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von W. B. Hardy die einzigen bisher vorliegenden Beob- 
achtungen dieser Art an Proteinen durch Feststellung der 
Wanderung der Grenzschichte leicht getriibter Losungen von 
Globulin in Sduren oder Alkalien vorgenommen worden. Sie 
ergaben mit der verwendeten Sdure oder Base variierende, 
nicht ganz tibersichtliche Resultate, wobei die Beweglichkeit 
der Globulinionen ungefaihr zwischen 8.10-° und 20.10~° 
schwankte. 
Bei unseren Versuchen sind wir stets von Chloriden der 
EiweiSkérper ausgegangen, deren Ionisationsverhidltnisse mittels 
elektromotorischer H- und Cl-lonenmessung quantitativ fest- 
stellbar sind. 
Waren Cy und Cc; die direkt ermittelten Konzentrationen 
der Wasserstoff- und Chlorionen in einer mit Salzsdure (0° 000- 
bis 0-O02normal) versetzten Eiweiflésung (1°/,), in der sich 
die Chlorionen auf die Wasserstoff- und die gebildeten posi- 
tiven Proteinionen verteilen, so entfallen Ccj—Cy Chlorionen 
auf das Protein, dessen ionischer Anteil damit nach seiner 
Normalitat bekannt ist. 
Die experimentell bestimmbare elektrische Leitfahigkeit 
einer solchen Saureproteinlésung i setzt sich additiv aus den 
Leitfahigkeiten ihrer Bestandteile zusammen. Ware Vc) die 
Wanderungsgeschwindigkeit des Chlorions, U,, die des Wasser- 
stoffions und U,.die Aquivalente lonenbeweglichkeit des Pro- 
teins, so ist 
K= Cy Unt CoVat (Ca— Ga). Ux 
und daraus 
jes A— (Cy Un+ Cor Ver) 
nea -Co—Cr 
Auf diese Weise sind die aquivalenten lonenbeweglich- 
keiten der elektropositiven Proteinionen bei Albumin, Glutin 
und Glutose bestimmt worden. 
In der folgenden Tabelle ist als Beispiel ein solcher Ver- 
such am_ sorefaltig gereinigten Serumalbumin  wieder- 
gegeben. 
