992 Sitzung der physikalisch-mathematischen Klasse vom 27. Juli 1916 
Für 30! ergibt sie 2,653. 10° (mit einer Genauigkeit von etwa 
'/, Prozent). 
Wenn das Molekül des Polypeptids n-Aminosäuren enthält, die 
nieht alle verschieden sind, so wird die Zahl der Isomeren kleiner. 
Angenommen, es seien a von gleicher Art und b ebenfalls von 
gleicher Art, so ergibt sieh als Zahl der Isomeren 
n! 
a!.b!. 
Als praktisches Beispiel führe ich an das Octadecapeptid(18-Peptid), 
das ich vor 9 Jahren synthetisch darstellte. Es enthält ı5 Mol. 
Glycocoll und 3 Mol. Leuein. Nach der Synthese ist die Reihenfolge 
der Aminosäuren eindeutig bestimmt. Aber es gibt isomere 15-Peptide 
der gleichen Zusammensetzung. 
} 
IR: = — 7810. 
Baer)! 163203; 
Kürzlich haben E. AgpernAaLven und A. Fopor” nach denselben 
Methoden ein 19-Peptid bereitet, das noch ein Leuein mehr als das 
vorstehende enthält. 
Hier wird die Zahl der Isomeren 
BO 10 ee 
SU es rn 
Obige Formeln für die Zahl der Isomeren gelten nur unter der 
Voraussetzung, daß die Peptidbindung stets dem Schema -CO-NH- 
entspricht. Ich habe aber früher” schon betont, daß man auch mit der 
tautomeren Form -C (OH) = N- rechnen muß. Einige Beobachtungen 
(leuten darauf hin, daß beide Formen bei den einfachen Polypeptiden 
vorkommen. Insbesondere hat auch das genauere Studium der Isomerie, 
die ich bei den Carbäthoxylderivaten der Glycylglycinester oder den 
entsprechenden Doppelamiden beobachtete, durch Hrn. Leucns zum 
gleichen Schluß geführt‘. 
Das würde für jede Peptidbindung 2 Formen geben. Da bei 
n-Aminosäuren die Zahl der Peptidbindungen 2—ı ist, so wächst die 
Zahl der Formen um 2". 
Aus Formel [ı] wird also 
[4] N 
' Berichte d. D. Chem. Ges. 40, 1754 (1907). 
®2 Ebenda 49, 561 (1916). 
* Ebenda 39, 568 (1906). 
' HM. Levens und W. Manasse, Berichte d. D. Chem. Ges. 40, 3235 (1907); ferner 
Levens und F. B. La Force, Berichte d. D. Chem. Ges. 4, 2586 (1908). 
