770 Nachträge, Ergänzungen und Berichtigungen. 



72, 584 (1912). — Hefe-Invertin: Harden u. Zilva, Biochem. Journ., 8, 217 (1914). 

 Buchner u. Reischle, Biochem. Ztsch., 83, 1 (1917). Euler u. Moberg, Arkiv f. Kemi, 

 7 (1918). Invertinbildung bei Hefe stark durch Vorbehandlung mit Zucker gefördert: 

 Euler u. Gramer, Biochem. Ztsch., 58, 467 (1914); Ztsch. physiol. Chem., 88, 430 

 (1913): 89, 272 (1914). Lovgren, Fermentforsch., 3, 221 (1920). Euler, Ztsch. techn, 

 Biol., 7, 165 (1919). Nach Zikes, Allg. Ztsch. Bierbrau., ./o, Nr. 49 (1912), ist der In- 

 vertingehalt von Hefe nach lOjähriger Kultur auf Glucose unverändert. Zur regulato- 

 rischen Invertinbildung auch Lo Monaco u. Pacitto, Arch. di farm., ig, 138 (1915). — 

 Temperatureinfluß: Meisenheimer u. Semper, Biochem. Ztsch., 67, 364 (1914). Euler 

 u. Laurin, Ztsch. physiol. Chem., 108, 64 (1919). — Darstellung und Reinigung von 

 Hefeinvertin: Meisenheimer, Biochem. Ztsch., 5./, 108(1913). Hudson, Journ. Chem. 

 Amer. Soc, 36, 1566 (1916). Unterhefe wird durch Toluolbehandlung verflüssigt, 

 gründlich dialysiert, Aufbewahrung in Lösung unter Toluol. Hochaktive Invertin- 

 präparate: Euler u. Svanberg, Ztsch. physiol. Chem., 107, 269 (1919). Svanberg. 

 Ebenda, 109, 65. Euler, Ebenda, iio, 175 (1920). — Diffusionskonstante: Ebenda, 

 p. 190. Eiweißnatur: Nelson u. Born, Journ. Amer. Chem. Soc, 36, 393 (1914). Be- 

 ständigkeit: Neuberg, Biochem. Ztsch., 56, 495 (1913). Hitzeresistenz: Durieux, 

 Bull. Soc. Chim. Belg. 28, 99 (1914). Als „Thermoregeneration" des Invertins beschrieben 

 Bertrand u. Rosenblat, Gompt. rend., 158, 1455 (1914); Ebenda, p. 1823, die Er- 

 scheinung, daß eine Maceration von getrockneter Hefe auf 70 — 80° 1 Minute lang er- 

 hitzt und filtriert, eine unwirksame Lösung gibt; die Anteile der Maceration, die auf 

 90 — 100° erhitzt werden, erhalten einen beträchtlichen Teil ihrer Wirksamkeit gegen 

 Saccharose zurück. Maceration aus frischer Hefe zeigt dieses Varhalten nicht. Über 

 Invertin auch: Thomas, Compt. rend., 158, 1597 (1914). — Adsorption: Griffin u. 

 Nelson, Journ. Amer. Chem. Soc, 38, 722 (1916); Ebenda, p. 1109. Salzeinfluß: 

 Fales u. Nelson, Ebenda, 37, 2769 (1915). — H-Ionenkonzentrations-Optimum ist 

 verschieden für Hefe- und Aspergillusinvertin: Bertrand u. Rosenblat, Ann. Inst. 

 Pasteur, 26, 932 (1912). Euler, Fermentforsch., 2, 194 (1918). — Gegen Methylalkohol 

 ist Invertin empfindlicher als gegen Äthylalkohol: Bourquelot u. Bridel, Journ. 

 Pharm. Chim. (7), 9, 321 (1914). — Glycerin: Bourquelot, Compt. rend., 165, 567 

 (1917). Gifte: Bokorny, Allg. Brau- u. Hopf.-Ztg., 56, 395 (1916); Ebenda, 1919, 88L 

 Euler, Fermentforsch., 3, 330. 4, 29 (1920), fand die beachtenswerte Tatsache, daß es 

 sich bei der Wirkung von Ag- und Hg- Salzen nur um Inaktivierung handelt, da bei 

 der Überführung in Sulfid wieder Wirksamkeit eintritt. Andere Versuche deuteten auf 

 die Gegenwart von Aldehydgruppen im Invertin. — Invertinbildung: Euler, Biochem. 

 Ztsch., 85, 406 (1918); Ztsch. physiol. Chem., 106, 201 (1919); Arkiv f. Kemi, 7, Nr. 23 

 (1919). Wirkungsgesetz: Colin u. Chaudun, Compt. rend., 165, 667 (1917); Ebenda, 

 167, 208 u. 338 (1918); Ebenda, 168, 1274 (1919); Ebenda, 169, 849 (1913). — Bindung 

 Enzym- Substrat: Colin, Ebenda, 167, 338 (1918). — Die Invertinwirkung ist nicht 

 reversionsfähig: Hudson u. Paine, Journ. Amer. Chem. Soc, 36, 1571 (1914). Blago- 

 westschenski, Biochem. Ztsch., 61, 446 (1914). — Hemmung durch Fructose: 

 Michaelis u. Pechstein, Ebenda, 60, 79 (1914). Vergleich der Rohrzuckerhydrolyse 

 durch Säure und durch Ferment: Armstrong, Proc. Roy. Soc A, 87, 539 (1912). — 

 Rohrzuckerinversion durch Aspergillus: Östlino, Mycol. Zentr., 4, 233 (1914). 



p. 359. Verarbeitung von Maltose: Hefe: Euler u. Lindner, 1. c. 1915, p. 108. 

 Kluyver, Biochem. Ztsch., 52, 486 (1913). Kita, Ztsch. Gär.physiol., 4, 321 (1914). 

 — Maltase aus Hefe: Michaelis u. Rona, Biochem. Ztsch., 57, 70 (1913). — Wirkung 

 auf a-Methylglucosid: Rona u. Michaelis, Ebenda, 58, 148 (1913). — Wirkungs- 

 bedingungen: Michaelis, Ebenda, 60, 62 (1914). Nach Aubry, Journ. Pharm. Chim. 

 (7), 10, 23 (1914), ist jedoch di^ a-Glucosidase von Maltase zu unterscheiden. Hefe- 

 maltase: Bokorny, Allg. Brau- u. Hopf.-Ztg., 56, 395 (1916). Harden u. Zilva, Biochem. 

 Journ., 8, 217 (1914). Bokorny, Allg. Brau- u. Hopf.-Ztg., 1919, p. 881. — Aspergillus- 

 maltase: Com^ton, Intern, agr. techn. Rdsch., 7, 1035 (1916). Maltase von Cerealien: 

 Wierzchowski, Biochem. Ztsch., 57, 125 (1913). Dialyse von Maltase: Beeinflussung 

 durch Säuren: Kopaczewski, Biochem. Ztsch., 56, 95 (1913); Ann. Inst. Pasteur, 27, 

 623 (1913); Compt. rend., 158, 640 (1914); Biochem. Ztsch., 67, 299 (1914). ^ Spezifität 

 und Synthesen: Bourquelot, Journ. Pharm, Chim. (7), 9, 603 (1914); Compt. rend., 

 156, 1638 (1913). 



p. 362. Milchzuckerverarbeitung: Bierry u. Coupin, Compt. rend., 157, 246 

 (1913). Coupin, Journ. Physiol. et Pathol., 16, 419 (1914). Kefir: Jandin, Bull. sei. 

 pharm., 21, 356 (1914). 



p. 363. Spaltung von Glucosiden, Amygdalinspaltung durch Aspergillus: 

 Javillier u. Tschernoroutzky Bull. sei. pharm., 20, 132 (1913). — Eiweißfreies 

 Emulsin: Ohta, Biochem. Ztsch., 58, 329 (1913). — Adsorption durch Kollodium: 

 Clausen, Journ. Biol. Chem., 17, 413 (1914). Schneckenenzym: Giaja, Compt. rend. 

 Soc Biol., 75, 33 (191"). Billard, Ebenda, 76, 566 (1914). Bierry, Ebenda, p. 710. 



