der lange bekannten Methylenblauentfärbung 

 eine größere Anzahl von Reduktionsvorgängen durch Neuberg (1) be- 

 kannt geworden. Von Aldehyden wurden reduziert Isobutylaldehyd zu 

 Isobutylalkohol, önanthol zu n-Heptylalkohol (2), Valeraldehyd zu Amyl- 

 alkohol, Salicylaldehyd zu Saligenin (3), Benzaldehyd, Phenylacetaldehyd, 

 n-Capronaldehyd zu n-Hexylalkohol, Zimtaldehyd, Glykolaldehyd zuÄthylen- 

 glykol, Acetaldol zu Butylenglykol, Citral zu Geraniol. Ketone werden 

 schwieriger und unvollständiger reduziert als die isomeren Aldehyde und 

 liefern optisch-aktive sekundäre Alkohole (4). Diacetyl wird von Hefe sehr 

 leicht zu linksdrehendem Butylenglykol reduziert (5). Äthylmercaptan 

 wird durch Reduktion aus Thioaldehyd und Äthyldisulfid gebildet (6). 

 Von aliphatischen Nitroverbindungen werden Nitromethan und Nitroäthan 

 durch lebende, aber nicht durch abgetötete Hefe zu den entsprechenden 

 Aminen reduziert (7). Aldehyde sind durch Hefemacerationssaft reduzierbar. 

 Erhitzen auf 60" hebt bei den meisten Bacterien das Reduktions- 

 vermögen auf. Am Safte aus Kartoffelknollen machten Abelous und Aloy (8) 

 lieselbe Beobachtung, daß Kochen die reduzierenden Wirkungen zerstört. 

 Trotzdem hat eine Reihe von Forschern sich gegen die Annahme reduzieren- 

 der Enzyme geäußert, und Strassner (9) z. B. nahm an, daß der labile" H 

 der Sulfhydrilgruppen des tierischen Organeiweiß die Ursache der Ent- 

 färbung von Methylenblau durch lebende Gewebe sei. Hingegen hielt 

 Harris (10) an der Ansicht fest, daß Proteine an der Farbstoffreduktion 

 unbeteiligt seien, und daß die Ursache derselben in Enzymen zu suchen sei. 

 Danila (11) suchte der voraussichtlich heterogenen Natur der Ursachen der 

 in Bacterienkulturen stattfindenden Reduktionen dadurch Rechnung zu 

 tragen, daß er mehr thermostabile und mehr thermolabile Fermente an- 

 nahm. Ursächlich unklar sind die von Schreiner und Slllivan (12) an- 



1) C. Neuberg, Biochem. Ztsch., 5g, ]88 (1914); 62, 477 u. 492 (1914); 67, 

 24 (1914). RoNA, Ebenda, p. 137. Neuberg, Ebenda, 71, 114(1915). — 2) K. Ohta, 

 Ebenda, 59, 183 (1914). — 3) P. Mayer, Ebenda, 6s, 459 ^1914). — 4) Neuberq, 

 Ebenda, gi, 257 (1918); ßer. ehem. Ges., 52, 2237 (1919). — 5) Neuberg u. Nord, 

 Ebenda, 2248. — 6) Neüberg, Ebenda, 47, 2264 (191 1); Biochem. Ztsch., 67, 40 

 (1914); 7f, 118 (1915). — 7) Neüberg, Ebenda; 62, 470(1914). Nord, Biochem. Ztsch., 

 103, 315 (1920), fand für o-Nitrobenzaldehyd nur Bildung von Nitrobenzylalkohol. — 

 8) E. Abelous u. E. Gerard, Compt. rend., 12g, 164 (1899). Abelous u. J. Aloy, 

 Sog. biol., 55, 1080(1903); Compt. rend., /j^, 1573(1903); 737,885(1903). Valdigui6 u. 

 Larroche, Soc. biol., 53, 421. Abelous u. Aloy, Compt. rend., 138, 382; Abelous, 

 Ebenda, p. 1619 (1904); Soc. biol, 5^, 997 (1904). Vgl. auch Ricketts, Biochem. Zentr., 

 3, Ref. 1571 (1905). Herter, Ebenda, Ref. 1579. — 9) W. Stbassner, Biochem. 

 Ztsch , 29, 295 (1910). Auch Th. Johannsen, Baumgartens Arbeit. Pathol. Anat., 

 5, 326 (1905). IscoVESCO, Soc. biol., 59, 252 (1905). — 10) D. Fr. Harris, u. 

 Creighton, Proc. Roy. Soc, 85, B, 486 (1912). Über vitale Methylenblauentfärbung 

 auch E. P. Underhill u. Closson, Amer. Journ. Physiol., 13, 358 (1905). Rey- 

 Pailhade machte sein „Philothion" für die Methylenblauentfärbung durch lebende 

 Gewebe verantwortlich: Biochem. Zentr., 1903, Ref. 1738. — 11) P. Danila, Soc. 

 Biol., 67, 302 (1909). — 12) 0. Schreiner u. M. X. Süllivan, 13ot. Gaz., 5/, 121 

 (1911). Vgl. auch Alvisi u. Orabona, Gazz. Chim. Ital., 42, I, 565 (1912). Süllivan, 

 Biochem. Bull., 3, 449 (1914). W. v. Kühr. Intern, agr.techn. Rdsch., 6, 1126(1915). 



