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Pferdealbumin 1:°256°/,, Leitfahigkeit 0°677.10—4 18°C. 
i ' ; Korrigierte Normalitit Beweglich- 
sdure- | Freie Freie spezifische : keit der 
: : der Protein- ? 
gehalt H-Ionen | Cl-Ionen Leit- hit Protein- 
| fahigkeit ionen 105 
0° 0075 n.|0° 2¢ *386.10738| 4°489.10-4| 5°148.1073 
0*008 0° 240 ‘071 5°494 5°831 
0°01 0°427 7°152 6°460 
0:012 0°668 9°275 7699 
0°014 1°082 11°761 8°420 
0-015 1°292 12°818 8°581 
0:016 1-392 14°614 9-939 
0°02 3°043 ‘909 1°743 
In diesem und allen anderen Versuchen zeigt sich mit 
steigendem Sdurezusatz ein Anwachsen der dquivalenten 
Proteinionenbeweglichkeit (bis zu einem Grenzwerte), dessen 
Verlauf dem Gange der Wasserstoffionenbindung an das 
Eiweif entspricht. 
Da ein Eiweifimolektil eine gréSere Zahl von Sauremole- 
ktlen zu binden vermag, sind die Proteinionen als vielwertig 
zu betrachten, wobei ihre Wertigkeit mit wachsendem Sdure- 
zusatz wachst Im allgemeinen nimmt mit der Anzahl der 
Ladungen eines Teilchens die aquivalente Ionenbeweglichkeit 
zu infolge der Abnahme des Reibungswiderstandes, der auf den 
Transport einer Ladung entfallt. So steigt nach Abott und 
Bray die Wanderungsgeschwindigkeit in der Reihe H,P,O%, 
HP,O7’, P,O”” von 41:6, 59°7 bis 81°4 und bewegt sich 
nach Bredig fir ftinf- bis sechswertige organische Anionen 
gegen 90. Wir haben allen Grund, die maximale Wertigkeit der 
EiweiSionen noch hoher zu schaétzen und erkennen dann, wie 
relativ niedrig die hdéchsten Werte der Aquivalenten Leit- 
fahigkeit der Eiweifionen liegen, die sich nicht weit von 30 
entfernen. Flir diese geringe Beweglichkeit kommt in erster 
Linie die gewaltige Hydratation der hochwertigen Eiweifionen 
in Betracht, die vor langerer Zeit mit verschiedenen Methoden 
am Institute nachgewiesen worden ist. Vielleicht spielen noch 
